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1、 第 11 章 氨 基 酸 代 谢第 一 节 蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性1、维持细胞、组织的生长、更新和修补2、参与多种重要的生理活动催化（酶）、免疫（抗原及抗体)、运动（肌肉)、 物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等3、氧化供能：人体每日18%能量由蛋白质提供。 二、蛋白质需要量和营养价值1、氮平衡 ( nitrogen balance)：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡: 摄入氮 = 排出氮（正常成人）氮正平衡: 摄入氮 排出氮（儿童、孕妇康复期病人等）氮负平衡: 摄入氮 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）* 意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况2、生理
2、需要量成人每日最低蛋白质需要量为30-50g，我国营养学会 推荐成人每日蛋白质需要量为80g。3、蛋白质的营养价值 必需氨基酸 (essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的 氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys 、Phe、Trp。 *其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 蛋白质的营养价值 (nutrition value)营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。 蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值。第 二 节 蛋白质的消化、吸收和腐败一、蛋白质的消化*
3、生理意义1、由大分子转变为小分子，便于吸收2、消除种族特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应* 消化过程 1、胃内的消化作用（胃蛋白酶）胃蛋白酶原胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶胃蛋白酶的最适pH为1.52.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。pepsinogenpepsin2、小肠中的消化：小肠是蛋白质消化的主要部位 胰液中的蛋白酶及作用是蛋白质消化的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶（endopeptidase）：水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶外肽酶（exopeptidase） ：自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸
4、残基，如羧基肽酶（A、B）、氨基肽酶* 肠液中酶原的激活胰蛋白酶原 ：糜蛋白酶原 羧基肽酶原 弹性蛋白酶原肠激酶 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶的作用，包括氨基肽酶和二肽酶胰蛋白酶： 糜蛋白酶 羧基肽酶 弹性蛋白酶* 意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化。 蛋白质经胃液和胰液中各种酶的水解，所得产物1/3是氨基酸，2/3是寡肽。 H2NCHCNHCHO CHCNO NHCO CH CNHO NHCOOHR1R2R3R4R5CHR6氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸 +CHCNHO COOHRCHRH2N氨基酸二肽酶* 蛋白水解酶的作用示意图二、氨基酸的吸收1、部位：主要在小肠2、形式：
5、氨基酸、寡肽、二肽3、机理：耗能的主动吸收过程 氨基酸吸收载体氨基酸、Na+、载体蛋白组成三联体，为次级主动转运，由ATP供能（类似于葡萄糖的转运）。载 体中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸、甘氨酸载体 -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用COOHCHNH2CH2CH2CONH CHCOOHR-谷氨酰 氨基酸半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶N HOCOOH5-氧脯氨酸H2NCHCOOHR-谷氨酸环化转移酶氨基酸谷氨酸5-氧脯 氨酸酶ATPADP+Pi-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰 半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶 ATPADP+PiCHH2NCOOHR细胞
6、外-谷氨酰 基转移酶细胞膜谷胱甘肽GSH细胞内利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 肽肽的吸收三、蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其产物所起的作用称为蛋白质的腐败作用 (putrefaction)。* 腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚；也可产生少量的脂酸及维生素。 胺类 (amines) 的生成：蛋白质氨基酸胺类蛋白酶 脱羧基作用组氨酸组胺赖氨酸尸胺色氨酸 色胺酪氨酸酪胺* 假神经递质 ( false neurotransmitter )某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经 递质从而影响脑功能，称假神经递质。CH2CH2NH2苯乙胺CH2NH2COHH
7、苯乙醇胺CH2CH2NH2OH酪胺CCH2NH2OHHOH-羟酪胺如：-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不传递神经冲动，使大脑抑制。 氨 (ammonia) 的生成：氨基酸尿素氨脱羧基作用尿素酶* 降低肠道pH，NH3转变为NH4+，以胺盐形式排出，可减少氨的 吸收，这是酸性灌肠的依据。 其它有害物质的生成：酪氨酸 苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸 吲哚第 三 节 氨基酸的一般代谢一、概 述1、蛋白质的半寿期(half-life)：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。2、蛋白质在体内降解的二条途径 （真核生物）： 在溶酶体内，不依赖ATP的过程：降解
8、外源性蛋白、膜蛋白和长寿命蛋白 依赖ATP和泛素的过程：降解异常蛋白和短寿命蛋白3、氨基酸代谢库 ( metabolic pool )食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸 代谢库-酮酸脱氨基作用酮 体氧化供能糖胺 类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成食物蛋白消化吸收组织 蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况二、氨基酸的脱氨基作用 定义：指氨基酸脱去氨基生成相应-酮酸的过程。 方式：转氨基作用脱氨基作用(氧化脱氨)联合脱氨非氧化脱氨 (大多在微
9、生物中进行)转氨基和氧化脱氨基偶联嘌呤核苷酸循环1、L-谷氨酸氧化脱氨基作用NH2CH(CH2)2COOHCOOHL-谷氨酸NHC(CH2)2COOHCOOHOC(CH2)2COOHCOOH+ NH3-酮戊二酸NAD+NADH+H+H2O酶： L-谷氨酸脱氢酶 存在于肝、脑、肾中，辅酶为 NAD+或NADPH+,GTP、ATP为其抑制剂，GDP、 ADP为其激活剂。2、转氨基作用(transamination) 定义：在转氨酶(transaminase)的作用下，一个氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一个-酮酸得到 此氨基生成相应的氨基酸的过程。 反应式：CCOOHNH2HR1+CR2CO
10、OHOCCOOHNH2HR1+CR2COOHO转氨酶* 大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯 氨酸、羟脯氨酸除外。 转氨酶：组织 GOT GPT 心1560007100肝14200044000骨骼肌990004800肾9100019000组织 GOT GPT 胰腺脾肺血清280002000140001200100007002016正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)* 血清转氨酶活性，临床上可作为疾病的诊断和预后 的指标之一。 转氨基作用的机制：转氨酶的辅酶是磷酸吡多醛氨基酸磷酸吡哆醛-酮酸 磷酸吡哆胺谷氨酸-酮戊二酸转氨酶NCH2OPO3H2O=CHOHCH2CNH2R1
11、HOOCH+磷酸吡哆醛NCH2OPO3H2N=CHOHCH2CR1HOOCHSchiff 碱NCH2OPO3H2CH2OHCH2C=NR1HOOCSchiff碱 异构体C=OR1HOOCNCH2OPO3H2CH2OHCH2H2N+磷酸吡哆胺转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。*通过此种方式并未产生游离的氨。 意义：3、联合脱氨基作用定义： 由两种（或两种以上）酶的联合催化时，氨基酸 脱下-氨基产生游离氨的过程。类型： 转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸谷氨酸 -酮酸-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶* 此种方式既是
12、氨基酸脱氨基的主要方式，也为体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。嘌呤核苷酸循环：此种方式主要在肌肉组织进行苹果酸腺苷酸 脱氢酶H2ONH3延胡索酸NNNNR-5-PNH2腺嘌呤 核苷酸 (AMP)NNNNHNH CCOOHCH2HOOCR-5-P腺苷酸 代琥珀酸NNNHNR-5-PO次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥 珀酸合成酶-酮戊二酸氨 基 酸谷氨酸 -酮酸转 氨 酶 1草酰乙酸天冬氨酸转 氨 酶 2三、-酮酸的代谢1、经氨基化生成非必需氨基酸2、转变成糖及脂类生糖氨基酸生酮氨基酸生糖兼生酮氨基酸3、氧化供能-酮酸在体内可通过 TCA 和氧化磷酸化彻底氧化 为H2O和CO
13、2，同时生成ATP。甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、 羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸类别氨 基 酸生糖氨基酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸生糖兼生酮氨基酸异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸氨基酸生糖及生酮性质的分类 谷氨酸如何异生为糖？ 一分子谷氨酸彻底氧化生成多少分子ATP？1、谷氨酸脱氨基谷氨酸 -酮戊二酸L-谷氨酸脱氢酶NAD+NADH+H+ NH32、-酮戊二酸沿TCA途径生成苹果酸-酮戊二酸-酮戊二酸脱氢酶复合体 琥珀酰CoA NAD+ CoACO2NADH+H+琥珀酸延胡索酸 苹果酸GDPGTP+CoAFAD FADH2
14、H2O3、苹果酸出线粒体4、苹果酸转变为PEP苹果酸 草酰乙酸NAD+NADH+H+PEP磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶GTPGDPCO2* 当异生为糖时，PEP沿酵解途径逆行异生为糖， 还需绕过两个能障。5、1、6-DPF 转变为F-6-P6、G-6-P转变为Glu，由葡萄糖-6-磷酸酶催化* 转变为PEP后，也可进行有氧氧化：5、PEP转变为丙酮酸，后者进入线粒体PEP丙酮酸丙酮酸激酶ADPATP6、丙酮酸转变为乙酰CoA丙酮酸丙酮酸脱氢酶复合体乙酰CoANAD+HSCoANADH+H+CO27、乙酰CoA进入TCA，生成还原当量及CO28、还原当量的转运：-磷酸甘油穿梭机制、苹果酸 天冬氨酸穿梭
15、机制9、还原当量进入呼吸链，氧化生成ATP及H2O10、ATP的计算一分子乙酰CoA线粒体中 NADH 3FADH2 1胞液中 NADH 1底物水平磷酸化 2消耗ATP 1+12ATP+3ATP 3 +2ATP 1+3(2)ATP 1+1ATP 2-1ATP 127(26)ATP琥珀酰CoA 延胡索酸草酰乙酸-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原 糖-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸天冬氨酸 天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸酮体亮氨酸 赖氨酸 酪氨酸 色氨酸苯丙氨酸 谷氨酸精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系TCA第四节 氨的代谢氨是机体正常代谢产物，具有毒性。 正常人血氨浓度一般不超过 0.6mol/L。体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。一、血氨的来源与去路1、来 源： 氨基酸脱氨基作用产生的氨是主要来源。胺类的分解也可以产生氨。RCH2NH2RCHO + NH3胺氧化酶 肠道吸收的氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨 肾小管上皮细胞分泌的氨在碱性条件下吸收谷氨酰胺谷氨酸 + NH3谷氨酰胺酶2、血氨的去路 在肝脏内合成尿素，这是最
