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1、第三章 蛋白质化学,蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。,蛋白质-“Protein” 第一重要.,生老病死，万物轮回(蛋白质层次),生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控制（催化）下的老细胞计划性凋亡和新细胞的再生（细胞新陈代谢）、活细胞物质的代谢。 老？蛋白质功能的普遍衰退(?)。 病？个别蛋白质的功能障碍。 死？蛋白质功能的全部停止,分解。 蛋白质生物功能分子,3.1 蛋白质的重要性和一般组成,3.1.1 蛋白质的功能与分布 单细胞生物,胞外酶 鞭毛
2、-蛋白质（运动器官） 细胞壁-糖、脂、肽 细胞膜-载运蛋白、酶蛋白 细胞质-酶蛋白（催化物质代谢） 细胞核-酶蛋白（催化遗传）,多细胞动物,个体层次,毛发、皮肤 -角蛋白,骨骼 牙齿-钙+胶原蛋白,食道（口、胃、肠）-消化酶（细胞外）血管中-免疫蛋白（Antibody）激素蛋白,器官层次,巨噬细胞,细胞水平,提问：为什么人体细胞会有不同的形状呢？ 细胞内有支撑体 ？,细胞内丝网状骨架蛋白（决定细胞形状及运动）；,地衣细胞,带有绿色荧光的骨架蛋白质,食物酵母细胞,细胞粘连物质-胶原蛋白,结构蛋白, 均为纤维状；,功能 蛋 白,大多为 球 状；,细胞膜载体蛋白（物质、信号）、酶,细胞质(包括细胞器
3、)酶（物质代谢）、信号传递,细胞核酶（遗传）、结构蛋白（染色体骨架）,蛋白质的功能：,（1）酶：生物系统中几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的。而生物系统中所有的酶都是蛋白质。 （2）物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、电子传递体） （3）贮藏（卵清蛋白、种子蛋白、酪蛋白） （4）细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白、微生物表面纤毛鞭毛） （5）防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）,（6）接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白）光受体蛋白：存在于视网膜视杆细胞中，感受光信号刺激 （7）调节蛋白：激素（胰岛素、甲状腺激素） （8）毒素蛋白：蛇毒、蝎毒。 （9）调节、
4、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白） （10）机械支持：骨骼和皮肤有较高的拉力强度正是由于其存在。胶原蛋白、腱、结缔组织。结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）,3.1.2 蛋白质的一般组成,元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳：53 氢：7 氧：23氮：16% 硫：1 其他：微量,蛋白质的含氮量,蛋白氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮
5、量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量=每克生物样品中含氮的克数 6.25,【凯氏定氮】,样品与浓硫酸共热。含氮有机物即分解产生氨（消化），氨又与硫酸作用，变成硫酸铵。经强碱碱化使之分解放出氨，借蒸汽将氨蒸至酸液中，根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量。,3.2 氨基酸,组成蛋白质的氨基酸中除脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。,3.2.1 氨基酸的结构通式及其构型,各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。,-氨基酸,可变部分,不变部分,地 球 上 天 然 形 成 的
6、 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种 , 且都是-氨基酸（可能还存在更多的）。 什么是-氨基酸？ -C-C-C-C-COOH -C-C-C-C(NH2)-COOH -氨基酸 -C-C-C (NH2)-C-COOH -氨基酸 -C-C(NH2)-C-C-COOH -氨基酸,氨基酸的构型,3.2.2 氨基酸的分类及其结构,甘氨酸 Glycine,脂肪族氨基酸,1、按R基化学结构分类,氨基酸的结构,脂肪族氨基酸,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Val
7、ine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构,甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine,脂肪族氨基酸,氨基酸的结构,丝氨酸 Serine,含羟基氨基酸,氨基酸的结构,丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine,含羟基氨基酸,氨基酸的结构,甲硫氨酸 Methionine,含硫氨基酸,氨基酸的结构,甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine,含硫氨基酸,氨基酸的结构,天冬氨酸 Aspar
8、tate,酸性氨基酸,氨基酸的结构,天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate,酸性氨基酸,氨基酸的结构,天冬酰胺 Asparagine,含酰胺氨基酸,氨基酸的结构,天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine,含酰胺氨基酸,氨基酸的结构,碱性氨基酸,精氨酸 Arginine,氨基酸的结构,碱性氨基酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine,氨基酸的结构,碱性氨基酸,精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine,氨基酸的结构,芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenylalanine,氨基酸的结构,芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenyl
9、alanine 酪氨酸 Tyrosine,氨基酸的结构,芳香族氨基酸,苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan,氨基酸的结构,脯氨酸 Proline,亚氨基酸,2、按照R基的极性分类,（1）非极性氨基酸 9种，包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸氨酸、脯氨酸。这类氨基酸的R基都是疏水性的，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。,（2）不带电荷的极性氨基酸 6种，丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。 酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机
10、制，Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，Asn和Gln的-NH2很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。,（3）带负电荷的aa(酸性aa) 2种，Glu、Asp在pH67时，谷氨酸和天冬氨酸的第二个羧基解离，因此，带负电荷。,（4）带正电荷的aa(碱性aa) 3种，Arg、Lys、His。在pH7时带净正电荷。,不常见的蛋白质氨基酸,也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。Prothrombin(凝血酶原)中含有-羧基谷氨酸，能结合Ca2+。结缔组织中最丰富的蛋白质胶原蛋白含有大量4-羟脯氨酸和5-羟赖氨酸。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸
11、（存在于肌球蛋白中） （4）-羧基谷氨酸 。 （5）Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素 （6）锁链素：由4个Lys组成（弹性蛋白中）。,由常见aa经修饰而来。,非蛋白质氨基酸,生物体内存在大量的氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但在生物体内具有很多生物学功能，如尿素循环中的L-瓜氨酸和L-鸟氨酸。 （1）L-型 氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸 L-鸟氨酸 （2）D-型氨基酸：D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽S） （3）-、-、-氨基酸：-Ala（泛素的前体）、-氨基丁酸（神经递质）。,鸟氨酸瓜氨酸,氨基酸的旋光性,除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-
12、碳原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。,氨基酸的溶解性,P76 表3-7。,3.2.3 氨基酸的溶解度、旋光性和光吸收,氨基酸的光吸收,构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区( pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，电场中向正极移动。 pH = pI时，氨基酸净电荷为零。 pH pI时，氨基酸带正电荷，-NH2加氢成-NH3+，电场中向负极移动 。,现以Ala为例介绍如何计算pI,K1和K2为解离常数,等电点时，aa的净电荷为0。 也就是Ala-=Ala+ 推导得：H2=K1K2 等电点时氢离子浓度用I表示
13、。 I2=K1K2 pI=1/2(pK1+pK2),甘氨酸滴定曲线,氨基酸的等电点,侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和pK2的算术平均值. pI = (pK1 + pK2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2,对于R基不解离的氨基酸而言，计算起来非常简单： pI（pK1+pK2）/2 若是R基解离的，氨基酸就有了多级解离，这种情况按下面的步骤来计算： a.由pK值判断解离顺序。总是pK1 pK2pK3，即谁pK值小，谁先解离。 b.按照解离顺序正确写出解离方程式：简式，注意解离基团的正确写法。 c.找出呈电中性的物质，其左右pK值的平均值就是氨基酸的等电点：pI（pK左+pK右）/2,
