下册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢

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1、 一、蛋白质的降解二、氨基酸分解代谢三、氨的代谢四、氨基酸碳骨架的氧化途径五、生糖氨基酸和生酮氨基酸六、必需氨基酸与非必需氨基酸七、氨基酸与一碳单位第五章 蛋白质降解和 氨基酸的分解代谢P2981 1 生物体内的蛋白质是经常处于动态的变化之中,一方 面在不断地合成,另一方面又在不断地分解。例如, 当种子萌发时,蛋白质发生强烈的水解,将胚乳或子 叶中的储藏蛋白质分解,形成氨基酸和其他简单含氮 化合物,供幼苗形成组织时用。在植物衰老时,蛋白 质的分解亦很强烈,将营养器官的蛋白质分解成含氮 化合物,转移到繁殖器官中,供幼胚及种子的形成之 所需。 蛋白质的分解对机体生命代谢的意义并不亚于蛋白质 的合成

2、。植物体为了进行正常的生长和发育,为了适 应外界条件的变化,必须经常不断地形成具有不同结 构与功能的各种蛋白质。因此,早期合成的蛋白质在 完成其功能之后不可避免地要分解,其分解产物将作 为合成新性质蛋白质的原料。蛋白质有自己的存活时 间,短到几分钟,长到几周。不论何种情况,细胞总 是不断地从氨基酸合成蛋白质,又把蛋白质降解为氨 基酸。它有二重功能,其一是排除那些不正常的蛋白 质;其二是通过排除累积过多的酶和调节蛋白使细胞 代谢的井然有序得以维持。2 2一、蛋白质的降解(了解) 1、蛋白酶的分类蛋白酶的种类很多,实践中常用的分类方法有三种按其来源分 动物蛋白酶(如胰蛋白酶、胃蛋白酶等) 植物蛋白

3、酶(如木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶等) 微生物蛋白酶(如酶菌蛋白酶、细菌蛋白酶等) 按作用位点分 内肽酶外肽酶二肽酶专门水解二肽中肽键,将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。又称端肽酶。它只能从肽链的一端水 解肽键,每次水解放出一个氨基酸。水解蛋白质内部肽键产生短肽的酶。 按作用的最适pH分碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。氨肽酶:从肽链N-末端水解者羧肽酶:从肽链C-末端水解者3 32、重要的蛋白质水解酶胃蛋白酶胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶A羧肽酶B催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。 水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基

4、 形成的肽键。水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。 水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。 4 4 3、蛋白质消化吸收 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白 酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋 白酶。经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨 基酸,在小肠被吸收。 被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直 接排出体外,需经历各种代谢途径。 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在 小肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基 酸。5 5 4、 蛋白质的酶促降解 在内肽酶、羧 肽酶、氨肽酶与二肽酶的共同作用下

5、, 蛋白质水解成蛋白眎、胨、多肽,最后 完全分解成氨基酸。 这些氨基酸可以转移到蛋白质合成的地 方用作合成新蛋白质的原料,也可以经 脱氨作用形成氨和有机酸,或参加其他 反应。 6 6 、蛋白质的降解机制 人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动 态平衡。成人每天有总体蛋白的1%2%被降解 、更新。 不同蛋白的半寿期差异很大,人血浆蛋白质的 t1/2 约10天,肝脏的t1/2约18天,结缔组织 蛋白的t1/2 约180天,许多关键性的调节酶的 t1/2 均很短。 真核细胞中蛋白质的降解有两条途径: 一条是不依赖ATP的途径,在溶酶体中进行, 主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内 蛋白。 另一

6、条是依赖ATP和泛素的途径,在胞质中进 行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,此途径 在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。7 7 泛素是一种8.5KD(76a.a.残基)的小分子蛋白质,普 遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守,酵母与人 只相差3个a.a残基,它能与被降解的蛋白质共价结合 ,使后者活化,然后被蛋白酶降解。 、氨基酸代谢库 食物蛋白中,经消化而被吸收的氨基酸(外源性a.a) 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性a.a)混在 一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢 库。 氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。 肌肉中a.a占代谢库的50以上。 肝脏中a.a占代谢库的10。 肾中a.a

7、占代谢库的4。 血浆中a.a占代谢库的16。 肝、肾体积小,它们所含的a.a浓度很高,血浆a.a是 体内各组织之间a.a转运的主要形式。8 8 、氮平衡 食物中的含氮物质,绝大部分是蛋白质,非蛋 白质的含氮物质含量很少,可以忽略不计。 氮平衡:机体摄入的氮量和排出量,在正常情 况下处于平衡状态。即,摄入氮排出氮。 氮正平衡:摄入氮排出氮,部分摄入的氮用 于合成体内蛋白质,儿童、孕妇。 氮负平衡:摄入氮排出氮。饥锇、疾病。9 9二、氨基酸分解代谢(P303,熟悉)1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用3、联合脱氨基作用4、氨基酸的脱羧基作用1010-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外

8、, 还是能量代谢的物质,又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素,生物活性的胺,谷胱甘肽,核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸,而必需氨基酸则自膳食中获取。膳食中获取的多余氨基酸既不为后来使用而被贮 存,也不被排泄。多余的氨基酸则转化为常见的 代谢中间体,例如,丙酮酸、草酰乙酸、-酮戊 二酸等。由此,氨基酸又是葡萄糖、脂肪酸及酮 体的前体物,又是代谢过程的“燃料”。氨基酸 的分解代谢主要在肝脏中进行。1111 氨基酸的分解一般有三步: 第一步脱氨(脱氨基),脱下的氨基或转化为 氨,或转化为天冬氨酸或谷氨酸的氨基。 第二步氨与天冬氨酸的

9、氮原子相结合,成为尿 素并被排放。 第三步氨基酸的碳骨架(由于脱氨基产生的 -酮酸)转化为一般的代谢中间体。12121、氨基酸的脱氨基作用 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用。脱氨基作用有氧化脱氨和非氧化脱氨两类。氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中,非氧化脱氨基作用见于微生物中,但并不普遍。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 1313(1)氧化脱氨基作用(P306,熟悉)氨基酸在酶的催化下,在氧化脱氢的同时释放出游离的氨,生成相应的-酮酸,这一过程称为氧化脱氨基作用。催化氨基酸氧化脱氨的酶有两类:一类是氨基酸氧化酶;另一类是氨基酸脱氢酶。 1414氨基酸氧化酶的辅基是FAD或FMN,人和动物的氨

10、基酸氧化酶的辅基是FMN。催化的反应分脱氢和水解两步进行。氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下生成亚氨基酸,亚氨基酸在水中极不稳定,自发水解为-酮酸和氨。催化脱下的氢直接与氧分子结合,生成过氧化氢。1515当有过氧化氢酶存在时,过氧化氢被分解为水和分子氧;当无过氧化氢酶时,过氧化氢能将-酮酸氧化为比原来少一个碳原子的脂肪酸。 1616氨基酸氧化酶(非专一性的氨基酸氧化酶)又有L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶之分。L-氨基酸氧化酶催化L-氨基酸氧化脱氨 。D-氨基酸氧化酶以FAD为辅基,催化各种D-氨基酸氧化脱氨,催化脱氨过程与L-氨基酸氧化酶相同。1717氨基酸脱氢酶以NAD+或NADP+为辅酶,脱

11、下的氢不直接交给氧,而是经电子传递链产生H2O和ATP。 L-谷氨酸脱氢酶(专一性的氨基酸氧化酶),分布广,动植物和微生物中都存在, 是一种不需O2的脱氢酶。此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶,是一个结构很复杂的别构酶。 L-谷氨酸脱氢酶的辅酶有NAD+或NADP+两种,以NAD+为辅酶的存在于线粒体中,主要负责L-谷氨酸的脱氢反应,脱下的氢经电子传递链产生H2O和ATP。以NADP+为辅酶的存在于细胞溶胶中,主要负责其逆反应,合成谷氨酸。 1818ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时,Glu的氧化脱氨会加速进

12、行 ,有利于a.a分解供能(动物体内有10%的能量来自 a.a氧化)。 1919(2)非氧化脱氨 还原脱氨基反应无氧条件下,一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨基反应使氨基酸加氢脱氨,生成饱和脂肪酸和氨。2020水解脱氨基反应 氨基酸在水解酶的作用下,产生羟酸和氨。2121脱水脱氨基作用含羟基的氨基酸,如丝氨酸和苏氨酸在脱水酶作用下,在脱水过程中脱氨,辅酶为磷酸吡哆醛。 2222脱巯基脱氨基反应半胱氨酸含有-SH,在氨基酸脱巯基酶催化下,脱去H2S,其过程与脱水脱氨相似。2323氧化还原偶联脱氨基反应这种反应必须有一对氨基酸参加,而且只能在特定的氨基酸对之间发生反应,一个氨基酸进行氧化性脱氨,脱

13、下的氢去还原另一个氨基酸使其发生还原脱氨。2424(3)脱酰胺基作用谷氨酰胺谷酰胺酶谷氨酸NH3天冬酰胺天冬酰胺酶天冬氨酸NH325252、氨基酸的转氨基作用 (P303,掌握)转氨基作用又称氨基转换作用,是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移作用。-氨基酸的-氨基在转氨酶的催化下转移到-酮酸的酮基位置,结果原来的氨基酸生成相应的-酮酸,原来的-酮酸则形成相应的-氨基酸。 2626L-丙氨酸转氨酶(又叫谷丙转氨酶,GPT)肝细胞受损后,血中此酶含量大增,活性高。肝细胞正常,血中此酶含量很低。2727L-天冬氨酸转氨酶(又叫谷草转氨酶,GOT)2828转氨基作用是氨基酸脱去氨基的一种重要方式,实验证明

14、构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸、赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外,都能参加转氨基作用。 2929催化转氨基反应的酶称为转氨酶或称氨基移换酶,辅基为磷酸吡哆醛,种类很多,分布很广,大多数转氨酶需要-酮戊二酸作为氨基的受体,因此它们对两个底物之一的-酮戊二酸(谷氨酸)是专一的,而对另一个底物无严格的专一性,某种酶对很多氨基酸都有催化作用,但对某种氨基酸活力最高,酶的命名是根据其催化活力最大的氨基酸命名的。转氨酶的催化反应都是可逆的。30303、联合脱氨基作用( P307,熟悉)单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单 靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的 需要,因为只有Glu脱氢酶活力最高,其余L- 氨

15、基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱 氨基作用可以迅速脱去氨基。3131(1)由转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶联合参与的脱氨基作用氨基酸的-氨基先转到-酮戊二酸上,生成相应的-酮 酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成-酮戊二 酸,并释放出氨。3232 生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高,而L -谷氨酸脱氢酶的活力很高,转氨酶又普 遍存在,因此一般认为L-氨基酸往往不 是直接氧化脱去氨基,而是先与-酮戊二 酸经转氨作用变为相应的酮酸与谷氨酸 ,谷氨酸再经谷氨酸脱氢酶作用重新变 成-酮戊二酸,同时放出氨。这种脱氨基 作用是转氨基作用和氧化脱氨基作用配 合进行的,所以叫联合脱氨基作用。 33

16、33(2)由嘌呤核苷酸参与的联合脱氨基作用这一过程的内容是:次黄嘌呤核苷酸与天冬氨酸 作用形成中间产物腺苷酸代琥珀酸,后者在裂合酶的 作用下,分裂成腺嘌呤核苷酸和延胡索酸,腺嘌呤核 苷酸(腺苷酸)水解后即产生游离酸和次黄嘌呤核苷 酸。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环 的方式为主 34344、氨基酸的脱羧基作用 氨基酸在脱羧酶的催化下脱去羧基,生成一级胺和CO2,氨基酸脱羧酶的专一性很强,每种脱羧酶只作用于特定的氨基酸,而且只对L-氨基酸起作用。除组氨酸脱羧酶不需要辅酶外,其它氨基酸脱羧酶均以磷酸吡哆醛作为辅酶。3535a.a脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中,有些产物具有重要生理功能,如脑组织中L-谷氨酸脱羧后形成的-氨基丁酸是重要的神经递质;组氨酸脱羧后形成的组织胺有降低血压,刺激胃液分泌的作用;酪氨酸脱羧形成的酪胺有升高血压的作用。 但大多数胺类对动物有毒,体内有

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