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1、 生物化学重点内容提示 第四章 酶一、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅
2、酶与辅基的生理功用主要是： 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。 运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素（vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE 和 VitK 四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅
3、酶，在体内参与糖代谢过程中 -酮酸的氧化脱羧反应。2.FMN 和 FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） ，是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN 或 FAD 通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体） 。3.NAD+和 NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶） ，是 Vit PP 的衍生物。NAD+和 NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是 Vit B6 的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫
4、酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶 A（CoA） 。CoA 中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与 CO2 的固定和羧化反应。7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。8. Vit B12 衍生物：Vit B12 分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12 在体内有多种活性形式，如 5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。四、金属离子的作用：1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化
5、活性所必需的分子构象；2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高
6、1061020 倍。酶能与底物形成 ES 中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。立体异构特异性：一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如 L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如
7、代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES） ，此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。2与酶的高效率催化有关的因素：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应） 。八、酶促反应动力学：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种
8、因素。在探讨各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量k+2 时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km 可以反映酶与底物亲和力的大小，即 Km 值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km 可用于判断反应级数：当S100Km 时，=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01Km20kJ/mol 的磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类型：1磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如 ADP，ATP 等。2混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有 1,3-二磷酸甘油酸等化合物。3烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。4磷酸胍
9、键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的贮存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给 ATP，才能供生理活动之需。这一反应过程由肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。九、线粒体外 NADH 的穿梭：胞液中的 3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生 NADH。这些 NADH 可经穿梭系统而进入线粒体氧化磷酸化，产生 H2O 和 ATP。1磷酸甘油穿梭系统：这一系统以 3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的 -磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中 NADH 的氢原子带入线粒体中，交给 FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如 NADH 通过此穿梭系统带一对氢
10、原子进入线粒体，则只得到 2 分子 ATP。2苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中 NADH 的氢原子带入线粒体交给 NAD+，再沿 NADH 氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成 3 分子 ATP。返回第八章 氨基酸代谢一、蛋白质的营养作用：1蛋白质的生理功能：主要有：是构成组织细胞的重要成分；参与组织细胞的更新和修补；参与物质代谢及生理功能的调控；氧化供能；其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等。2氮平衡：体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为
11、氮平衡。氮平衡有以下几种情况：氮总平衡：每日摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的合成量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。氮正平衡：每日摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。氮负平衡：每日摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的合成量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（结核、肿瘤） ，饥饿者。3必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能合成，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体内能够自行合成，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys） 、色
12、氨酸（Trp） 、苯丙氨酸（Phe） 、蛋氨酸（Met） 、苏氨酸（Thr） 、亮氨酸（Leu） 、异亮氨酸（Ile） 、缬氨酸（Val） 。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来合成，故被称为半必需氨基酸。4蛋白质的营养价值及互补作用：蛋白质营养价值高低的决定因素有： 必需氨基酸的含量； 必需氨基酸的种类； 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的互补作用。二、蛋白质的消化、吸收与腐败1蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再在小肠中完全水解为氨基酸。2氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动
13、转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经 -谷氨酰循环进行。3蛋白质在肠中的腐败：主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用，可产生有毒物质。三、氨基酸的脱氨基作用：氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。1氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由 L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以 NAD+或 NADP+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP 的抑制，受 ADP，GDP 的激活。2转氨基作用：由转氨酶催化，将 -氨基酸的氨基转
14、移到 -酮酸酮基的位置上，生成相应的 -氨基酸，而原来的 -氨基酸则转变为相应的 -酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与 -酮酸之间普遍进行。除 Gly，Lys，Thr，Pro 外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有： 丙氨酸氨基转移酶（ALT） ，又称为谷丙转氨酶（GPT） 。催化丙氨酸与 -酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT 活性明显升高。 天冬氨酸氨基转移酶（AST） ，又称为谷草转氨酶（GOT） 。催化天冬氨酸与 -酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，
15、血清中AST 活性明显升高。3联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。4嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化 AMP 脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。四、-酮酸的代谢：1再氨基化为氨基酸。2转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如 Leu，Lys，经代
16、谢后只能生成乙酰 CoA 或乙酰乙酰 CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp 经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。3氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。五、氨的代谢：1血氨的来源与去路：血氨的来源：由肠道吸收；氨基酸脱氨基；氨基酸的酰胺基水解；其他含氮物的分解。血氨的去路：在肝脏转变为尿素；合成氨基酸；合成其他含氮物；合成天冬酰胺和谷氨酰胺；直接排出。2氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌
