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1、才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：306 西医综合考研复习生化复习笔记(一)一、组成蛋白质的 20 种氨基酸的分类1、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质才思教育考研考博全心全意才思教育考
2、研考博全心全意更多资料下载：1、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基， 能与酸或碱类物质结合成盐， 故它是一种两性电解质。在某一 PH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 PH 称为该氨基酸的等电点。2、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在 280nm 波长附近有最大的紫外吸收峰， 由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对 280nm 波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。3、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。由于
3、此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去 1 分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10 个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39 个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51 个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。多肽连中的自由氨基末端称为 N 端，自由羧基末端称为 C 端，命名从 N 端指向 C 端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：谷胱甘肽(GSH)：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱
4、氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH 的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。四、蛋白质的分子结构1、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。2、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。1)蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈
5、，螺距为 0.540nm。-螺旋的每个肽键的 N-H 和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链 R 基团交错位于锯齿状结构上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定.-转角：常发生于肽链进行 180 度回折时的转角上，常有 4 个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。主要化学键：氢键。2)蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：主要化学键：疏水键(最主要)、盐
6、键、二硫键、氢键、范德华力。3)蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。 在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链， 每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用， 为四级结构。 由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。主要化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏二硫键2、
7、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白：具有 4 个亚基组成的四级结构，可结合 4 分子氧。成人由两条-肽链(141个氨基酸残基)和两条-肽链(146 个氨基酸残基)组成。在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈 S 状曲线。因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合， 当前三个亚基与氧气结合后， 又大大促进第四个亚基与氧气结合， 称正协同效应。结合氧后由紧张态变为松弛态。六、蛋白质的理化性质才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：1、蛋白质的两性电离：蛋
8、白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液PH 条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。2、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。也可用乙醇。b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。 主要为二硫键和非共价键的破坏， 不涉及一级结构的改变。变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生
9、物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。4、蛋白质的紫外吸收：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm 处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。5、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、3b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。氨基酸不出现此反应。蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：2016 考研跨考医学专业备考指导非医学考生跨专业考医学还是相当有难度的， 首先就是初试的专业课， 医学门类的专业课都是 3
10、00 分，所以要思考好在复习过程中专业课对复习时间的占用，如果你觉得自己专业课可以自学的话就没有问题， 那么接下来就是复试临床操作的考查了， 众所周知医学临床操作技能是需要一定的基础， 不是几个月的复习就能够完全搞懂。 当然考生要选择跨专业考医学也有优点，那就是医学每年的分数线都比较低，尤其是在英语方面要求也不高。临床医学硕士是近年新增的一个专业型硕士， 相对于传统的科研型硕士来说， 临床医学硕士的要求更低， 并且不影响大家的就业， 这也是在这里要向跨专业的学生推荐的一个专业。提醒大家：对于决定要跨专业考临床医学硕士的考生来说，要做好以下的复习准备工作。1.了解专业背景情况，对跨专业考进行可行
11、性的评估。重要的一点，首先问自己为什么选择这个专业，要对自己有一个深刻的认识，知道自己是否适合这个专业。考前首先要熟悉所考专业的具体情况，它是做什么工作的，研究生要做那些研究，自己是否感兴趣，能否从事相关的研究，并把它作为以后的职业。如果符合上述要求，其次就该去查询本科所学的课程和考研所考的课程， 看是否具有可操作性， 能否在半年或一年当中达到考研初试专业课的要求。同时要搜集各种信息，比如说每年的报考人数、招生人数、分数线学校会公布的分数线是基本线， 每个专业还有自己内部的分数线， 这要问清楚， 看自己复习一年能否达到。所以目标一定要选合适，不能太低，也不要太高。如果这个专业是重点高校的重点学
12、科，还要考虑知识的广度。才思教育考研考博全心全意才思教育考研考博全心全意更多资料下载：2.专业课集中复习，扩展专业背景知识。确定目标后，开始专业课集中复习。复习的时候不要只局限于一门专业课，那样往往没有收获。除此之外最好旁听你要报考的专业课，把大二和大三的主要专业课列表排序，集中在一学年或一学期来学习。3.考前集中备考复习。7 月至 10 月，考生就要对考研所有科目集中复习。这段时间应该把主要精力放在公共课的复习上， 千万不要落掉。 跨专业考生的专业课一般不会达到很高的程度，1 年的突击比不得 4 年的系统学习，所以公共课的优势一定要发挥出来。4.对于专业课西医综合，实行统考后，特别是 2007 年以 300 分计入总分后，其重要性尤为突出，而且医学专业在复试中还有专业课复试(可能还有操作)，这就对非临床专业的跨专业考生增加了难度，即使顺利通过了初试，也有可能在复试环节不敌激烈的竞争。所以这就需要跨专业考生在专业课复习时间上加大比重，做到看的细，理解透，并且结合历年真题进行针对性的复习。
