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1、生物化学教学大纲一、课程基本信息适用专业：五年制临床医学、护理学、口腔医学、麻醉学、预防医学、医学影像学专业本科所属部系（院）：基础医学教学部 教研室名称：生物化学与分子生物学学 分 数：7 总学时数：126（其中含实验 45 学时）课程类别：专业基础课程 执笔人：黄焕生（教授）二、课程性质、目的和要求生物化学是应用化学与分子生物学的基本理论和方法来研究生命现象的科学，其特点是在分子水平上探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物大分子的结构与功能及生命活动过程中所进行的化学变化及其与生理机能关系。医学生学习生物化学的目的在于掌握生物大分子的结构与功能，物质代谢的基本规律及其调节，基因信息传递及
2、调控，细胞间信息传递等，为今后学习和探讨医学理论及解决疾病的预防、诊断、治疗等实际问题打下基础。生物化学是一门重要的医学基础课，主要由理论课及实验课两部分组成，理论课共讲授 81 学时，实验课共 45 学时。本大纲内容分为两部分，第一部分是讲授部分，是要求学生必须学习的内容。对必须掌握的内容，要求学生在理解的基础上记忆，并能融会贯通。第二部分为学生自学内容，为学有余力的学生自学提供依据，不作具体要求。实验课除与理论课配合，用以加深有关生化基本理论的理解外，重点是培养学生养成严肃认真、实事求是的科学作风，提高分析问题和解决问题的能力，增强学生的操作技能，并使学生初步掌握生物化学常用基本技术，为今
3、后的工作、学习及研究打下良好的基础。三、教学内容、要点和课时安排课程教学内容及学时分配表理论教学内容 理论教学学时数 实验教学学时数绪论 1蛋白质的结构与功能 4核酸的结构与功能 3酶 5糖代谢 6脂类代谢 8生物氧化 4氨基酸代谢 745核苷酸代谢 3DNA 的生物合成（复制） 5RNA 的生物合成（转录） 5蛋白质的生物合成 4基因表达调控 5基因重组与基因工程 5细胞信息转导 5血液的生物化学 2肝脏生物化学 4维生素 2癌基因、抑癌基因与生长因子 3合计 81 45绪论目的要求（一）掌握生物化学概念。（二）了解当代生物化学研究的主要内容及其在医学中的重要性。教学内容（一）生物化学概念。
4、（二）生物化学发展简史。（三）当代生物化学研究的主要内容。（四）生物化学与医学。蛋白质的结构与功能目的要求（一）了解蛋白质的生物学功能。（二）熟悉蛋白质的分子组成特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。（三）掌握蛋白质一至四级结构的概念、要点、主要化学键及模体(motif)、结构域(domain)、分子伴侣(chaperon)的概念。（四）了解蛋白质的分类；蛋白质结构与功能关系。（五）掌握蛋白质重要的理化性质。（六）熟悉蛋白质分离和纯化的方法及其原理。教学内容（一）蛋白质的分子组成1.蛋白质的元素组成。2.蛋白质的基本单位L-氨基酸。3.组成蛋白质的 20
5、 种氨基酸的分类、化学结构和代表符号。（二）蛋白质分子结构1.肽键与肽；氨基酸残基；N-端与 C-端；生物活性肽。2.蛋白质的一级结构：概念；化学键；意义。3.蛋白质的二级结构：概念、肽单元、 螺旋、 片层、 转角、无规卷曲；模体(motif)；维持二级结构的化学键。4.蛋白质的三级结构：概念、特征、化学键；结构域、分子伴侣。5.蛋白质的四级结构：概念、亚基、化学键。6.蛋白质的分类。（三）蛋白质的结构与功能的关系1.蛋白质一级结构与功能的关系。2.蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质的变构作用。肌红蛋白和血红蛋白的结构，血红蛋白的构象变化与结合氧，血红蛋白结合氧的协同效应，Hb 的氧离曲线及其
6、生理意义，结合氧时 Hb 分子内的变化。（四）蛋白质的理化性质及其分离纯化1.蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应。2.蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心。3.多肽链中氨基酸序列分析（自学） 。4.蛋白质空间结构测定（自学） 。核酸的结构与功能目的要求（一）掌握核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。（二）掌握核酸一级结构的概念及连接键。（三）掌握 DNA 的碱基组成及 Chargaff 规则、DNA 的双螺旋结构要点。（四）熟悉 DNA 的超螺旋结构、核小体的组成。（五）掌握 RNA 的分类、mRNA
7、 的结构特点、tRNA 一级结构及二级结构的特点、rRNA的功能。（六）掌握 DNA 的变性、DNA 的复性及分子杂交。（七）了解 DNA 双螺旋结构的多样性；其他小分子 RNA 及 RNA 组学；核酸的一般理化性质；核酸酶的概念、分类及作用。教学内容（一）核酸的分类、分布及其生物学作用。（二）核酸的化学组成及一级结构1.核酸的元素组成。2.核酸的化学成分：碱基：嘌呤碱（腺嘌呤、鸟嘌呤）和嘧啶碱（胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）的化学结构；戊糖：核糖和脱氧核糖。3.核酸的基本单位：核苷酸。核苷酸的组成及连接方式、主要的核苷酸。4.体内几种重要的游离核苷酸：ATP、GTP；cAMP、cGMP。5.核酸
8、分子的一级结构的概念及连接键、核酸一级结构的书写方式。（三）DNA 的空间结构与功能1.DNA 的碱基组成及 Chargaff 规则。2.DNA 的二级结构：DNA 双螺旋结构的要点、碱基配对原则；DNA 双螺旋结构的多样性。3.DNA 的超螺旋结构及其在染色质中的组装：超螺旋结构的概念、核小体组成、染色质中的组装。4.DNA 的功能。（四）RNA 的结构与功能：1.RNA 的分类。2.信使 RNA 的结构与功能：mRNA 的结构特点及功能。3.转运 RNA 的结构与功能：tRNA 一、二、三级结构的特点；tRNA 的功能。4.核蛋白体 RNA 的结构与功能：原核生物的 rRNA；真核生物的
9、rRNA；核糖体的组成。5.其它小分子 RNA：核内小 RNA（snRNA） 、胞浆小 RNA（scRNA） 、核仁小 RNA（snoRNA） 。（五）核酸的理化性质、变性和复性及其应用1.核酸的一般理化性质：紫外吸收、高分子性质、两性性质。2.DNA 的变性：增色效应、解链温度(Tm)。3.DNA 的复性与分子杂交。（六）核酸酶酶目的要求（一）掌握酶的概念。（二）熟悉酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用、维生素构成的辅酶与辅基。（三）掌握酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。（四）掌握酶促反应的特点：高效性、特异性、可调节性。（五）了解酶促反应的机制。（六）掌握影响酶的反应动
10、力学因素、米-曼氏方程式、Km 与 Vm 的意义、酶的最适温度、最适 pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。（七）熟悉不可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。（八）了解酶浓度和激活剂对反应速度的影响；酶活性测定及酶活性单位。（九）掌握酶原及酶原激活的概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。（十）熟悉酶原激活的机理；酶的变构调节；化学修饰调节的特点；乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。（十一）了解酶含量调节；酶的命名与分类；酶与医学的关系。教学内容（一）酶的分子结构与功能1.酶的分子组成：单纯酶和结合酶、全酶、辅酶与辅基。2.酶的活性中心：酶活性中心的概念、必需基团。（二）酶促反
11、应的特点与机制1.酶促反应的特点：高效性、特异性、酶促反应可调节性。2.酶促反应的机制：诱导契合假说、邻近效应与定向排列、多元催化、表面效应。（三）酶促反应动力学1.底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程式；Km 与 Vm 的意义；酶的转换数；Km 值与 Vm 值的测定。2.酶浓度对反应速度的影响。3.温度对反应速度的影响：最适温度。4.pH 对反应速度的影响：最适 pH。5.抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的概念、类型及其特点；可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。6.激活剂对反应速度的影响：必需激活剂、非必需激活剂。7.酶活性测定与酶活性单位：酶活性测定；酶活性单位。（四）酶的调节1
12、.酶活性调节：酶原与酶原的激活；变构酶及变构调节；共价修饰调节。2.酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控。3.同工酶：LDH 同工酶、CK 同工酶。（五）酶的命名与分类1.酶的命名：习惯命名、系统命名。2.酶的分类。（六）酶与医学的关系1.酶和疾病的关系。2.酶在医学上的应用。糖代谢目的要求(一)了解糖的生理功能及消化吸收。熟悉糖在体内的代谢概况。(二)掌握糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。熟悉糖酵解的 ATP生成及生理意义。了解糖酵解的调节。(三)掌握糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶。熟悉糖有氧氧化的 ATP 生成及生理意义。了解糖有氧氧化的
13、调节及巴斯德效应。(四)了解磷酸戊糖途径的反应过程及调节。掌握磷酸戊糖途径的特点及生理意义。熟悉磷酸戊糖途径的限速酶。(五)掌握糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义。熟悉糖原合成和分解的过程及调节。了解糖原累积症。(六)掌握糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义。熟悉糖异生的组织和细胞定位、糖异生途径及乳酸循环的过程及其生理意义。了解糖异生的调节。(七)掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平；血糖的来源与去路；胰岛素降低血糖的机制；胰高血糖素升高血糖的机制。熟悉肾上腺素的调节机制。了解糖皮质激素的调节机制；高血糖、糖尿症及低血糖。教学内容（一）概述：糖的生理功能，消化吸收，代谢概况
14、。（二）糖的无氧分解：糖酵解的概念，细胞定位，反应过程（阶段 1：葡萄糖分解成丙酮酸；阶段 2：丙酮酸转变成乳酸）；限速酶；生理意义；糖酵解的调节。（三）糖的有氧氧化：概念，细胞定位，反应过程，分三阶段（葡萄糖丙酮酸，丙酮酸乙酰 CoA，三羧酸循环及氧化磷酸化）；丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA,丙酮酸脱氢酶复合体；三羧酸循环的反应过程、特点及生理意义；限速酶；产生的 ATP；有氧氧化的调节。（四）磷酸戊糖途径：反应过程，特点及生理意义。（五）糖原的合成与分解：合成代谢基本过程及关键酶；分解代谢基本过程及关键酶；糖原合成与分解的调节；糖原累积症（自学）。（六）糖异生：概念、原料、部位、途径、限速
15、酶、调节及生理意义；乳酸循环的过程及其生理意义。（七）血糖及其调节：血糖的含量、来路及去路；激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素的调节作用）；血糖水平异常。脂类代谢目的要求（一）掌握脂类、必需脂酸的概念。熟悉脂类主要生理功能。（二）熟悉脂肪消化吸收的条件；胆汁酸盐及辅脂酶的作用；乳糜微粒的形成。了解脂类消化吸收过程。（三）掌握甘油三酯合成的原料。熟悉合成的部位。了解合成过程。（四）掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节；脂肪酸 - 氧化的细胞定位、基本过程、关键酶及能量生成；酮体的概念、合成及利用的部位、过程和生理意义。熟悉甘油的代谢。了解脂肪酸的其它氧化方式。（五）掌握脂肪酸合成
16、的部位、原料、限速酶。熟悉脂肪酸合成的调节。了解合成基本过程。（六）了解多不饱和脂肪酸的重要衍生物。（七）了解甘油磷脂的组成、分类及结构。熟悉甘油磷脂的合成部位、原料、基本过程、甘油磷脂降解的酶类及其作用部位。了解鞘磷脂的化学组成及结构；神经鞘磷脂的合成部位、原料、过程及降解。（八）掌握胆固醇合成的细胞定位、合成原料、关键酶。熟悉胆固醇合成的调节、胆固醇的转化。了解胆固醇合成过程。（九）掌握血脂的概念及组成；血浆脂蛋白分类、组成、结构特点及生理功能；载脂蛋白概念、种类和功用。（十）熟悉四种脂蛋白的代谢概况。教学内容（一）不饱和脂肪酸的命名及分类：命名、分类原则。（二）脂类的消化与吸收。（三）甘油三酯的代谢1.甘油三酯的合成代谢：合成部位，合成原料，合成基本途径（甘油一酯途径和甘油二酯途径） 。2.甘油三酯的分解代谢： 脂肪动员，脂肪酸的 - 氧化，脂肪酸的其他氧化方
