《氨基酸代谢1.1》由会员分享，可在线阅读，更多相关《氨基酸代谢1.1（70页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、 合成代谢DNA的复制，转录和翻译 遗传信息的传递与表达 蛋白质的代谢分解代谢氨基酸的分解代谢本章学习内容安排1.蛋白质的营养价值2.氨基酸的来源与去路3.氨基酸的体内分解代谢*(1)一般氨基酸的代谢*(2)个别氨基酸的代谢第十章 氨基酸代谢 第一节 蛋白质的营养一、蛋白质的生理功能 1.维持组织器官的生长、发育和修补作用蛋白质特有的生理功能,是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更新和修补。 2.参与合成重要的含氮化合物*3.胺类、神经递质、激素、嘌呤、 嘧啶等3.氧化供能：4.1千卡(17.19千焦)/克4.其他功能：如转转运、凝血、免疫、记忆记忆 、识别识别 等均与蛋白质质有关二、氮平
2、衡（nitrogen balance) 机体每日氮的摄摄入量与排出量维维持着动态动态 平衡，这这种动态动态 平衡就称为为氮平衡，反映了体内蛋白质质的合成与分解代谢谢的总结总结 果。1.氮总平衡 摄入氮排出氮 营养正常的成年人2.氮正平衡 摄入氮 排出氮 儿童，孕妇，恢复期病人3.氮负平衡 摄入氮 排出氮 营养不良，消耗性疾病患者生理需要量：1.成人(60kg体重)在不进食蛋白质时，其尿中 仍排出一定量的含氮终产物(53mg N/kg体重) ，约相当于20g蛋白质。2.最低需要量：3050g日。3.不同性别、年龄、生理条件下，对蛋白质的 需要量有所不同。三、蛋白质的营养价值 (physiolog
3、ical value )蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率，以氮的保留 量与氮的吸收量的百分率表示。蛋白质的生理价值 100氮的吸收量食入氮粪中氮 氮的保留量食入氮粪中氮尿中氮氮的吸收量氮的保留量1.营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少， 不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏苏、Val 缬缬、Leu亮、Ile异亮.营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸。含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值 高
4、。衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸人体必需氨基酸有8种赖氨酸Lys色氨酸Trp缬氨酸 Val苯丙氨酸 Phe苏氨酸 Thr亮氨酸 Leu异亮氨酸 Ile甲硫氨酸 Met蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的含量必需氨基酸的种类必需氨基酸的比例，即具有 与人体需求相符的氨基酸组 成食物蛋白质的互补作用 几种营养价值低的蛋白质混合食用，互相补充必 需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质的营养 价值，称为蛋白质的互补作用。 谷类：Lys少，Trp多； 豆类：Lys多，Trp少。第二节蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新组织，必须经过消化过程，消除外源性蛋白质的抗原性
5、。消化作用使食 物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸，便于机体吸收和利用 。蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。1. 蛋白水解酶以酶原的形式分泌，在胃肠道内激活成为有活 性的酶 2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性，对肽键的位置和形成 肽键的氨基酸残基有一定的选择。 如：内肽酶、外肽酶选择肽键位置胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸 的羧基之间的肽键。蛋白质的消化过程食物 蛋白质食物蛋白酶 胃蛋白质胨眎胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶碱性a.a C端多肽芳香族a.a C端多肽脂肪族a.a C端多肽羧肽酶B羧肽酶A碱性a.a中性a.a寡肽寡 肽 (36个氨基酸)氨基酸二肽二肽酶氨基酸二、
6、肽和氨基酸的吸收肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行，吸收的机理尚未完全阐明，目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两种：1. 主动转运：通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收ATP，需要消耗ATP。2. -谷氨酰酰基循环环：肠肠粘膜细细胞膜上的-谷氨酰转移酶分两阶阶段进进行：GSH对对氨基酸的转转运、GSH的再生，共消耗3ATP/1氨基酸3. 某些抗原、毒素蛋白可以少量未经经消化直接吸收，这这是导导致过过敏反应应和食物中毒的原因。三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基酸和/或小肽被肠道中的细菌消化利用，称为蛋白质的腐败作用。腐败作用的大部分产物对人体有害，如
7、：胺类、NH3、酚等。第2节 氨基酸的一般代谢 氨基酸的来源和去路 a、组织蛋白 食物蛋白 c 、糖转氨基作用c. 酮体c. 乙酰CoATCAC脱氨基作用氨基氮 (谷氨酰胺)转氨基作用氨基酸b. 非蛋白含氮化合物CO2尿素氨基酸的一般代谢 脱羧基作用脱氨基作用个别氨基酸代谢CHCOOHNH3R一、氨基酸的脱氨基作用部位：体内大多数组织中方式：氧化脱氨基作用转氨基作用联合脱氨基作用 体内最重要的脱氨基方式 (一) 氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)氨基酸脱氨伴有氧化反应，称为氧化脱氨基作用。催化氧化脱氨基作用的酶有两类： 氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶氨基酸 亚氨基酸
8、-酮酸 + NH3-2H酶+ H2O氨基酸氧化酶的作用L-氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高，而D-氨基酸氧化酶体内含量很少，所以，这两种酶对于氨基酸的脱氨基的意义不大。L-谷氨酸脱氢酶的作用 1.广泛存在于肝、肾、脑等组织 2.是不需氧脱氢酶3.特异性强，只催化L-谷氨酸氧化脱氨基，由此可见大多数氨基酸是通过其他方式脱氨基。(二) 转氨基作用 (transamination)转氨酶与转氨基作用1.在转氨酶(transaminase)的作用下，-氨基酸的-氨基和-酮酸(-keto acid)的酮基互相交换，生成相应的新的-氨基酸和-酮酸，这个过程称为转氨基作用。大多数氨基酸都可参与转氨基作用(Ly
9、s,Ser,Pro,HO-Pro 除外)，是体内合成非必需氨基酸的重要途径。氨基酸转氨基反应-氨基酸 -酮酸新的-氨基酸 新的-酮酸2.转氨酶或氨基转移酶转氨酶有多种，在体内广泛分布，大多数转氨 酶都需要-酮戊二酸作为氨基的受体不同氨基酸的转氨基作用由不同的转氨酶催化比较重要的转氨酶有谷丙转氨酶和谷草转氨酶3.谷丙转氨酶(丙氨酸氨基转转移酶, ALT)和谷草转氨酶(天冬氨酸氨基转转移酶, AST) 广泛分布ALT在肝细胞中活性最高，AST在心肌细胞中活性最高。 作用Glupyruvate -ketoglutarate Ala (丙酮酸) (-酮戊二酸)Gluoxaloacetate -keto
10、glutarate Asp (草酰乙酸) (-酮戊二酸)ALTAST 作用机制转转氨基作用的意义义I.转转氨基作用是转转氨酶催化的一类类可逆反应应，是体内多数 氨基酸脱氨的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的 主要途径。II.转转氨酶特异性地分布在不同的组织组织 器官，不同组织组织 器 官转转氨酶的活性差异很大。III.正常生理条件下，转转氨酶主要分布在细细胞内，血液循 环环中转转氨酶的活性很低。当疾病引起细细胞膜通透性增强 时时，如发发生炎症时时，原本存在于细细胞内的转转氨酶就可以 穿出细细胞，进进入血液循环环。并且由于转转氨酶分布的组织组织 器官特异性，测测定血清中的转转氨酶活性可以作为临
11、为临 床诊诊 断和治疗疗的指标标。转氨基作用是机体的一种重要的脱氨基方式 ，但是，转氨基作用不能除去氨，只是用1分子新的氨基酸装载脱下来的氨基，最终氨并没有从 排出体内，所以转氨基作用是一种不彻底的脱氨 基方式。氨的最终去除，是通过联合脱氨基作用实现的。联合脱氨基作用是体内氨基酸脱氨的主要方 式。联合脱氨基作用是一种彻底的脱氨基方式。(三)联合脱氨基作用1. 转氨基作用和氧化脱氨基作用相偶联的脱氨方式称为联合脱氨基作用。2. 联合脱氨基作用是肝、肾、脑组织氨基酸脱氨基的主要方式。3. 包括两种方式:转氨基作用偶联氧化脱氨基作用转氨基作用偶联AMP循环脱氨基作用嘌呤核苷酸循环(purine nu
12、cleotide cycle)谷氨酸脱氢酶转氨酶转氨-脱氨作用在体内大多数组织都能够进行，是体内主要的脱氨基方式，也是合成非必需氨基酸的重 要途径。由于氧化脱氨基作用主要是由L-谷氨酸脱氢酶催化进行，所以转氨-脱氨作用在L-谷氨酸脱氢酶活性高的肝、肾、脑等组织比较活跃。转氨-脱氨作用一般是先转氨，以酮戊二酸作为氨基受体生成谷氨酸，再由L-谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸脱氢、脱氨。转氨-AMP循环是骨骼肌、心肌细胞氨基酸脱氨基 作用的主要方式。在骨骼肌细胞和心肌细胞中，由 于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活 性较高，故采用此方式脱氨基。转氨-AMP循环脱氨基作用的基本过程分三步进行： 1. A
13、ST催化氨基酸转氨基给草酰乙酸，生成天冬氨酸。 2. 天冬氨酸和次黄嘌呤核苷酸(IMP)在腺苷酸代琥珀酸合成酶的催化下缩合，生成腺苷酸代琥珀酸，然后裂 解成AMP合延胡索酸。 3. AMP在腺苷酸脱氨酶的催化下氧化脱氨，重新生成次黄嘌呤核苷酸。(四)非氧化脱氨作用微生物的某些氨基酸可以进行非氧化脱氨作用， 生成NH3和-酮酸1.脱水脱氨 2.脱硫化氢脱氨 3.直接脱氨+ NH3RC=OCOOH-酮酸的代谢氨的代谢转氨基作用NH2R C HCOOH二、 氨的代谢 正常人血氨 0.60mol/L (0.1mg/100mL). 氨的来源和去路氨的运输：谷氨酰胺、丙氨酸-葡萄糖循环氨的最终代谢去路尿素
14、循环体内氨的来源： 1.体内氨基酸和胺类化合物分解产物 2.肠道吸收的氨 3.肾小管上皮细胞分泌的氨氨的去路： 合成尿素，从肾脏排出体外(最终去路) 生成谷氨酰胺，在血液中运输 参与合成一些重要的含氮化合物 以铵盐的形式从肾脏排出体外(一) 氨的转运1.Gln的运氨作用：解氨毒，运输、储存氨Gln的生成： 在脑、肌肉组织中，NH3 与Glu生成Gln。 谷氨酸谷氨酰胺谷氨酰胺合 成酶在脑和肌肉，反 应平衡倾向谷氨 酰胺的合成谷氨酸谷氨酰胺谷氨酰胺合 成酶在脑和肌肉，反 应平衡倾向谷氨 酰胺的合成 Gln由血液运输到肝、肾，水解为Glu和NH3在肾脏：谷氨酰胺谷氨酸谷氨酰胺酶谷氨酰胺的分解几 乎
15、是不可逆的，脱 下来的NH4+来自 酰胺基，而非-氨 基脱下来的NH3与肾小管中 的酸结合生成铵盐排出体 外，对于调节机体酸碱平 衡有重要作用。2.丙氨酸葡萄糖循环肌肉组织中的氨基酸在转氨酶的作用下将氨基转 移给丙酮酸，生成丙氨酸。 丙氨酸经血液循环进入肝脏，通过联合脱氨基作 用将NH3释放出来，NH3经过鸟氨酸循环合成尿 素，最终从体内排出。 丙氨酸脱氨后重新生成丙酮酸，丙酮酸异生为葡 萄糖，葡萄糖从血液循环运送到肌肉，在肌肉重 新分解生成丙酮酸。经过丙氨酸-葡萄糖循环，肌肉组织中的氨以无毒 性的丙氨酸为载体运输到肝脏，不断地从体内清 除出去。体内的氨以无毒性的丙氨酸和谷氨酰胺的形式在血液中运输，到肝脏合成尿素，到肾脏生成 铵盐，将NH3最终从体内清除。(二) 尿素的生成 1.肝脏是尿素合成的主要器官 2.鸟氨酸循环(ornithine cycle)学说： 1932年，由Hans Krebs与Kurt Henseleit提出， 故又称为Krebs循环，也叫尿素循环。一次鸟氨酸循环生成1尿素，清除2NH3，消耗3ATP尿素的生成是体内氨代谢的主要途径，是蛋白
