【2017年整理】68课时-度第一学期生物化学教学日历

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1、生物化学课程教学大纲撰 写 人：宫倩红撰写时间：2009 年 9 月开课院系：医药学院课程编号：100102101209课程英文名称：Biochemistry课程总学时：68 总学分：4推荐使用教材：生物化学 (第三版)编者：王镜岩、朱圣庚、徐长法主编出版社：高等教育出版社 出版时间及版次： 2002年 9月 第 3版课程教学目标与基本要求：生物化学是用化学手段研究生命现象和生命过程的一门学科。通过本课程的学习要求学生掌握糖、脂、蛋白、核酸等生物分子的基本结构；了解或者掌握生物大分子的性质和生物功能；了解生物体糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢途径，掌握具有普遍意义的重点代谢途径；了解各种生化分子分

2、离纯化及定性定量研究方法的原理。生物化学的教授与学习，着重培养学生的独立思考能力以及科学的认识方法，锻炼学生的自学能力。通过教学，使学生形成生命的化学本质的基本概念。本课程虽然不是双语教学,但是在讲课中会介绍一些英文学术名词，也需学生了解或掌握。课程采用国内最完整的生化教材（本专业研究生入学考试的参考书） ，由于课时的限制，选取有关章节重新编排讲授顺序，并在讲授中侧重于与医药专业相关内容，加入医药专业生化教材中独特的内容，相关章节介绍海洋来源的药物，突出了中国海洋大学药学专业的特色。根据中国海洋大学医药学院学生的课程设置特点确定生物化学教学内容。由于药学专业学生的无机化学、分析化学和有机化学均

3、学习一年，是学校中所有学习生物化学课程的学生中化学基础最好的，因此有机化学中涉及的糖、脂两章略讲，某些化学结构和反应安排学生自学，而在教学中侧重采用多媒体教学展示生物大分子的结构，介绍生物分子在体内的代谢途径；由于药学系学生已经学习了人体解剖生理学和微生物学，因此激素、抗生素、维生素等章节的部分内容安排学生自学，不单独设为章节，部分重要内容穿插在其他章节讲授；由于药学系学生不学细胞生物学，因此介绍了生物膜的结构和转运功能。即教师讲授与学生自学相结合，教学中注意引导启发学生，着重培养学生的独立思考和自学能力。考试形式：期末闭卷笔试，占总评成绩的 70，平日上课出勤作业占 20（不定时点名或统计出

4、勤情况，无故缺课一次，扣一分） ，难度较大的随堂期中考试占 10（区分能力） 。各章节授课内容、教学目标、授课模式、学时分配：授课内容 教学目标 授课模式 学时分配绪论一、研究对象和主要任务二、生物化学发展简史三、近代生物化学的发展趋势 四、生物化学与其他学科的关系 五、生物化学知识的应用六、我国生物化学的主要成就 七、课程要求掌握生物化学的概念，研究对象和主要任务；了解生物化学的发展历史、发展趋势、与其他学科的关系、生物化学知识的应用和我国在生物化学研究方面的主要成就；明确本课程的要求、讲授的章节、课时安排和成绩构成比例。多媒体教学 1.0第一章 糖第一节 糖通论一、存在与来源 二、糖类的生

5、物学作用三、糖的命名与分类第二节 多糖一、同多糖二、杂多糖第三节 结合糖一、糖蛋白三、蛋白聚糖三、肽聚糖四、脂多糖五、糖脂（见第二章脂质）第四节 多糖的研究方法一、多糖分离、纯化及降解的原理三、多糖理化性质的测定三、多糖结构分析的基本原理了解糖的存在与分布、糖的生物学作用；掌握糖的分类和命名；掌握还原性糖、非还原性糖的区别；掌握几种常见二、三糖的结构（主要是组成的单糖单位和糖苷键类型）与分类。掌握几种多糖的结构组成及糖苷键类型；了解其性质和功能。掌握几个结合多糖的概念和特点（主要是糖蛋白和蛋白聚糖） 。了解多糖分离、纯化及降解的原理，多糖理化性质的测定，多糖结构分析的基本原理。多媒体教学 2.

6、5第二章 脂第一节 脂通论一、脂质的定义二、脂质的分类第二节 单脂一、油脂二、蜡第三节 复合脂一、磷脂二、糖脂第四节 萜类和类固醇类一、萜了解脂质的生物学功能；掌握脂质的分类（特别是按照化学组成分类） 。掌握油、脂的结构和化学性质及几种常见脂肪酸的性质和书写方式；了解类二十碳烷（掌握简写）和蜡的结构和功能。掌握甘油醇磷脂、鞘磷脂、糖脂的基本结构及磷脂的双亲性。掌握萜类物质的基本结构单位、固醇及胆固醇的基本结构；了解萜类和甾类物质的分布、分类和功能。了解脂类的分离提取及分析原理和方多媒体教学 2.5二、类固醇（甾类）第五节 脂类的提取、分离与分析一、脂质的提取和分离二、脂类分析的原理法；掌握其中

7、的 TLC、GLC 两种方法。第三章 蛋白质第一节 蛋白质通论一、蛋白质的生物学意义二、蛋白质的元素组成和分子大小三、蛋白质的分类第二节 蛋白质的基本结构单位氨基酸一、蛋白质的构件氨基酸二、氨基酸的分类三、氨基酸的物理性质四、氨基酸的酸碱化学（两性解离）第三节 蛋白质的基本结构单位氨基酸一、氨基酸的化学性质二、氨基酸混合物的分析分离三、氨基酸的制备第四节 肽（包括几种常见激素）一、肽和肽键的结构二、肽的物理和化学性质三、天然存在的活性肽第五节 蛋白质的结构共价结构一、蛋白质结构的组织层次二、蛋白质的一级结构三、蛋白质一级结构的测定四、多肽与蛋白质的人工合成第六节 蛋白质的结构高级结构一、研究蛋

8、白质构象的方法二、稳定蛋白质三维结构的作用力三、多肽链折叠的空间限制四、二级结构五、纤维状蛋白质六、超二级结构七、结构域八、球状蛋白与三级结构九、亚基缔合和四级结构第七节 蛋白质结构和功能的关系一、蛋白质的一级结构决定高级结构和功能二、蛋白质的一级结构与功能三、蛋白质高级结构和功能的关系四、蛋白质结构与功能的进化了解蛋白质的生物功能；掌握蛋白质的元素组成、分子大小和分类。掌握蛋白质 20种基本氨基酸的名称（中文、英文简写） 、结构通式、分类、结构特点、物理性质、酸碱性质（两性解离、等电点的概念与计算） 。了解蛋白质的化学性质（通过课堂学习和自学） ；了解分配层析的原理及各种层析技术的原理；掌握

9、几种层析技术的概念、特点及简称；了解氨基酸的制备方法。掌握肽和肽键的结构特点、书写方式及相关概念；理解几种常见的天然肽结构和功能的关系，通过自学了解几类激素的概况。掌握蛋白质结构各个层次的概念及特点，并能举例说明各个层次；掌握一级结构测定的基本步骤与前提；了解一级结构测定过程中的涉及的实验方法的原理；了解多肽人工合成的基本流程（通过自学） 。了解蛋白质构象的研究方法；掌握维持蛋白质三维结构的各种作用力；蛋白质高级结构各个层次的概念、类型及维持结构的作用力。掌握蛋白质一级结构和高级结构的关系、一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；了解抗体的基本结构；掌握相关几种利用抗体的检测方法的中英对照；掌

10、握蛋白质高级结构与功能的关系（能以血红蛋白和肌红蛋白为例加以说明）以及其中涉及的有关别构效应等概念。掌握蛋白质的酸碱性质及相关概念；掌握蛋白质变、复性概念及本质；了解变性的因素，变性蛋白质的特征；掌握蛋白质的胶体性质（包括维持胶体溶液的因素） ，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等） ，电泳的概念；熟悉蛋白质的颜色反应；了解抗原抗体多媒体教学传统讲授自学10.0五、蛋白质结构和功能的关系第八节 蛋白质的性质一、蛋白质的变性和复性二、蛋白质的酸碱性质三、蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀四、蛋白质的颜色反应五、蛋白质的免疫学性质第九节 蛋白质的分离纯化一、蛋白质分离纯化的一般原则二、蛋白质分离纯化的方法三、蛋

11、白质的含量测定与鉴定的作用。了解蛋白质分离提取的一般原则和基本流程；了解蛋白质混合物的分离纯化的方法；掌握几种重要方法的中英文对照；了解电泳的分类；掌握涉及的几种电泳方式的中英文对照；了解蛋白质分子量测定有哪几种主要方法；掌握根据化学组成测定及SDS-PAGE方法测定蛋白质分子量的原理；了解蛋白质含量和纯度测定的方法；掌握生物活性测定中的相关概念如回收率、纯化倍数等。第四章 核酸第一节 核酸通论一、核酸的发现和研究简史二、核酸的种类和分布三、核酸的生物功能四、核酸与医药第二节 核酸的基本组成单位核苷酸一、碱基二、戊糖三、核苷四、核苷酸五、核苷酸的性质第三节 核酸的结构一、核酸的共价结构二、DN

12、A 的高级结构三、RNA 的高级结构第四节 核酸的性质一、核酸的一般物理性质二、核酸的两性性质及等电点三、核酸的水解四、核酸的紫外吸收五、变性、复性及杂交第五节 核酸的研究方法一、核酸的凝胶电泳二、核酸的分离纯化和定量测定三、核酸的超速离心四、限制性核酸内切酶和 DNA 的限制酶图谱五、核酸的核苷酸序列测定（自学）六、DNA 的人工合成（自学）七、DNA 聚合酶链式反应（PCR）了解核酸研究简史；掌握各种核酸的主要生物功能；掌握核酸分类及涉及的简写形式；了解核酸在医药行业的应用。掌握核酸基本组成单位核苷酸的组成和结构，及各种组分的英文简称；掌握核苷酸的基本性质。掌握核酸共价连接的基本方式，与一

13、级结构的书写方式；掌握 DNA的二级结构（包括 BDNA 双螺旋模型及其补充，其他几种右手螺旋、左手螺旋，三股螺旋）及其中涉及的概念、简写；掌握核小体的结构；了解真核生物染色体的组装模型；了解 DNA的三级结构；掌握拓扑异构体的概念；掌握三种 RNA的一级结构特点，tRNA 的二级、三级结构特点，rRNA 的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。掌握核酸的一般物理性质，紫外吸收性质，变、复性性质以及其中涉及的概念和实验方法如 Southern Blotting, Northern Blotting 等；了解核酸的其他性质。了解核酸的凝胶电泳方法；了解限制性内切酶的作用特点和应用；了解核酸分离

14、纯化的基本过程，定量测定方法；通过课堂学习和自学了解超速离心，核酸序列测定和人工合成的原理；掌握其中涉及的英文名称如 PCR。多媒体教学自学6.0第五章 酶第一节 酶通论(包括维生素和辅酶)了解酶的发展简史；掌握酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其多媒体教学传统讲授6.0一、酶的研究简史二、酶催化作用的特点三、酶的化学本质及其组成四、酶的分类和命名五、酶与抗体抗体酶 abzyme六、酶工程（自学）七、酶在医药学上的应用第二节 酶促反应动力学一、酶的反应速度及其应用二、影响酶反应速度的因素第三节 酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性中心二、酶催化反应的独特性质三、影响酶高催化效率的有关因素四

15、、酶活性的调节控制五、同工酶机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；掌握酶的化学本质及组成，蛋白质酶的分类组成，ribozyme 的概念；掌握酶的分类命名特别是 EC编号系统及六大类酶的名称；掌握抗体酶abzyme、固定化酶的概念；了解酶工程的相关概念；了解酶在医药业的应用。掌握酶促动力学的概念；掌握酶反应速度的表示方法；掌握酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；掌握影响酶反应速度的因素和产生的影响；掌握底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；掌握各种抑制剂的概念；掌握其中三种可逆抑制剂的作用特点，以及抑制剂加入对于动

16、力学方程的影响，并能用双倒数作图法表示。掌握酶活性中心的概念及特点；了解酶活性中心的分析方法；了解酶催化反应的独特性质；掌握影响酶高效率催化的因素；掌握酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点。自学第六章 生物膜和物质转运第一节 生物膜的组成一、生物膜的组成和性质二、生物膜的分子结构第二节 物质运输一、被动运输和主动运输二、小分子物质的运输三、生物大分子的跨膜运输四、离子载体掌握生物膜的组成物质以及各种成分的性质和作用；掌握生物膜的主要作用力；了解几种生物膜分子结构模型；掌握被广泛接受的生物膜模型。掌握主动运输和被动运输的特点和区别；掌握几种主要运输方式概念、特点和典型举例。多媒体教学 1.0代谢简介一、新陈代谢，简称代谢二、代谢的特点三、高能化合物掌握新陈代谢的概念；了解新陈代谢的特点；了解几类高能化合物。明确以后生物化学动态部分的学习的方法、掌握的内容。多媒体教学 0.5第七章 糖代谢与生物氧