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1、,编号：EC 4.2.1.1。 一种锌酶，催化碳酸分解成二氧化碳和水的可逆反应,碳酸酐酶 carbonic anhydrase,1940年发现的第一个锌酶，也是最重要的锌酶。现已报道有80多种锌酶，居各类金属的首位。 广泛存在动物、植物及微生物中。可逆催化二氧化碳的水合作用。 碳酸酐酶是红细胞的主要蛋白质成分之一，在红细胞中的地位仅次于血红蛋白。 催化CO2 + H2O HCO3- + H+反应，酶加速二氧化碳水合的因子在107左右。,碳酸酐酶的分布,碳酸酐酶广泛分布在动物的上皮细胞、胃黏膜、胰腺、红细胞和中枢神经等组织中，在植物、微生物体内也存在，是最早发现的锌酶。碳酸酐酶在红细胞中的含量仅
2、次于血红蛋白。在哺乳动物的碳酸酐酶中，以人碳酸酐酶II、III和牛碳酸酐酶II研究较多。,碳酸酐酶对于人和动物的呼吸作用极为重要。在人与动物体内，由碳酸酐酶催化CO2和H2O合成HCO3-,当HCO3-随血液循环到肺泡后，又由碳酸酐酶催化使它解离为CO2排出体外。 CO2 + H2O = HCO3- + H+ 碳酸酐酶是已知金属酶中催化转换数最高的酶之一，它可以在2 ms内使95%的CO2转换为HCO3- 。,碳酸酐酶的组成、结构和功能,人和动物碳酸酐酶相对分子量是30000，单一肽链组成，含一个Zn2+离子，酶蛋白含约260个氨基酸残基。 椭圆球形，肽链组氨酸3个咪唑氮原子配位，第四个可能为
3、水或羟基占据。为畸变四面体。 Zn2+在碳酸酐酶中是活性中心。,碳酸酐酶的结构,碳酸酐酶的分子质量约为30 kDa，由单一肽链组成，包含约260个氨基酸残基，每个酶分子含一个Zn(II)离子。人碳酸酐酶呈椭球形，分子中部有一个袋形空腔，深约1.5 nm，腔口宽约2.0 nm，Zn2+就结合在这个空腔底部。 椭圆球形，肽链组氨酸3个咪唑氮原子配位，第四个可能为水或羟基占据。为畸变四面体。 Zn2+在碳酸酐酶中是活性中心。,椭圆球形，肽链组氨酸（94、96和119）3个咪唑氮原子配位，第四个可能为水或羟基占据。为畸变四面体。,碳酸酐酶晶体结构，整个蛋白链折合成椭球状，其二级结构中主要为折叠片，但也
4、有部分的螺旋。,在碳酸酐酶的活性中心，Zn(II)由三个组氨酸残基的咪唑氮原子和一个水分子或氢氧根离子配位，形成一个畸变的四面体结构。在配位原子附近的一个苏氨酸和一个谷氨酸组成一个氢键网络稳定His3ZnOH结构，由两个缬氨酸、色氨酸和亮氨酸构成一个疏水口袋，其功能被认为是将CO2固定在该疏水空腔内，使His3ZnOH对CO2直接进行亲核进攻。,亮氨酸,色氨酸,缬氨酸,碳酸酐酶催化机理,碳酸酐酶的水解作用过程（CO2的水合） CO2+H2O HCO3- + H+,碳酸酐酶的抑制,碳酸酐酶中配位水分子的pKa值大约为6.8，对催化功能至关重要，如果将水分子从第四配位点取代，碳酸酐酶的催化活性会受到抑制。常见的碳酸酐酶抑制剂包括卤素离子、羧酸根、酚、醇、咪唑、羧酸酰胺、硫酰胺、硫氰酸根等，这些分子或离子能不同程度地抑制碳酸酐酶的催化活性,
