《有机化学 教学课件 ppt 作者 马朝红 董宪武 主编13第十三章 氨基酸 蛋白质和核酸》由会员分享，可在线阅读，更多相关《有机化学 教学课件 ppt 作者 马朝红 董宪武 主编13第十三章 氨基酸 蛋白质和核酸（68页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、第十三章 氨基酸、蛋白质和核酸,蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物化学变化最重要的组分。,第一节 氨基酸,氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被-NH2取代后的衍生物。构成蛋白质的氨基酸约有30余种，常见的有20余种。,一、-氨基酸的分类和命名,结构式,构型式,-氨基酸,L-氨基酸,脂肪族,芳香族,杂环族氨基酸,中性氨基酸,酸性氨基酸,碱性氨基酸,分类,（1）根据 -氨基酸中R-基团的碳架结构:,（2）根据-氨基酸中氨基和羧基的数目不同：,（羧基和氨基数目相等）,（羧基数目多于氨基数目）,（氨基的数目多于羧基数目）,氨基酸命名,结构 俗名 缩写 中文 系统命名法 符号 代号,
2、甘氨酸,Gly 甘,氨基乙酸,丙氨酸 Ala 丙,2-氨基丙酸,半胱氨酸 Cys 半胱 2-氨基-3-巯基丙酸,结构 俗名 缩写 中文 系统命名法 符号 代号,苯丙氨酸 Phe 苯丙 2-氨基-3-苯基丙酸,酪氨酸 Tyr 酪 2-氨基-3-(对羟苯基) 丙酸,色氨酸* Try 色 2-氨基-3-(-吲哚) 丙酸,结构 俗名 缩写 中文 系统命名法 符号 代号,谷氨酸 Glu 谷 2-氨基戊二酸,赖氨酸* Lys 赖 2，6-二氨基己酸,二、-氨基酸的结构 -氨基酸是一个含有羧基和氨基的双官能团的化合物。所以，它的主要性质应由这两个官能团来决定。因此，像羧酸一样，-氨基酸呈酸性，能与碱反应生成
3、盐（OH键断裂）；能与醇反应生成酯(CO键断裂)；在一定条件下能发生脱羧反应，生成胺(OH键和CC键同时断裂)等。,三、-氨基酸的物理性质,-氨基酸一般为无色晶体，熔点比相应的羧酸或胺类高，除甘氨酸外，其它的-氨基酸都有旋光性。,四、-氨基酸的化学性质,氨基酸分子中含有-NH2和-COOH，具有羧酸和胺类化合物的性质；由于氨基与羧基之间相互影响及分子中-R基团的特殊结构，又显示出一些特殊的性质。,（一）两性性质和等电点,内盐（偶极离子）,两 性,分子内形成内盐,偶极离子,pI (等电点),正离子,负离子,pH pI,pH pI,氨基酸分子在酸性溶液中它的羧基负离子可接受质子，发生碱式电离带正电
4、荷；而在碱性溶液中铵根正离子给出质子，发生酸式电离带负电荷。,调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸以偶极离子形式存在，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用“pI”表示。,甘氨酸的等电点：5.97 ，当调节溶液的pH=2时，以正离子形式存在，在电场中移向负极；当调节溶液的pH=6时，以偶极离子形式存在，在电场中不移向任一电极；当调节溶液的pH=9时，以负离子形式存在，在电场中移向正极；,在等电点时，氨基酸的pH值不等于7。 中性氨基酸，由于羧基电离度略大于氨基，需要加入适当的酸抑制羧基的电离，中性氨基酸的等电点都小于7，一般在56.3之间； 酸性氨基酸的羧
5、基多于氨基必须加入较多的酸才能达到其等电点，酸性氨基酸的等电点一般在2.83.2之间。 使碱性氨基酸达到等电点，必须加入适量碱，碱性氨基酸的等电点都大于7，一般在7.610.8之间。 氨基酸在等电点时溶解度最小，可通过调节溶液pH值达到等电点来分离氨基酸混合物。,（二）氨基酸中氨基的反应,1、与亚硝酸反应,该反应定量进行，从释放出的氮气的体积可计算分子中氨基的含量。这个方法称为范斯莱克（Van Slyke）氨基测定法，用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。,2、与甲醛反应,应用：产物中羟基的吸电子诱导效应，使氨基的碱性削弱或消失，可以用标准碱液来滴定氨基酸的羧基，用于氨基酸含量的测定。,3、与
6、2,4-二硝基氟苯反应,用于氨基酸的比色测定,4、氧化脱氨反应,生物体内在酶催化下，氨基酸也可发生氧化脱氨反应，这是生物体内蛋白质分解代谢的重要反应之一。,（三）氨基酸中羧基的反应,1、与醇反应,-氨基酸酯在醇溶液中又可与氨反应，生成氨基酸酰胺。,生物体内以谷氨酰胺和天冬酰胺形式储存氮素的一种主要方式。,2、脱羧反应,（四）氨基酸中氨基和羧基共同参与的反应,1、与水合茚三酮的反应,氨基酸和水合茚三酮生成蓝紫色物质，可用于鉴定。,戊二胺（尸胺）,生物体内的脱羧酶也能催化氨基酸的脱羧反应，这是蛋白质腐败发臭的主要原因。,凡是有游离氨基的氨基酸都和水合茚三酮试剂发生显色反应，多肽和蛋白质也有此反应。
7、,还原型,蓝紫色,2、与金属离子形成配合物,用途：用来沉淀和鉴别某些氨基酸。,3、脱羧失氨作用,酶 (CH3)2CH-CH2-CH-COOH + H2O (CH3)2CH-CH2-CH2OH + CO2 + NH3 NH2,（五） 成肽反应,-氨基酸受热时发生分子间脱水生成交酰胺；,-氨基酸 交酰胺,-氨基酸 ,-不饱和酸,-氨基酸受热时不发生脱水反应，而是失氨生成不饱和酸。,-或-氨基酸受热时发生分子内脱水生成内酰胺。,-氨基酸 内酰胺,第二节 蛋白质,组成：主要含有C、H、N、O、S，有些蛋白质有P、Fe、Mg、I、Cu、Zn等。,各种蛋白质的含N量平均为16%，即每克氮相当于6.25g蛋
8、白质。 W粗蛋白=W氮6.25,蛋白质是一类由20种氨基酸组成的复杂生物高分子化合物 。,电子显微镜下的氨基酸,电子显微镜下的蛋白质,佩鲁茨和肯德鲁 1960年首先测定出血红蛋白分子的原子结构，证实它由约12000个原子组成。于1962年获得诺贝尔化学奖。 蛋白质精密结构的发现，对生物化学和分子生物学的兴起与发展起到了巨大的推动作用。,蛋白质结构模型,桑格（英国生物化学家）,桑格在20世纪40年代测定出牛胰岛素分子中全部氨基酸的排列顺序，并证明了其内部氨基酸的结 合方式，1958年第一次获得诺贝尔化学奖。这一发现首次揭示了蛋白质结构的奥秘，为人工合成牛胰岛素奠定了基础。,显微镜下的胰岛素结晶,
9、一、蛋白质的组成和分类,1蛋白质的组成 蛋白质是由多种-氨基酸组成的一类天然高分子化合物，分子量一般可由一万左右到几百万，有的分子量甚至可达几千万，但元素组成比较简单，主要含有碳、氢、氧、氮、硫，有些蛋白质中还含有磷、碘、铁、铜、锰、镁、锌等。,根据化学组成：简单蛋白质和结合蛋白质。,2、蛋白质的分类,根据形状：球状蛋白质（如卵清蛋白）和纤维蛋白质（如角蛋白）,（1） 简单蛋白质 仅由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白质。,（2） 结合蛋白质 由简单蛋白质与非蛋白质成分（称为辅基）结合而成的复杂蛋白质，称为结合蛋白质。,二、蛋白质的结构,蛋白质分子是由-氨基酸经首尾通过肽键相连形成的多肽链 。将蛋
10、白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 。,1蛋白质的一级结构多肽链,天然蛋白质是由-氨基酸组成的。-氨基酸分子间可以发生脱水反应生成酰胺。,肽的命名,肽的命名是以C-端氨基酸为母体，肽链中其它氨基酸名称中的“酸”字改为“酰”字，称为“某氨酰”，并从N-端开始依次写在母体名称之前，两者之间通常用“-”连接，肽链常用简称表示。,氨基酸分子之间以肽键形式首尾相连形成的化合物称为肽。,生物体内存在许多游离多肽，它们都具有特殊的生理功能。谷-胱-甘肽分子中含有一个易被氧化的巯基（-SH），称为还原型谷-胱-甘肽（常用GSH表示）。,两分子GSH间可通过巯基氧化成二硫键而连接，形成氧化型谷
11、-胱-甘肽（常用GS-SG表示）。,生物体中的许多激素也是多肽。（8个氨基酸组成的肽类激素 ）,胰岛素是一个由51个氨基酸组成的多肽，A链（21肽）和B链（30肽）通过两个-S-S-键连接形成的，A链中还有一个二硫键。,分子量小于1万的为多肽，大于1万的为蛋白质。多肽链中的氨基酸的连接顺序称为蛋白质的一级结构，它不仅决定着蛋白质的高级结构，而且对它的生理功能起着决定性作用。,2. 蛋白质分子的构象,多肽中的肽键中N原子上的孤对电子与酰基形成p-共轭体系，使C-N键具有一定程度的双键性质。肽链中酰胺部分在一个平面上，与羰基及氨基相连的两个基团处于反式位置。,3、蛋白质的二级结构,蛋白质分子的二级
12、结构是指多肽链借助分子内氢键形成有规则的空间构象。它只关系到蛋白质分子主链原子局部的排布，不涉及侧链的构象及其它肽段的关系。,蛋白质的二级结构，主要有-螺旋和-折叠 。,右手-螺旋示意图,多肽主链围绕同一中心轴以螺旋方式伸展，平均3.6个氨基酸残基构成一个螺旋圈（18个氨基酸残基盘绕5圈），递升0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm。每个氨基酸残基的N-H与前面相隔3个氨基酸残基的C=O形成氢键，氢键的方向大致与螺旋轴平行。氢键是维持-螺旋稳定结构的作用力。,-折叠结构示意图,由两条或多条几乎完全伸展的肽链按同向或反向聚集而成，相邻多肽主链上的-NH和C=O之间形成氢键而成的一种多肽构象。
13、,蛋白质反平行的-折叠,4、蛋白质的三级结构和四级结构,蛋白质的三级结构是由具有二级结构的多肽链通过相隔较远的氨基酸以氢键(b)、范德华力(d)、疏水相互作用(c)、盐键(a)和二硫键(e)等各种副键（次级键）等分子内的相互作用形成盘旋折叠的最稳定的空间构象。,蛋白质是以具有三级结构的亚基彼此通过非共价键缔合在一起，这样的聚集体称为蛋白质的四级结构。,血红蛋白的四级结构示意图,三、蛋白质的性质,1. 两性性质和等电点,蛋白质溶液在某一pH时，分子所带的正、负电荷相等，成为净电荷为零的偶极离子，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。蛋白质在等电点时，溶解度最小，导电性、粘度和渗透压等也最
14、低。利用这些性质可以分离、纯化蛋白质。,2. 胶体性质,蛋白质是高分子化合物，分子大小一般在1100nm之间，在胶体分散相质点范围，蛋白质分散在水中，水溶液具有胶体溶液的一般特性。 蛋白质能形成胶体溶液，有两方面的原因。 （1）形成保护性水化膜 羧基、氨基等极性的亲水基团，能与水分子形成氢键而发生水化作用，在蛋白质表面形成一层水化膜。 （2）粒子带有同性电荷 蛋白质在非等电点pH值的溶液中，粒子表面会带有同性电荷，相互产生排斥作用，使蛋白质粒子不易聚沉。,3. 沉淀作用,（1）可逆沉淀 蛋白质分子的内部结构仅发生了微小改变或基本保持不变，仍然保持原有的生理活性。消除了沉淀的因素，已沉淀的蛋白质
15、又会重新溶解。如盐析作用（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等） 。 （2）不可逆沉淀 空间构象发生了很大的变化或被破坏，失去了原有的生物活性，即使消除了沉淀因素也不能重新溶解，称为不可逆沉淀。, 水溶性有机溶剂沉淀法：乙醇、丙酮亲水能力大于蛋白质。 化学试剂沉淀法：重金属盐与蛋白质阴离子结合产生不可逆沉淀。 生物碱试剂沉淀法：苦味酸等生物碱，能与蛋白质阳离子结合，使蛋白质产生不可逆沉淀。 强酸或强碱以及加热、紫外线或X-射线照射等物理因素，都可导致蛋白质的某些副键被破坏，引起构象发生很大改变，使疏水基外露，引起蛋白质沉淀，而失去生物活性。,4. 变性作用,由于物理或化学因素的影响，蛋白质分子的内部结构发
16、生了变化，导致理化性质改变，生理活性丧失，称做蛋白质的变性。 引起蛋白质变性的因素：物理因素有加热、高压、剧烈振荡、超声波、紫外线或X-射线照射等。化学因素有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂和有机溶剂等。 可逆变性：仅改变了蛋白质的三级结构 。 不可逆变性：破坏了二级结构 蛋白质变性一般产生不可逆沉淀，但蛋白质的沉淀不一定变性；反之，变性也不一定沉淀，但不可逆沉淀一定会使蛋白质变性。,蛋白质的变性的应用：对工农业生产、科学研究都具有十分广泛的意义。例如通常采用加热、紫外线照射、利用酒精、杀菌剂等杀菌消毒，结果就是使细菌体内的蛋白质变性。菌种、生物制剂的失效，种子失去发芽能力等均与蛋白质的变性有关。,5.
