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1、科学出版社案例式教材生物化学课件,1,蛋白质的结构与功能,第 二 章,Structure and Function of Protein,科学出版社案例式教材生物化学课件,2,第二章 蛋白质结构与功能,第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化,科学出版社案例式教材生物化学课件,3,概述,蛋白质（protein）是生命的物质基础。 蛋白质是由DNA编码的氨基酸组成的。,4,蛋白质的重要性：,1.含量大：占人体固体成分的45% 2.分布广：遍及全身各组织细胞。 3.种类多：人体内有10万余种。自然界有100万之多。 4
2、.功能繁（复）杂：每种蛋白质都有其特异功能。,蛋白质是生命的物质基础，一切生命现象都离不开蛋白质。,科学出版社案例式教材生物化学课件,5,蛋白质的分子组成,第 一 节,科学出版社案例式教材生物化学课件,6,组成蛋白质的元素,主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。,科学出版社案例式教材生物化学课件,7,各种蛋白质的含氮量很接均为16。,测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：,100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数 6.25100,1/16%,科学出版社案例式教材生物化学课件,8
3、,一、氨基酸（amino acid）,存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，除甘氨酸外，均属 L-氨基酸 。,氨基酸是蛋白质的基本组成单位。,科学出版社案例式教材生物化学课件,9,（一）氨基酸的一般结构,中心一个 碳原子- - C 连接一个氨基基团 - - NH2 一个羧基基团- - COOH 一个氢原子- - H 一个不同的R基团- 侧链,科学出版社案例式教材生物化学课件,10,L-氨基酸和D-氨基酸,蛋白质中只存在L-氨基酸,科学出版社案例式教材生物化学课件,11,非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸,（二）氨基酸的分类,科学出版社案例
4、式教材生物化学课件,12,科学出版社案例式教材生物化学课件,13,1. 非极性疏水性氨基酸,科学出版社案例式教材生物化学课件,14,2.极性中性氨基酸,科学出版社案例式教材生物化学课件,15,3.带正电荷的碱性氨基酸,科学出版社案例式教材生物化学课件,16,4.带负电荷的酸性氨基酸,科学出版社案例式教材生物化学课件,17,胱氨酸,二硫键的形成,科学出版社案例式教材生物化学课件,18,记忆口诀,甘、丙、缬、亮、异，三、四碳烃基。 丙、丁羟丝、苏。（半）胱、蛋含有硫。 酸有天冬、谷；碱有精、赖、组。 苯、酪、色、脯环；中性天、谷胺。,19,1.组成蛋白质的编码氨基酸只有20种。 2.除G外，其他编
5、码氨基酸均为L-型。 3.P为环状亚氨基酸。 4.含羟基氨基酸有：S、T、Y。 5.含硫氨基酸有：C、M。 6.芳香族氨基酸有：F、Y、W。 7.支链氨基酸有：V、L、I。 8.酸性氨基酸有：D、E。 9.碱性氨基酸有：R、K、H。,要点：,科学出版社案例式教材生物化学课件,20,（三）氨基酸的理化性质,1. 两性解离及等电点,氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。,科学出版社案例式教材生物化学课件,21,在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。,等电点(isoelectric point,
6、pI),科学出版社案例式教材生物化学课件,22,pH=pI,pHpI,pHpI,兼性离子,阳离子,阴离子,科学出版社案例式教材生物化学课件,23,2. 紫外吸收,色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。,大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族氨基酸的紫外吸收,科学出版社案例式教材生物化学课件,24,3. 茚三酮反应,氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。,科学出版社案例式教材生物化学课件,25,二
7、、肽,* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。,（一）肽(peptide),氨基酸通过肽键缩合而成的化合物称为肽。,科学出版社案例式教材生物化学课件,26,+,甘氨酰甘氨酸,肽键,科学出版社案例式教材生物化学课件,27,两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽,由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。,科学出版社案例式教材生物化学课件,28,多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。,肽链
8、中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。,科学出版社案例式教材生物化学课件,29,氨基末端（N末端）：多肽链中有自由氨基的一端 羧基末端（C末端）：多肽链中有自由羧基的一端,多肽链有两端,丝氨酰-甘氨酰-酪氨酰-丙氨酰-亮氨酸 (ser-gly-tyr-ala-leu),科学出版社案例式教材生物化学课件,30,先写骨架NCC，,再写氨羧两末端；,然后配平酰胺键，,最后才是侧链上。,科学出版社案例式教材生物化学课件,31,肽单元（peptide unit）,参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)
9、构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 。,科学出版社案例式教材生物化学课件,32,肽键(C-N)具有部分双键的性质,科学出版社案例式教材生物化学课件,33,绝大多数肽单元中C1和C2在平面所处的位置为反式（trans），即在连接它们的肽键的相反方向。,顺式(cis)肽单元和 反式(trans)肽单元,科学出版社案例式教材生物化学课件,34,（二）天然存在的活性肽,1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH),科学出版社案例式教材生物化学课件,35,GSH过氧化物酶,GSH还原酶,NADPH+H+,NADP+,科学出版社案例式教材生物化学课件,36,体内许多激素属寡肽或多肽,神经
10、肽(neuropeptide),2. 多肽类激素及神经肽,科学出版社案例式教材生物化学课件,37,3.抗生素肽,抗生素肽是一类能抑制或杀死细菌的多肽。如短杆菌肽A、短杆菌素S、缬氨霉素（valinomycin）和博来霉素（blemycin）等。,科学出版社案例式教材生物化学课件,38,科学出版社案例式教材生物化学课件,39,蛋白质的分子结构,第 二 节,科学出版社案例式教材生物化学课件,40,蛋白质的结构层次,科学出版社案例式教材生物化学课件,41,第二节 蛋白质的分子结构,科学出版社案例式教材生物化学课件,42,定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的数目及排列顺序，包括二硫键的数目和位置。
11、,一、蛋白质的一级结构(primary structure),主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。,科学出版社案例式教材生物化学课件,43,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。,目 录,牛胰岛素的一级结构,科学出版社案例式教材生物化学课件,44,二、蛋白质的二级结构(secondary structure),主要的化学键： 氢键,科学出版社案例式教材生物化学课件,45,蛋白质二级结构的主要形式,-螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ),科学出版社案例式教材生物化学课件,4
12、6,（一） -螺旋,目 录,科学出版社案例式教材生物化学课件,47,-螺旋 要点 呈右手螺旋（棒状） 螺旋一圈含3.6个氨基酸残 基，螺距 0.54nm。 螺旋稳定靠氢键，氢键方向 与螺旋长轴平行 R侧链对螺旋的形成和稳定 有影响。,科学出版社案例式教材生物化学课件,48,二、 -折叠 反平行-折叠和平行-折叠,科学出版社案例式教材生物化学课件,49,-折叠 要点 呈伸展、锯齿状结构。 有顺向平行和反向平行两种 构象。 折叠的稳定靠氢键。 R侧链对折叠形成、稳定有 影响。,科学出版社案例式教材生物化学课件,50,（三）-转角和无规卷曲,-转角,无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
13、,科学出版社案例式教材生物化学课件,51,（四）超二级结构（模体motif ）,指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。,科学出版社案例式教材生物化学课件,52,钙结合蛋白中结合钙离子的模体,锌指结构,科学出版社案例式教材生物化学课件,53,三、蛋白质的三级结构(tertiary structure),疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。,主要的化学键是次级键,整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的整体排布。,（一） 定义,科学出版社案例式教材生物化学课件,54,目 录,科学出版社案例式
14、教材生物化学课件,55,纤连蛋白分子的结构域,（二）结构域,大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。,科学出版社案例式教材生物化学课件,56,细胞表面蛋白CD4分子4个相似结构域,科学出版社案例式教材生物化学课件,57,肌红蛋白 (Mb),血红素,铁原子,科学出版社案例式教材生物化学课件,58,亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。,四、蛋白质的四级结构(quaternary structure),蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。,有些蛋白质分子含有
15、二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。,科学出版社案例式教材生物化学课件,59,血红蛋白的四级结构,链,链,血红素,科学出版社案例式教材生物化学课件,60,五、蛋白质的分类,根据蛋白质的分子组成进行分类,根据蛋白质形状和空间构象进行分类,科学出版社案例式教材生物化学课件,61,根据蛋白质功能进行分类,酶蛋白,调节蛋白,根据蛋白质分布进行分类,运输蛋白,结构蛋白,科学出版社案例式教材生物化学课件,62,蛋白质结构与功能的关系,第 三 节,科学出版社案例式教材生物化学课件,63,一、蛋白质一级结构与功能的关系,一级结构是空间构象和功能的基础,科学出版社案例式教材生物化学课件,64,（一）一级结构是空间构象的基础,科学出版社案例式教材生物化学课件,65,有活性,无活性,有活性,科学出版社案例式教材生物化学课件,66,蛋白质的空间结构除一级结构和溶液环境为决定因素外，大多数蛋白质的正确折叠还需要一类称为分子伴侣的蛋白质参与。,科学出版社案例式教材生物化学课件,67,分子伴侣,分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。,* 分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行
