《生物化学和分子生物学专业优秀论文mical-1ch结构域的折叠和结构稳定性的初步研究》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学和分子生物学专业优秀论文mical-1ch结构域的折叠和结构稳定性的初步研究（26页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、生物化学和分子生物学专业优秀论文生物化学和分子生物学专业优秀论文 MICAL-1MICAL-1 CHCH 结构域的折叠和结构域的折叠和结构稳定性的初步研究结构稳定性的初步研究关键词：蛋白质折叠关键词：蛋白质折叠 MICAL-1MICAL-1 CHCH 结构域结构域 自然态下自然态下 氢氘交换实验氢氘交换实验 核磁共振波核磁共振波 谱谱 光谱学方法光谱学方法摘要：随着人类基因组规模化测序的结束，人们越来越关注蛋白质折叠问题。 具有正确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成 一系列疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠 过程中的一系列基本事件，才有可能
2、最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。 研究蛋白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物工程领域具有极大 的应用价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振 技术和天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结构域有 109 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺旋组成，整个分子形成了 2 个疏水核心。为了更全面 深入地了解 MICAL-1 CH 结构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘 交换相结合的方法，还使用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱 (fluorescence)、圆二色谱(C
3、D)对蛋白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内 源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍(GdmCl)诱导的 MICAL-1 CH 结构域去折叠过 程的热力学。发现 MICAL-1 CH 结构域的变性主要发生在 2-4 M GdmCl 范围内， 蛋白变性的 Cm 值大约为 2.5 M GdmCl。蛋白质去折叠的自由能是 7.110.58 kcal mollt;#39;-1gt;，结构对盐酸胍的敏感度 m 大小为 2.820.23 kcal mollt;#39;-1gt;Mlt;#39;- 1gt;。 以此为根据，进行了变性剂浓度在 0-1.4 M GdmCl 范围内的自 然态下氢氘交换实验。氢氘交换
4、实验结果表明，参与疏水核心的形成残基也正 是氢氘交换慢核心的所在；并且每个螺旋的 HX 交换方式不一样，根据 HX 的方 式不同，总共可以将这些螺旋分成 B/D，A，F，E 四个单元。这些研 究成果为进一步研究 MICAL-1 CH 结构域提供了很好的信息。正文内容正文内容随着人类基因组规模化测序的结束，人们越来越关注蛋白质折叠问题。具 有正确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成一 系列疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠过 程中的一系列基本事件，才有可能最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。研 究蛋白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物
5、工程领域具有极大的 应用价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振技 术和天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结构域有 109 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺旋组成，整个分子形成了 2 个疏水核心。为了更全面 深入地了解 MICAL-1 CH 结构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘 交换相结合的方法，还使用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱 (fluorescence)、圆二色谱(CD)对蛋白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内 源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍(Gdm
6、Cl)诱导的 MICAL-1 CH 结构域去折叠过 程的热力学。发现 MICAL-1 CH 结构域的变性主要发生在 2-4 M GdmCl 范围内， 蛋白变性的 Cm 值大约为 2.5 M GdmCl。蛋白质去折叠的自由能是 7.110.58 kcal mollt;#39;-1gt;，结构对盐酸胍的敏感度 m 大小为 2.820.23 kcal mollt;#39;-1gt;Mlt;#39;- 1gt;。 以此为根据，进行了变性剂浓度在 0-1.4 M GdmCl 范围内的自 然态下氢氘交换实验。氢氘交换实验结果表明，参与疏水核心的形成残基也正 是氢氘交换慢核心的所在；并且每个螺旋的 HX 交
7、换方式不一样，根据 HX 的方 式不同，总共可以将这些螺旋分成 B/D，A，F，E 四个单元。这些研 究成果为进一步研究 MICAL-1 CH 结构域提供了很好的信息。 随着人类基因组规模化测序的结束，人们越来越关注蛋白质折叠问题。具有正 确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成一系列 疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠过程中 的一系列基本事件，才有可能最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。研究蛋 白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物工程领域具有极大的应用 价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振技术
8、和 天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结 构域有 109 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺 旋组成，整个分子形成了 2 个疏水核心。为了更全面深入地了解 MICAL-1 CH 结 构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘交换相结合的方法，还使 用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱(fluorescence)、圆二色谱(CD)对蛋 白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍 (GdmCl)诱导的 MICAL-1 CH 结构域去折叠过程的热力学。发现 MICAL-1 CH 结构 域的
9、变性主要发生在 2-4 M GdmCl 范围内，蛋白变性的 Cm 值大约为 2.5 M GdmCl。蛋白质去折叠的自由能是 7.110.58 kcal mollt;#39;- 1gt;，结构对盐酸胍的敏感度 m 大小为 2.820.23 kcal mollt;#39;-1gt;Mlt;#39;-1gt;。 以此为 根据，进行了变性剂浓度在 0-1.4 M GdmCl 范围内的自然态下氢氘交换实验。 氢氘交换实验结果表明，参与疏水核心的形成残基也正是氢氘交换慢核心的所 在；并且每个螺旋的 HX 交换方式不一样，根据 HX 的方式不同，总共可以将这些螺旋分成 B/D，A，F，E 四个单元。这些研究
10、成果为进一步研究 MICAL-1 CH 结构域提供了很好的信息。 随着人类基因组规模化测序的结束，人们越来越关注蛋白质折叠问题。具有正 确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成一系列 疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠过程中 的一系列基本事件，才有可能最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。研究蛋 白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物工程领域具有极大的应用 价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振技术和 天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结 构域有 109
11、 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺 旋组成，整个分子形成了 2 个疏水核心。为了更全面深入地了解 MICAL-1 CH 结 构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘交换相结合的方法，还使 用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱(fluorescence)、圆二色谱(CD)对蛋 白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍 (GdmCl)诱导的 MICAL-1 CH 结构域去折叠过程的热力学。发现 MICAL-1 CH 结构 域的变性主要发生在 2-4 M GdmCl 范围内，蛋白变性的 Cm 值大约为 2.5 M GdmCl。蛋白
12、质去折叠的自由能是 7.110.58 kcal mollt;#39;- 1gt;，结构对盐酸胍的敏感度 m 大小为 2.820.23 kcal mollt;#39;-1gt;Mlt;#39;-1gt;。 以此为 根据，进行了变性剂浓度在 0-1.4 M GdmCl 范围内的自然态下氢氘交换实验。 氢氘交换实验结果表明，参与疏水核心的形成残基也正是氢氘交换慢核心的所 在；并且每个螺旋的 HX 交换方式不一样，根据 HX 的方式不同，总共可以将这 些螺旋分成 B/D，A，F，E 四个单元。这些研究成果为进一步研究 MICAL-1 CH 结构域提供了很好的信息。 随着人类基因组规模化测序的结束，人们
13、越来越关注蛋白质折叠问题。具有正 确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成一系列 疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠过程中 的一系列基本事件，才有可能最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。研究蛋 白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物工程领域具有极大的应用 价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振技术和 天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结 构域有 109 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺 旋组成，整个分子形成了 2 个疏水
14、核心。为了更全面深入地了解 MICAL-1 CH 结 构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘交换相结合的方法，还使 用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱(fluorescence)、圆二色谱(CD)对蛋 白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍 (GdmCl)诱导的 MICAL-1 CH 结构域去折叠过程的热力学。发现 MICAL-1 CH 结构 域的变性主要发生在 2-4 M GdmCl 范围内，蛋白变性的 Cm 值大约为 2.5 M GdmCl。蛋白质去折叠的自由能是 7.110.58 kcal mollt;#39;- 1gt;，结构对盐酸胍的敏感度
15、 m 大小为 2.820.23 kcal mollt;#39;-1gt;Mlt;#39;-1gt;。 以此为 根据，进行了变性剂浓度在 0-1.4 M GdmCl 范围内的自然态下氢氘交换实验。 氢氘交换实验结果表明，参与疏水核心的形成残基也正是氢氘交换慢核心的所 在；并且每个螺旋的 HX 交换方式不一样，根据 HX 的方式不同，总共可以将这些螺旋分成 B/D，A，F，E 四个单元。这些研究成果为进一步研究 MICAL-1 CH 结构域提供了很好的信息。 随着人类基因组规模化测序的结束，人们越来越关注蛋白质折叠问题。具有正 确三级结构，对于蛋白质行使功能十分重要。错误折叠的蛋白质能形成一系列
16、疾病，例如人类的一些淀粉状纤维变性病。只有透彻地了解蛋白质折叠过程中 的一系列基本事件，才有可能最终了解蛋白质空间结构与功能的关系。研究蛋 白质折叠不仅具有重大的科学意义，更在医学和生物工程领域具有极大的应用 价值。本研究中选用了人 MICAL-1 CH 结构域为模型，主要采用核磁共振技术和 天然态下氢氘交换相结合的方法研究 CH 结构域的折叠特性。 MICAL-1 CH 结 构域有 109 个氨基酸，其三级结构由 6 个螺旋和一个 3lt;,10gt;螺 旋组成，整个分子形成了 2 个疏水核心。为了更全面深入地了解 MICAL-1 CH 结 构域的折叠过程，除了应用核磁共振和自然态下氢氘交换相结合的方法，还使 用了一些常规的光谱学方法，如荧光光谱(fluorescence)、圆二色谱(CD)对蛋 白质折叠进行了研究。 首先用蛋白质内源荧光光谱和 CD 光谱研究了盐酸胍 (GdmCl)诱导的 MICAL-1 C
