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1、第二十一章 氨基酸、多肽、蛋白质、酶和核酸,第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质 第四节 酶 第五节 核酸,本章提纲,蛋白质、碳水化合物、脂肪(甘油醇的脂肪酸酯)是人所需营养中的三种要素。,第一节 氨基酸的结构、名称和物理性质,羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被氨基取代生成的化合物叫氨基酸。,一、氨基酸的结构、分类和命名,组氨酸,谷氨酸,按氨基与羧基的相对位置分：-氨基酸，-氨基酸 按氨基与羧基的数目来分：中性氨基酸、酸性氨基酸，碱性氨基酸,氨基酸的构型和存在形式,构型（用D、L表示）,-氨基酸通式 L型-氨基酸 D型-氨基酸 L-甘油醛,除甘氨酸，天然-氨基酸都是有旋光的，而且都是
2、L型的。,分类,八个必需氨基酸,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,苯丙氨酸,苏氨酸,蛋氨酸,赖氨酸,色氨酸,谷氨酸 焦谷氨酸,总述：具有胺和羧酸的共性。例如形成酰胺(P659),2分子甘氨酸 2,5-二嗪哌酮,- 2H2O,- H2O,二、氨基酸的性质,存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。,组氨酸,谷氨酸,丙氨酸,物理性质：,可溶于水，不溶于苯、醚等有机溶剂(盐的特性） 熔点高（200，分解点）（有机偶极离子的特性） IR光谱中只有COO-的伸缩吸收峰（1545650cm-1)，没有典型-COOH的吸收峰（17001725cm-1),一个氨基酸总可以找到一个pH值，在该pH值下，正、负离子的浓度完
3、全相等，此时向阳极移动和向阴极移动的离子彼此抵消（即没有净的迁移），或者说，电场中不显示离子的迁移。将此时的pH值称为该氨基酸的等电点。,氨基酸的特殊性质,1、等电点,中性氨基酸的等电点：pH=6.26.8酸性氨基酸的等电点：pH=2.83.2碱性氨基酸的等电点：pH=7.610.8,不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。,等电点时，以两性离子形式存在的氨基酸浓度最大（在水溶液中），氨基酸的溶解度最小。,4、与茚三酮的反应,茚 茚三酮 水合茚三酮,2、氨基酸中羧基的反应 P687,3、氨基酸中氨基的反应 P687,氨基酸与水合茚三酮反应，通过氧化、脱氨、脱羧作
4、用，生成蓝紫色物质。P688,3、氨基酸金属盐络合物的形成,金属上有空轨道，N上有未共用电子对,氨基酸金属盐络合物具有很好的结晶形状, 该反应可用来沉淀和鉴别某些氨基酸。,凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。,+,紫色,-CO2，-RCHO,-3H2O,互变异构,4、氨基酸的受热反应,氨基酸的受热反应与相应的羟基酸极为相似。P688,-氨基酸：交酰胺或肽,-氨基酸：，-不饱和酸,-氨基酸：内酰胺,（1）斯瑞克合成法-醛的氨氰化法 （2）-溴代酸的氨解 （3）盖布瑞尔法 （4）丙二酸酯法 （5）斯密特反应（Schmidt) （6）氨基酸的手性合成(P692694),三、氨基酸的
5、来源与合成,1、天然产物酸性水解（蛋白质水解） 2、微生物发酵法(味精生产的主要方法） 3、酶法,4、合成法,改进方法： 用NH4CN or NH4Cl+KCN代替HCN+NH3 应 用： 合成比原料醛多一个碳的氨基酸,（1）斯瑞克合成法-醛的氨氰化法,RCHO + HCN +NH3,H3+O,应用盖布瑞尔法可以制备很纯的氨基酸。,（2）-溴代酸的氨解,RCH2COOH,NH3,Br2,P,在封管或高压釜内进行,（3）盖布瑞尔合成法,H3O+,A 乙酰氨基丙二酸酯法,（4）丙二酸酯法,+ NC-CH=CH2,H3+O,H2/Pt,醋酸,麦克尔加成 碱,H2/催,加热,-CO2,B 邻苯二甲酰亚
6、胺丙二酸酯法,CH2(COOEt)2,BrCH(COOEt)2,ClCH2CH2SCH3,HCl,Br2 CCl4,Na,NaOH,蛋氨酸（ 50%）,烷基化,合成各种不同结构的氨基酸,谷氨酸的合成,+ CH2=CHCOOEt,麦克尔加成,NaOEt,H3+O,谷氨酸 （70%）,脯氨酸的合成,H3+O,NaOEt,Br(CH2)3Br,EtOH,NaOH,脯氨酸 70%,分子内亲核取代,一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应，形成一个酰胺键，新生成的化合物称为肽，肽分子中的酰胺键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽，多个分子氨基酸失水形成的肽叫多肽。,第二节 多肽,一、多肽的结
7、构和命名,甘氨酸 丙氨酸 亮氨酸,产物三肽的名称为：甘氨酰-丙氨酰-亮氨酸（甘-丙-亮）（Gly-Ala-Leu）,-2H2O,肽键,C-端,N端,命名：,1. 肽键和肽的几何形状,结构,2. 二硫键,Na +液NH3,空气氧化,Cys-Tyr-Ile-Glu-Arg-Cys-Pro-Leu-Gly NH2,S,S,牛催产素,测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：1、测定分子中是否存在二硫键,二、多肽结构的测定,多肽或蛋白质分子中有二硫键，需要切断。 其方法是用过酸氧化。,2、 检测氨基酸的组成及其相对比例,3、测定肽或蛋白质中各氨基酸的排列顺序,该工作由氨基酸自动分析仪完成,在N-端
8、引入具有特定基团的标记化合物，这种标记基 团有颜色、荧光、紫外吸收等性质，然后分离鉴定具有这 种基团的氨基酸衍生物。,（1）N-端氨基酸单元的分析,二硝基氟苯法（桑格尔法）,肼解法：当蛋白质（或多肽）与无水肼在100反应5-10h后，除C端氨基酸外，所有氨基酸都转变成相应氨基酸的酰肼，C端氨基酸则以游离氨基酸放出。,（2） C-末端测定,1、氨基的保护 2、羧基的保护 3、侧链的保护 4、接肽方法 （1）混合酸酐法 （2）活泼酯法、（3）碳二亚胺法 （4） 环酸酐法、（5） 固相接肽,三、多肽的合成 (自学),保护基必须具备的条件 （1）易在预定的部位引入 （2）在某特定的条件下，保护基很易除
9、去 （3）引入和除去保护基时，分子中的其它部位不会受到影响，特别是已接好的肽键。,多肽合成必须解决下面四个问题 1.氨基保护 2. 羧基保护 3. 侧链保护 4. 接肽方法,第三节 蛋白质,相对分子质量超过1万的多肽称为蛋白质。蛋白质有两个重要的性质：盐析、变性,蛋白质的四级结构肽链中各种氨基酸相互联接的顺序是蛋白质的初级结构，也叫一级结构。决定生物活性多肽链主链骨架中的若干肽段，通过氢键，形成有规则的构象，这称为二级结构。-螺旋 -折叠在二级结构的基础上，多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用而进行盘旋和折叠，因而产生的特定的三维空间结构，这称为三级结构，也称为蛋白质的亚基。各个亚基在低聚蛋白
10、中的空间排布及相互作用，称为蛋白质的四级结构。,蛋白质的生理活性是由二级、三级、四级结构来决定的。,第四节 酶,酶： 酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。 辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。 辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。 全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。,D-2-脱氧核糖的核苷 + 磷酸,第五节 核酸,D-核糖 + 碱基,结构组成,核糖核苷酸,核糖核酸,D-核糖的核苷 + 磷酸,核酸,脱氧核糖核酸,脱氧核糖核甘酸,D-2-脱氧核糖 + 碱基,聚合,聚合,核酸的基本单位,一、糖,D-核糖,D-2-脱氧核糖,二 碱基,C（胞嘧啶）,U（脲嘧啶）,T（胸
11、腺嘧啶）,A（腺嘌呤）,G（鸟嘌呤）,RNA的 组 成,鸟苷（G）,腺苷（A）,胞苷（C）,脲苷（U）,将遗传密码翻译变成特异的蛋白质，以执行各种生命功能，使后代表现出与亲代相似的遗传性状。,RNA的作用,DNA 的 组 成,2-脱氧胸腺苷dT,2-脱氧胞苷dC,2-脱氧腺苷dA,2-脱氧鸟苷 dG,携带全部遗传密码。DNA所携带的全部遗传信息都记载在DNA所包含的全部核苷酸的排列顺序中。DNA虽然只有四种类型的核苷酸，但它的相对分子质量极大，这四种核苷酸在DNA分子中的排列方式近乎无穷，一个含1000个核苷酸的DNA分子，有41000种排列方式，这是一个天文数字，这就是生物界多样性的原因。,DNA的作用,关于DNA和RNA在生物的生长、繁殖、遗传、变异中的功能和具体作用，是生物学的研究范畴。,
