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1、1血浆蛋白质与非蛋白含氮化合物检验2一、蛋白质与非蛋白含氮化合物二、常用体液蛋白质与非蛋白含 氮化合物检测项目三、体液蛋白质与非蛋白含氮化 合物检测的临床应用第一节 蛋白质与非蛋白含氮化合物蛋白质是人体生命活动中最重要的物质,人体蛋白质种 类约十万种,大部分是组织或器官的结构蛋白,在许多疾病 情况下,可出现体液蛋白质代谢紊乱,多种遗传病可导致氨 基酸代谢紊乱,嘌呤核苷酸代谢紊乱可引起高尿酸症和痛 风。能被检测的是存在于血液、尿液、脑脊液、胸水、腹 水、唾液、粪便和羊水中的蛋白质。4p人体蛋白质：p体液蛋白质 的检测：人体主要的 生物大分子种类/含量最多含量：人体固体成分的45%种类：10万，3
2、0005000种/单个细胞功能：生长，代谢,血凝,运动,免疫,信 息传递等疾病发生体液蛋白质异常5要判断异常首先要清楚正常的血浆蛋白质组成， 功能及分类及特点（一）血浆蛋白质的组成、功能及分类n组成：种类：1000种 已研究500种 已分离200种含量差别大：g mg g来源：肝脏是蛋白质主要的加工厂一、血浆蛋白质6n血浆蛋白质的功能（一）直接在血液中发挥作用维持血浆胶体渗透压：白蛋白维持75%80%的血浆渗透压；在肝化时,白蛋 白合成减少使血浆胶体渗透压下降,加上门脉高压使血浆从门静脉渗入腹腔内而促使腹水形成。作为PH缓冲系统的一部分：酸性或碱性蛋白质；作为激素、维生素、脂类、代谢产物、无机
3、离子、药物等的载体； 参与凝血与纤维蛋白溶解；除因子外均可; 催化作用：酶的本质 （二）进入组织发挥作用 修补组织蛋白:维持细胞生长,更新和修补需要； 代谢调控作用的蛋白质和肽类激素的组成成分； 体液免疫防御系统：作为免疫球蛋白与补体等免疫分子； 抑制组织蛋白酶。7依据来源、分离方法和生理功能 来源肝生成：绝大多数血浆蛋白质（如前白蛋白、 白蛋白、C反应蛋白、1-酸性糖蛋白、 1-抗 胰蛋白、 1-抗糜蛋白、结合珠蛋白等 ）其他组织细胞生成：免疫球蛋白：浆细胞合成并分泌。蛋白类激素：如腺垂体的嗜铬细胞分泌的生长激素、胰岛细胞分泌的胰岛素等单核吞噬细胞系统合成的部分2-巨球蛋白 、某些肿瘤组织合
4、成的蛋白质等n血浆蛋白的分类81.盐析法:白蛋白/球蛋白（pH7.0半饱和的硫酸铵溶液） 2.电泳分类法:蛋白电泳支持介质的种类较多，如滤纸、醋酸纤 维素膜(CAM) 、琼脂糖等。CAM电泳 清蛋白、1-球蛋白、 2-球蛋白、- 球蛋白和- 球蛋白 临床最常用 分离方法9表2- Characteristics of major plasma proteinsProtein Con. Range(g/L) MW(KD) Action 前清蛋白 0.20.4 54 营养、运输 清蛋白 3555 66.3 营营养、运输输、维维持胶渗压压 1-抗胰蛋白酶 0.92.0 51.8 蛋白酶抑制物 1-酸性
5、糖蛋白 0.51.2 40 免疫应应答修饰剂饰剂 高密度脂蛋白 1.73.25 200 胆固醇逆转转运 甲胎蛋白 0.00003 69 胎儿期蛋白 触珠蛋白 0.51.5 85-400 结结合血红红蛋白 2-巨球蛋白 1.33.0 720 蛋白酶抑制物 铜蓝铜蓝蛋白 0.20.6 132 铁铁氧化酶 转铁转铁蛋白 2.03.6 79.6 运铁铁到细细胞内 低密度脂蛋白 2.54.4 300 运胆固醇到组织组织 C4 0.10.4 206 补补体成分 C3 0.71.5 185 补补体成分 2-微球蛋白 0.0010.0002 11.8 纤维纤维蛋白原 2.04.0 340 凝血因子 IgA 0
6、.74.0 160 免疫球蛋白 IgG 716 150 免疫球蛋白 IgM 0.42.3 970 免疫球蛋白 C-反应应蛋白 95%),多见。另外还有两种蛋白Z型和S型,有PiSZ、PiZZ、PiSS 、PiMZ 、PiMS。 l各型对蛋白酶的抑制（i)作用不同。27n临床意义 q AAT缺陷，常伴有早年（20-30岁）出现的肺气肿 。当吸入尘埃和细菌时引起多形核WBC吞噬活跃, 溶酶体弹性蛋白酶释放,如型AAT蛋白缺乏，蛋 白水解酶可作用于肺泡壁的弹性纤维而致肺气肿; 低AAT可见于胎儿呼吸窘迫综合征。qAAT缺陷，新生儿PiSZ、PiZZ与胆汁淤积/肝硬化/ 肝癌有关,特别是ZZ型可在童年
7、期引起肝细胞的损 害现而致肝硬化。q急性时相反应,雌激素增多时AAT增加28 1-酸性糖蛋白 (1- acid glycoprotein,AAG)n性质v 血清粘蛋白的主要成分，又叫类 粘蛋白;v MW 40kD,PI2.7-4,0.5-1.2g/L;v 肝脏合成,某些肿瘤组织亦可合成;v T1/2：5d;v 含糖量约45%,血浆中含糖量最高的蛋白。29n功能 是主要的急性时相反应蛋白，与免疫防御功能有 关;可以结合利多卡因和普萘洛尔（心得安）等, 使游 离的药物浓度降低,药物活性下降。n临床意义增高：主要作为急性时相反应的指标，风湿病、恶性肿 瘤和心肌梗死等炎症或组织坏死时显著升高。AAG的
8、升高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的指标之 一。糖皮质激素增加，可引起AAG的升高30降低：营养不良、严重肝损伤、肾病综合症及胃肠道疾病致蛋白严重丢失等情况下,AAG降低雌激素使AAG合成降低31 结合珠蛋白 （Haptoglobin，Hp，HAP)n性质 MW 80-400kD,PI4.1,0.5-1.5g/L,含糖量12%, T1/2： 5d,SPE中位于2区带,是一种急性时相反应蛋白;22四聚体;链有1/2, 1有两种遗传变异体(1F,1S) ,F表示 电泳迁移率快fast,S表示电泳迁移率慢slow;形成1F,1S, 2三种等位基因编码聚合体,所以个 体之间存在多种遗传表型（P15表2-5
9、）32n功能 主要功能是能与红细胞中释放的自由形式存在的 Hb结合，每分子Hp可以不可逆结合两分子Hb,形 成Hp- Hb复合物并转运至网状内皮系统分解,其 氨基酸和铁可再利用,以防止Hb从肾丢失从而保 护铁及解毒（游离Hb对肾有损伤）;Hp- Hb复合物具有过氧化氢酶的作用,可水解多 形核WBC释放的H2O2,从而起到控制局部炎症的作 用;Hp不能重复利用,溶血后急剧下降,1周内恢复原 有水平。 33n临床意义增高：在应急、感染、急性炎症、烧伤、肾 病综合征和组织坏死等可见增高，可能由 于刺激合成所致。属急性时相反应的增加减低：血管内溶血如溶血性贫血、输血反应 、疟疾时Hp含量明显下降；此外
10、，在严重 肝病患者p的合成减少;使用雌激素Hp含 量下降。正常参考范围较宽，需连续观察用于 监测急性时相反应和溶血是否进行状态。34 2-巨球蛋白 （2-macroglobulin，AMG，2-M)n性质 v MW 720kD,含糖量8%,T1/2: 5d, SPE中 位于2区带;v 由4个亚单位组成,1.3-3.0g/L,PI5.4;v 是血浆中分子量较大的蛋白质;v 由肝细胞和单核吞噬细胞系统合成。35n功能 蛋白酶抑制剂： 能与多种分子和离子结合，尤其能与多种蛋 白水解酶结合如胰蛋白酶、糜蛋白酶、纤溶酶 、胃蛋白酶和组织蛋白酶D等而影响酶的活性 。当AMG与酶结合成复合物时并不使酶失活,底物 如是大分子则屏蔽酶的活性,而不易发挥催化 作用;底物如是小分子则被复合物水解,从而起 到选择性地保护某些蛋白酶的活性。36n临床意义 l在肾病综合征病人，AMG增高可达正常人 的10倍或以上，可能由于血浆ALB, 为了维持血浆胶渗压代偿性地合成增多 所致；lAMG不属急性时相反应蛋白37 铜蓝蛋白 （Ceruloplasmin，Cp)n性质l MW 13
