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1、第三章 蛋白质第一节 蛋白质概论一、 蛋白质的化学组成与分类1、 元素组成 碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁 、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮6.252、 氨基酸组成 蛋白质是由20种L-型氨基酸组成的长链分子3、 分类 （1） 按组成：简单蛋白： 结合蛋白： 详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。（注意辅基的组成）。 （2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质 纤维状蛋白质、膜蛋白质 （3）、按功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、 结构蛋白、防御蛋白。 二、 蛋白质的大小与形状少于50个aa的低分子量aa多聚物称
2、为肽，寡肽或生物活性肽，有 时也罕称多肽。多于50个aa的称为蛋白质。蛋白质分子量= aa数目*110三、 蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为 构象。一级结构： 氨基酸顺序 二级结构 ：螺旋、折叠、转角，无规卷曲 三级结构： 螺旋、折叠、转角、松散肽段四级结构 ： 多亚基聚集四、 蛋白质功能的多样性 1 酶 2结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹 性蛋白、膜蛋白） 3贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输 载体、脂蛋白、电子传递体） 5细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6激素功能（胰岛素） 7（抗体
3、、皮肤的角蛋白、血凝蛋白） 8接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 9调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（ 组蛋白、阻遏蛋白）第二节 氨基酸一、 蛋白质的水解（详见P79）酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基 碱水解：消旋，色氨酸稳定 酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱二、 氨基酸的功能： （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质， 甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）
4、、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间 物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物， 三、 氨基酸的结构与分类基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸）：组成蛋白质，20 种，稀有氨基酸：是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而来。非蛋白质氨基酸：存在于生物体内但不组成蛋白质 (约 150种)。（一） 编码的蛋白质氨基酸（20种） 结构通式：1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小 ，它们几乎有相同的等电点。（6 .00.03） Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不 具旋光性 从Gly至Ile，R基团疏水性增加 （2）、 R中含有羟基和
5、硫的氨基酸（共4种）Ser的-CH2 OH基（pKa=15）在生理条件下不解离， ， 但在大多数酶的活性中心都发现有Ser残基存在。Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。 Cys的R中含巯基（-SH）， 具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。u Cys与结石Met在生物合成中是一种重要的甲基供体。（3）、 R中含有酰胺基团（2种）酰胺基中氨基 易发生氨基转 移反应 （4）、 R中含有酸性基团（2种） Asp、GluAsp侧链羧基pKa为3.86 ，Glu侧链羧基pKa为4.25 它们是唯一在生理条件 下带有负电荷的
6、的两个 氨基酸 （5）、 R中含碱性基团（3种）Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一 个正电荷（NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的 有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为6.00 ，在多肽链中为7.35 ） ，是在生理pH条件下唯一具有缓 冲能力的氨基酸。His在酶的酸碱催化机制中起重要作用 在280nm处，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。（6）、 芳香族氨基酸（7）、杂环族氨基酸（1种）Pro的-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的
7、刚性结构 。 一般出现在两段-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位 置必然发生骨架方向的变化，u 必需氨基酸： 成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met婴儿期：Arg和His供给不足，属半必须氨基酸 2、按照R基的极性性质可以分为4类： 侧链极性(疏水性程度) Gly 0Ser-0.3 Glu -2.5 Lys -3.0 Ala 0.5Asn -0.2 Asp -2.5 Arg -3.0 Met 1.3Gln -0.2 His 0.5 Pro 1.4Thr 0.4 Val 1.5Cys 1.0 Leu 1.8Tyr 2.3 Ile1.8 Phe 2.5
8、Trp 3.4 （1）、 非极性氨基酸 9种在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用（蛋白质 的疏水核心）。（2）、 不带电何的极性氨基酸 6种 这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水（3）、带负电荷的aa(酸性aa)（4）、带正电何的aa(碱性aa)胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内 )交联。Arg的胚基碱性很强，与NaOH相当。His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，它往往存在于许 多酶的活性中心。非极性aa一般形成蛋白质的疏水核心，带电荷的aa和 极性aa位于表面。酶的活性中心：His、Ser、Cys（二） 非编码的蛋白质氨基酸也称修饰氨基酸，是在蛋白质合成后，由基本氨
9、基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。 （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） (4)-羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。 （5）Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素 （甲状腺蛋白中） （6）锁链素由4个Lys组成（弹性蛋白中）。 （三） 非蛋白质氨基酸 P85不组成蛋白质，但有生理功能 （1）L-型 氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸、L-鸟氨酸是尿素循环的中间物 （2）D-型氨基酸 D-Glu、D-Ala（肽聚糖中）、D-Phe（短杆菌肽S） （3）-、-、-氨基酸 -Ala（泛素的
10、前体）、-氨基丁酸（神经递质）。 三、 氨基酸的构型、旋光性和光吸收1、 氨基酸的构型与旋光性Gly一种构型,无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体：L型、D型。构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸）。 氨基酸的旋光性（符号和大小）取决于它的R基的性质，并 与溶液的PH值有关。 P 87 表3-6 蛋白质中L型氨基酸的比旋光度 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物。 L-别一苏氨酸和D-别-苏氨酸组成消旋物内消旋物：分子内消旋 胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、D-胱氨酸、内消旋胱氨 酸。 L-胱氨酸和D-胱氨酸是
11、外消旋物 2、 氨基酸的光吸收性Tyr、Phe、Trp的R基含有共轭双键，在220-300nm近紫外 区有吸收。 （nm） Tyr 275 1.4103Phe 257 2.0102Trp 280 5.6103 Lambert-Beer：在280nm有最 大光吸收四、 氨基酸的酸碱性质（重点）1、 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在晶体溶点高 离子晶格，不是分子晶格。 不溶于非极性溶剂 极性分子 介电常数高 水溶液中的氨基酸是极性分子。-羧基pK1在2.0左右，当pH3.5，-羧基以-COO-形式存 在。 -氨基pK2在9.4左右，当pH pKa/ 时，碱 酸（50%解离）pH 碱（50%解离）Ka/Ka/=H+A-/HA在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。起点：100% Gly+ 净电荷：+1 第一拐点： 50%Gly + ，50%Gly 平均净电荷：+0.5pH=pK+lgGly/Gly+ = pK1 = 2.34第二拐点： 100%Gly 净电荷：0 等电点pI 第三拐点： 50%Gly ，50%Gly- 平均净电荷：-0.5pH=pK2+lgGly-/Gly=pK2=9.6终点： 100% Gly- 净电荷：-1
