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1、1一、蛋白质结构与功能一、蛋白质结构与功能（一）名词解释（一）名词解释1.盐析：加入大量的中性盐使蛋白质由溶液中析出的现象。2.亚基：在蛋白质分子的四级结构中每个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。3.蛋白质变性：在一定的理化因素影响下，蛋白质的空间结构被破坏，改变了原有的理化性质并丧失了生物活性，称蛋白质变性。4.等电点：使蛋白质所带正负电荷相等时的溶液的 PH 值称为等电点，用“PI”表示。5.肽键：一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而成的酰胺键，称作肽键。6.结构域：分子量较大的蛋白质形成三级结构时，局部的二级结构汇集在一起，形成的具有生物学功能的特定区域成为结构域。（五
2、）问答题（五）问答题1.组成蛋白质的基本单位是什么？有什么结构特点？氨基酸，有 20 种。除甘氨酸外均为 L-氨基酸。2.影响蛋白质变性的因素有哪些？主要破坏什么化学键？物理因素：加热、加压、搅拌、紫外光照射等；化学因素：强酸、强碱、尿素、酒精、三氯乙酸等。主要破坏次级键。3.简述维持蛋白质分子结构稳定的化学键。一级结构：肽键； 二级结构：氢键； 三级结构：次级键（疏水键、氢键、盐键、二硫键、范德华力） ； 四级结构：非共价键（疏水键、氢键、盐键、范德华力） 。注：非共价键中不包括二硫键。4.举例说明蛋白质变性在临床上的应用。在临床医学上，为使细菌等病原体蛋白质变性失活，常采用高温灭菌，乙醇及
3、消毒剂等方法，达到消毒灭菌抗感染的目的。为防止蛋白质变性，有效的保持生物制剂的活性，常采用低温等方法保存免疫球蛋白或生物制剂（如疫苗等）等，从而有效的长期保持生物制剂。5.举例说明蛋白质空间构象与功能的关系蛋白质空间构象与功能有着密切关系。如血红蛋白亚基与 O2结合可引起另一亚基构象变化，使之更易与 O2结合，所以血红蛋白的氧解离曲线呈 S 型。这种变构效应是蛋白质中普遍存在的功能调节方式之一。蛋白质的空间构象发生改变，可导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。蛋白质发生变性后，只要其一级结构未遭破坏，仍可以在一定条件下复性，恢复原有的空间构象和功能。另外，牛胰 RNA 酶溶液加入尿素和巯基乙醇
4、后变性失活，其一级结构没有改变。当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰 RNA 酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。二、维生素二、维生素（一）名词解释（一）名词解释1.维生素：是一类维持机体正常生理功能所必需的，但在人体不能合成或合成数量不能满足机体需求，必须由食物提供的有机化合物。 2.脂溶性维生素：只溶于脂肪和脂溶剂，不溶与水，故称脂溶性维生素。 3.水溶性维生素：只溶于水，不溶于脂肪和脂溶剂，故称水溶性维生素。4.维生素 A 原：-胡萝卜素在小肠粘膜 -胡萝卜素加氧酶的作用下，生成 2 分子视黄醇，故将 -胡萝卜素称为维生素 A 原。 5.维生素 D 原：人体皮肤
5、中含有 7-脱氢胆固醇，经阳光中紫外线照射后，可转变为维生素 D3,故将 7-脱氢胆固醇称为维生素 D 原。 （五）问答题（五）问答题1.引起维生素缺乏症的常见原因有哪些？维生素摄入量不足；机体的吸收利用率降低；食物以外的维生素供给不足；机体对维生素的需要量增加。2.当维生素 A 缺乏时为什么会患夜盲症？视干细胞中有视紫红质，由 11-顺视黄醛于是蛋白分子中赖氨酸侧链结合而成。视紫红质一经感光，11-顺视黄醛便发生异构作用变成全反视黄醛，而与视蛋白分离而失色，从而引发神经冲动，传到大脑产生感光。在视网膜内全反视黄醛直接异构为 11-顺视黄醛进行得很慢，故其大部分被视黄醛还原酶还原为视黄醇，经血
6、流至肝，异构化为 11-顺视黄醛，再回到视网膜细胞合成基础医学复习指导生化习题答案基础医学复习指导生化习题答案2视色素。当维生素 A 缺乏时，血液循环中供给的是黄醇量不足，11-顺视黄醛得不到足够的补充，对弱光敏感性降低，使暗适应时间延长，甚至造成夜盲。3.叶酸和维生素 B12在生理功能上有何关系？维生素 B12为甲基移换酶的辅酶，它催化同型半胱氨酸甲基化转变为蛋氨酸，甲基由 N5-CH3-FH4提供，所以维生素 B12可以促进游离的四氢叶酸再生。四氢叶酸是携带一碳单位的载体，一碳单位参与核苷酸的合成，所以维生素 B12和叶酸都可影响一碳单位的代谢，影响细胞的分裂和增殖。维生素 B12和叶酸的
7、缺乏都可影响红细胞的分裂与成熟，导致巨幼红细胞贫血。4.脂溶性维生素和水溶性维生素各有何代谢特点？脂溶性维生素不溶于水，溶于脂肪及脂溶剂，在食物中多于脂类共存，故在肠道吸收与脂类有密切关系。在血液中与脂蛋白或特殊结合蛋白结合运输，超过生理需要量时，在体内大多存于肝脏，其排泄主要通过胆汁由粪便排出。水溶性维生素溶于水，不溶于脂溶剂，吸收与运输无特殊特点，在组织中以功能形式存在，体内一般不贮存，超过机体生理需要量时，可有尿排出。5.试写出各种维生素缺乏症的名称？脂溶性维生素：维生素 A夜盲症；维生素 D佝偻病、骨软化症；维生素 E不育症；维生素 K凝血障碍疾病；水溶性维生素：维生素 B1脚气病；维
8、生素 B2口腔-生殖系统综合征；维生素 PP赖皮病；维生素 B6低色素小细胞贫血；生物素无；泛酸无；叶酸巨幼红细胞贫血；维生素 B12巨幼红细胞贫血、神经系统症状；维生素 C坏血病。三、酶三、酶（一）名词解释（一）名词解释1.酶：生物活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的催化剂。2.必需基团：酶分子中存在许多化学基团，其中与酶活性密切相关的基团称必需基团。3.活性中心：由必需基团彼此靠近，形成一个能与底物结合并能催化底物转变为产物的特定空间区域。4.最适温度：在酶促反应过程中，能使酶发挥最大活性的温度。5.竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，它与底物竞争地结合到酶的活性中心，阻碍酶与底物的结合形
9、成中间产物，这种抑制作用称竞争性抑制作用。6.非竞争性抑制作用：抑制剂与酶的活性中心外的必需基团结合，使酶的空间结构改变，催化活性降低，又不影响酶与底物结合，底物与抑制剂无竞争关系，这种抑制作用称非竞争性抑制作用。7.酶原：活细胞合成的没有催化活性的酶的前身物质称酶原。8.酶原激活：在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一转变过程叫做酶原的激活。9.同工酶：指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。10.别构调节：体内代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆的结合，使酶发生构象变化并改变催化活性的调节。11.
10、指在最适条件下，每分钟催化 1mol 底物转化为产物所需的酶量为一个酶活性单位，亦称国际单位。 （五）问答题（五）问答题1.简述酶的催化作用特点。催化效率高；特异性强(绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性)；酶活性可以调节；酶稳定性差。2.竞争性抑制作用有何特点？抑制剂与底物结构相似，两者竞争同一酶的活性中心；抑制剂与酶的活性中心结合后酶分子受到抑制而降低催化作用；抑制作用强弱取决于两者之间的浓度比；抑制剂与底物不能同时与酶的活性中心结合，增加底物浓度抑制作用可减弱或消除。3.举例说明竞争性抑制作用在医学上的应用。应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理。如磺胺药物和磺胺增效剂就是通过竞
11、争性抑制作用抑制细菌生长的。细菌在生长繁殖时不能利用环境中的叶酸，3而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，利用对氨基苯甲酸（PABA） 、二氢喋呤及谷氨酸合成二氢叶酸（FH2）,后者再二氢叶酸还原酶的作用下还原为四氢叶酸（FH4） ，FH4是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，是 FH2合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成；磺胺增效剂（TMP）与二氢叶酸结构相似，是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂，可以抑制 FH4的合成，从而抑制细菌核酸的合成，达到抑菌目的。4.比较高温、低温对酶作用影响的差异。高温、低温都不是酶促反应的最适温度，虽然实验结果相似，但本质不
12、同；高温使酶蛋白变性，降低温度酶不能恢复活性；低温使酶活性受到抑制，升高温度酶活性逐渐升高。5.举例说明酶原激活的生理意义。在一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一转变过程叫做酶原的激活。酶原激活过程可视为组织细胞的自我保护作用。如胰腺中有胰蛋白酶原，在胰腺里没有活性，进入肠道后在肠激酶等的作用下被激活，转变为胰蛋白酶，可水解食物蛋白。如果在胰腺中被激活为胰蛋白酶，则水解自身胰腺组织引起急性胰腺炎。四、糖代谢四、糖代谢（一）名词解释（一）名词解释1.乳酸循环：肌糖原分解产生乳酸，经血液循环送至肝脏，经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖，葡萄
13、糖释入血中后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原，此过程称为乳酸循环。2.由单糖（6C）合成糖原的过程称为糖原的合成。3.由肝糖元分解为葡萄糖的过程称为糖原的分解。4.由非糖物质转变成糖原或葡萄糖的过程称为糖的异生作用。5、肾糖阈：尿中出现糖时的最低血糖浓度称为肾糖阈。6、机体缺氧时，葡萄糖或糖原氧化分解为乳酸的过程称为糖酵解。7.机体有氧时，葡萄糖或糖原氧化分解为 CO2 和 H2O 的过程称为糖的有氧氧化。8.三羧酸循环：以草酰乙酸与乙酰辅酶 A 缩合成具有三个羧基的柠檬酸为起始，经一系列脱氢、脱羧等反应后又以草酰乙酸的再生为结束，如此周而复始，不断进行的循环反应过程，称为三羧酸循环。9.高血糖
14、：空腹血糖高于 7.2-7.6mmol/L (130-140mg/dl)称为高血糖。10.低血糖：空腹血糖低于 3.3-3.9mmol/L(60-70mg/dl)称低血糖。（五）问答题（五）问答题1.举例说明糖酵解的生理意义。糖酵解是机体在缺氧条件下供应能量的有效方式；是某些组织细胞（成熟红细胞、视网膜、睾丸等）的主要供能方式；糖酵解的产物为某些物质的合成提供原料，如终产物乳酸是糖异生的原料；磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，参与脂肪合成；丙酮酸可转化为丙氨酸，参与蛋白质合成等；红细胞经糖酵解途径生成2，3-BPG 可调节血红蛋白的带氧功能。2.三羧酸循环有何生理意义。三羧酸循环是三大养素彻底氧化
15、的共同途径；是三大养素代谢相互联系、相互转化的枢纽。3.突然剧烈运动时，哪条代谢途径加强？导致什么情况发生？突然剧烈运动机体大量耗能，可导致糖分解代谢加强，由于机体的耗氧量远大于氧的摄入量，此时机体处于相对缺氧状态，糖分解代谢以糖酵解为主，乳酸生成增多。4.何谓丙酮酸羧化支路？丙酮酸生成草酰乙酸，草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸。5.血糖的来源和去路是什么？来源：食物、肝糖原分解、糖异生 ；去路： 氧化分解、合成糖原、转化为非糖物质（多糖及其衍生物） 。6.磷酸戊糖途径有何重要作用？生成 5-磷酸核糖，是核苷酸合成的原料；提供NADPH 参与脂肪酸、胆固醇的物质的合成；参与生物转化；维持还原型谷胱
16、甘肽的正常含量7.乳酸如何异生为葡萄糖？4乳酸丙酮酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸2-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸1.3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油醛1.6-二磷酸果糖6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖葡萄糖关键酶：丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 果糖二磷酸酶 葡萄糖-6-磷酸酶8.写出丙酮酸转变为葡萄糖的反应过程。丙酮酸草酰乙酸磷酸烯醇式丙酮酸2-磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸1.3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油醛1.6-二磷酸果糖6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖葡萄糖 关键酶：丙酮酸羧化酶 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶 果糖二磷酸酶 葡萄糖-6-磷酸酶五、生物氧化五、生物氧化（一）名词解释（一）名词解释1.生物氧化：营养物质在体内氧化分解为 CO2和 H2O，并逐步释放能量的过程称生物氧化。2.呼吸链：位于线立体内膜上起生物氧化作用的一系列酶（递氢体或递电子体） ，它们按一定顺序排列在内膜上，以细
