第一章 蛋白质化学,第一节 蛋白质的概述 第二节 蛋白质的分子组成 第三节 肽键和肽 第四节 蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质结构与功能的关系 第六节 蛋白质的理化性质 第七节 蛋白质的分离与鉴定,一、什么是蛋白质?,蛋白质（Protein）是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都由一定数量的氨基酸按一定顺序以肽键连接形成二、蛋白质的生物学重要性,1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递,2. 蛋白质具有重要的生物学功能,3. 氧化供能,第二节 蛋白质的分子组成,一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的结构单位 三、蛋白质的辅基,一、蛋白质的元素组成,C （ 50%） H （7%） O （23%） N （16%） S （0～3%）,Others: P、Cu、Fe、Zn、Mn、Co、Se、I,主要元素,通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式,蛋白质含量 = 样品含氮量×6.25,N是蛋白质的特征性元素； 蛋白质中氮的含量都相当接近，一般在15%—17％，平均为16％，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的计算基础； 式中6.25即16％的倒数，为1克N所代表的蛋白质的量（克 )。
二、氨基酸的结构单位,蛋白质的结构单位为氨基酸 自然界中的氨基酸有300余种 用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸,氨基酸的结构,氨基酸的结构碳原子编号,* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:,甘氨酸 glycine Gly G 5.97,丙氨酸 alanine Ala A 6.00,缬氨酸 valine Val V 5.96,亮氨酸 leucine Leu L 5.98,异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02,苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48,脯氨酸 proline Pro P 6.30,,非极性疏水性氨基酸,,,,,目 录,色氨酸 tryptophan Trp W 5.89,丝氨酸 serine Ser S 5.68,酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66,半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07,蛋氨酸 methionine Met M 5.74,天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41,谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65,苏氨酸 threonine Thr T 5.60,2. 极性中性氨基酸,,,,,目 录,天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97,谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22,赖氨酸 lysine Lys K 9.74,精氨酸 arginine Arg R 10.76,组氨酸 histidine His H 7.59,3. 酸性氨基酸,4. 碱性氨基酸,,,,,目 录,蛋白质中常见氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine,脂肪族氨基酸,,氨基乙酸,氨基酸的结构,,脂肪族氨基酸,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine,-氨基丙酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine,脂肪族氨基酸,,-氨基异戊酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine,脂肪族氨基酸,,,-氨基异己酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine,脂肪族氨基酸,,,-氨基--甲基戊酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine,含硫氨基酸,, -氨基--甲硫基丁酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline,亚氨基酸,,-吡咯烷基--羧酸,氨基酸的结构,,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine,含硫氨基酸,,, -氨基--巯基丙酸,氨基酸的结构,,芳香族氨基酸,,苯丙氨酸 Phenylalanine,, -氨基--苯基丙酸,氨基酸的结构,,芳香族氨基酸,,苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine, -氨基--对羟苯基丙酸,氨基酸的结构,,芳香族氨基酸,,苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Tryptophan Trp, -氨基--吲哚基丙酸,氨基酸的结构,,碱性氨基酸,,精氨酸 Arginine, -氨基--胍基戊酸,氨基酸的结构,,碱性氨基酸,,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine,，-二氨基己酸,氨基酸的结构,,碱性氨基酸,,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine, -氨基--咪唑基丙酸,氨基酸的结构,,天冬氨酸 Aspartate,酸性氨基酸,, -氨基丁二酸,氨基酸的结构,,天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate,酸性氨基酸,, -氨基戊二酸,氨基酸的结构,,丝氨酸 Serine,含羟基氨基酸,, -氨基--羟基丙酸,氨基酸的结构,,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine,含羟基氨基酸,, -氨基--羟基丁酸,氨基酸的结构,,天冬酰胺 Asparagine,含酰胺氨基酸,,氨基酸的结构,,天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine,含酰胺氨基酸,,R基团结构R基团的酸碱性人体内能否自己合成分解产物的进一步转化是否用于合成蛋白质（或有 无遗传密码）R基团结构与极性,氨基酸的分类,习惯分类方法,芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe 含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr 含硫氨基酸：Cys、Met 杂环族氨基酸：His 杂环族亚氨基酸：Pro 支链氨基酸：Val、Leu、Ile,脂肪族芳香族杂环氨基酸,R基团结构,酸性氨基酸碱性氨基酸中性氨基酸,R基团的酸碱性,必需氨基酸非必需氨基酸,人体内能否自己合成,生糖氨基酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸,分解产物的进一步转化,标准（或编码）氨基酸非标准（或编码）氨基酸,是否用于合成蛋白质 （或有无遗传密码）,含非极性疏水R基团的氨基酸含极性不带电荷R基团的氨基酸含带正电荷R基团的氨基酸含带负电荷R基团的氨基酸芳香族R基氨基酸,R基团结构与极性,非极性疏水性氨基酸,,,2. 极性中性氨基酸,3.碱性氨基酸,4.酸性氨基酸,5.芳香族R基氨基酸,6-N-甲基赖氨酸4-羟脯氨酸5-羟赖氨酸硒代半胱氨酸γ-羧基谷氨酸鸟氨酸瓜氨酸锁链素,非标准氨基酸,,4-羟脯氨酸是脯氨酸的衍生物，存在于结缔组织纤维状蛋白——胶原蛋白中 。
5-羟赖氨酸是赖氨酸的 衍生物，存在于结缔组织 纤维状蛋白—胶原蛋白中,,,硒代半胱氨酸是丝氨酸的转化产物，目前只在少数几种蛋白质中发现此种氨基酸γ-羧基谷氨酸是谷氨酸的衍生物，存在于凝血蛋白——纤维蛋白原及其他一些具有结合钙功能的蛋白质中鸟氨酸和瓜氨酸是 精氨酸合成和鸟氨酸 循环的关键中间物,,鸟氨酸,瓜氨酸,锁链素由四个赖氨酸缩合形成，存在于弹性蛋白非蛋白氨基酸,广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸，大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物H2N-CH2-CH2-COOH H2N-CH2-CH2-CH2-COOH,-丙氨酸,-氨基丁酸,非蛋白氨基酸存在的意义：,1.作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分：D-Glu D-Ala 2.作为一些重要代谢物的前体或中间体:-丙氨酸（VB3）、鸟氨酸（Orn）、胍氨酸（Cit）(尿素) 3.作为神经传导的化学物质：-氨基丁酸 4.有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体（刀豆氨酸） 5.调节生长作用 6.杀虫防御作用 绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚氨基酸的理化性质,一般物理性质 氨基酸的旋光性和光吸收 氨基酸的两性性质和等电点,二、氨基酸的理化性质,1、一般物理性质,（1）形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。
（2）溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇,不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好3）熔点：氨基酸的熔点一般都比较高， 一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳 （4）旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性 （5）光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收旋光性,2、氨基酸的旋光性和光吸收,20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子可以有立体异构、有旋光性氨基酸的构型也是与甘油醛构型比较而确定的从蛋白质酶促水解得到的α-氨基酸，都属于L-型，但在生物体中(如细菌)也含有D-型氨基酸比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据氨基酸的旋光性和光吸收,L型氨基酸 与 D型氨基酸,,,,,L- amino acid,D- amino acid,L型和D型的由来 甘油醛的旋光性,,左旋甘油醛的构型,右旋甘油醛的构型,按原子序数法确定了L型和D型氨基酸，但现在L和D已经不代表氨基酸的旋光性，只代表氨基酸的绝对构型氨基酸的光吸收,构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力可以通过测定280nm 处的紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。