生物化学蛋白质章节考点总结

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1、第三章第三章 蛋白质蛋白质第一节第一节蛋白质概论蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。一、一、 蛋白质的化学组成与分类蛋白质的化学组成与分类1、 元素组成元素组成碳 50% 氢 7% 氧 23% 氮 16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼 凯氏定氮：平均含氮 16%，粗蛋白质含量=蛋白氮6.252、 氨基酸组成氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由 20 种 L-型 氨基酸组成的长链分子。3、 分类分类（1） 、 按组成：按组成：简

2、单蛋白：完全由氨基酸组成 结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基） 详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。 （注意辅基的组成） 。（2） 、按分子外形的对称程度：按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。 纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。（3） 、功能分：功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。4、 蛋白质在生物体内的分布蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人 体 45%一般细胞 50%种类 大肠杆菌 3000 种人体 10 万种生物界 1010-1012二

3、、二、 蛋白质分子大小与分子量蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由 20 种基本 aa 组成的多聚物，aa 数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。一般情况下，少于 50 个 aa 的低分子量 aa 多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。多于 50 个 aa 的称为蛋白质。但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。P 76 表 3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。 ）蛋白质分子量= aa 数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。三、三

4、、 蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。P77 图 3-1，蛋白质分子的构象示意图。一级结构 氨基酸顺序 二级结构 螺旋、 折叠、 转角，无规卷曲 三级结构 螺旋、 折叠、 转角、松散肽段 四级结构 多亚基聚集四、四、 蛋白质功能的多样性蛋白质功能的多样性细胞中含量最丰实、功能最多的生物大分子。 1 酶 2 结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白） 3 贮藏（卵清蛋白、种子蛋白） 4 物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄

5、糖运输载体、脂蛋白、电子传递体） 5 细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白） 6 激素功能（胰岛素） 7 防御（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白） 8 接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋白） 9 调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）第二节第二节氨基酸氨基酸一、一、 蛋白质的水解蛋白质的水解(见见 P79)氨基酸是蛋白质的基本结构单位。在酸、碱、蛋白酶的作用下，可以被水解成氨基酸单体。酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基碱水解：消旋，色氨酸稳定酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱氨基酸的功能：氨基酸的功能：（1） 、组成蛋白质组成蛋白质（2） 、一些一些

6、aa 及其衍生物充当化学信号分子及其衍生物充当化学信号分子-amino butyric acid (-氨基丁酸)、Serotonic(5-羟色胺，血清紧张素)、melatonin(褪黑激素，N-乙酰-甲氧基色胺)，都是神经递质，后二者是色氨酸衍生物(神经递质是一个神经细胞产生的影响第二个神经细胞或肌肉细胞功能的物质)。Thyroxine(甲状腺素，动物甲状腺 thyroid gland 产生的 Tyr 衍生物)和吲乙酸(植物中的 Trp 衍生物)都是激素(激素就是一个细胞产生的调节其它细胞的功能的化学信号分子)。（3） 、氨基酸是许多含氨基酸是许多含 N 分子的前体物分子的前体物核苷酸和核酸的

7、含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要 aa（4） 、一些基本氨基酸和非基本一些基本氨基酸和非基本 aa 是代谢中间物是代谢中间物精氨酸、Citrulline(瓜氨酸)、Ornithine(鸟氨酸)是尿素循不(Urea cycle)的中间物，含氮废物在脊椎动物肝脏中合成尿素是排除它们的一种重要机制。三、三、 氨基酸的结构与分类氨基酸的结构与分类1809 年发现 Asp，1938 年发 Thr，目前已发现 180 多种。但是组成蛋白质的 aa 常见的有 20种，称为基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸） ，还有一些称为稀有氨基酸，是多肽合成后由基本aa 经酶促修饰而来。此外还有存在于生物体内但不组成蛋白

8、质的非蛋白质氨基酸(约 150 种)。（一）（一）编码的蛋白质氨基酸（编码的蛋白质氨基酸（20 种）种）也称基本氨基酸或标准氨基酸，有对应的遗传密码。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码 UGA编码，可能是第 21 种蛋白质氨基酸。结构通式：不变部分，可变部分。L-型，羧酸的 -碳上接-NH2，所以都是 L-氨基酸。-氨基酸都是白色晶体，熔点一般在 200以上。除胱氨酸和酪氨酸外都能溶于水，脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇和乙醚。表 20 种氨基酸结构1、 按照按照 R 基的化学结构分（蛋白质工程的同源替代）：基的化学结构分（蛋白质工程的同源替代）：（1） 、

9、R 为脂肪烃基的氨基酸（为脂肪烃基的氨基酸（5 种）种）Gly、Ala、Val、Leu、Ile、 图 3-2R 基均为中性烷基（Gly 为 H） ，R 基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。 （6 .00.03）P 92 表 3-7 （比较等电点。 ）Gly 是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。 从 Gly 至 Ile，R 基团疏水性增加，Ile 是这 20 种 a.a 中脂溶性最强的之一（除 Phe 2.5、Trp3.4 、Tyr 2.3 以外） 。（2） 、R 中含有羟基和硫的氨基酸（共中含有羟基和硫的氨基酸（共 4 种）种）含羟基的有两种：Ser 和 Thr。 图 3

10、-3Ser 的-CH2 OH 基（pKa=15） ，在生理条件下不解离，但它是一个极性基团，能与其它基团形 成氢键，具有重要的生理意义。在大多数酶的活性中心都发现有 Ser 残基存在。 Thr 中的-OH 是仲醇，具有亲水性，但此-OH 形成氢键的能力较弱，因此，在蛋白质活性中 心中很少出现。 Ser 和 Thr 的-OH 往往与糖链相连，形成糖蛋白。 含硫的两种：Cys、Met 图 3-4Cys 中 R 含巯基（-SH） ，Cys 具有两个重要性质： （1）在较高 pH 值条件，巯基离解。 （2）两个 Cys 的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。 CysssCys 二硫键在蛋白质的结构中具有重

11、要意义。 Cys 还常常出现在酶的活性中心。 Met 的 R 中含有甲硫基（-SCH3） ，硫原子有亲核性，易发生极化，因此，Met 是一种重要的 甲基供体。 Cys 与结石在细胞外液如血液中，Cys 以胱氨酸(Cystine)氧化形式存在，胱氨酸的溶解性最差。胱氨酸尿(Cystinuria)是一种遗传病，由于胱氨酸的跨膜运输缺陷导致大量的胱氨酸排泄到尿中。胱氨酸在肾(Kidney)、输尿管(ureter)、膀胱(urinary bladder)中结晶形成结石(Calculus, calculi)，结石会导致疼疼、发炎甚至尿血。大量服用青霉胺(Penicillcemine)能降低肾中胱氨的含量

12、，因为青霉胺与半胱氨酸形成的化合物比胱氨酸易溶解。 青霉胺的结构（3） 、R 中含有酰胺基团（中含有酰胺基团（2 种）种）Asn、Gln 图 3-5酰胺基中氨基易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义（4） 、R 中含有酸性基团（中含有酸性基团（2 种）种）Asp、Glu，一般称酸性氨基酸 图 3-6Asp 侧链羧基 pKa（-COOH）为 3.86，Glu 侧链羧基 pKa（-COOH）为 4.25 它们是在生理条件下带有负电荷的仅有的两个 氨基酸。（5） 、R 中含碱性基团（中含碱性基团（3 种）种）Lys、Arg、His，一般称碱性氨基酸 图 3-7Lys 的 R 侧链

13、上含有一个氨基，侧链氨基的 pKa 为 10.53。生理条件下，Lys 侧链带有一个正 电荷（NH3+） ，同时它的侧链有 4 个 C 的直链，柔性较大，使侧链的氨基反应活性增大。 （如肽 聚糖的短肽间的连接） Arg 是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa 值为 12.48，生理条 件下完全质子化。 His 含咪唑环，咪唑环的 pKa在游离氨基酸中和在多肽链中不同，前者 pKa为 6.00，后者为 7.35，它是 20 种氨基酸中侧链 pKa 值最接近生理 pH 值的一种，在接近中性 pH 时，可离解平衡。 它是在生理 pH 条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。 His

14、含咪唑环，一侧去质子化和另一侧质子化同步进行，因而在酶的酸碱催化机制中起重要 作用。（6） 、 R 中含有芳基的氨基酸（中含有芳基的氨基酸（3 种）种）Phe、Try、Trp图 3-8 都具有共轭 电子体系,易与其它缺电子体系或 电子体系形成电荷转移复合物( charge- transfer complex)或电子重叠复合物。在受体底物、或分子相互识别过程中具有重要作用。 这三种氨基酸在紫外区有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收主要来自这三种氨基酸，在 280nm 处，TrpTyrPhe。 Phe 疏水性最强.。 酪氨酸的-OH 磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Tyr 在较高 pH 值时，酚羟基离解

15、。 Trp 有复杂的 共轭休系，比 Phe 和 Tyr 更易形成电荷转移络合物。（7） 、R 为环状的氨基酸（为环状的氨基酸（1 种）种）Pro，有时也把 His、Trp 归入此类。图 3-9Pro 是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的 -亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用，一般出现在两段 -螺旋之间的转角处，Pro 残基所在的位置必然发生骨架方向的变化， 必需氨基酸必需氨基酸： 成年人：Leu、Ile、Val、Thr、Met、Trp、Lys、Phe婴儿期：Arg 和 His 供给不足，属半必须氨基酸。必须氨基酸在人体内不能合成，是由于人体内不能合成

16、这些氨基酸的碳架（-酮酸）2、 按照按照 R 基的极性性质基的极性性质(能否与水形成氢键能否与水形成氢键)20 种基本种基本 aa，可以分为，可以分为 4 类：类：侧链极性(疏水性程度)Gly0Ser-0.3Gl u-2.5Ly s-3.0Ala0.5Asn-0.2As p-2.5Ar g-3.0Met1.3Gln-0.2His0.5 Pro1.4Thr0.4 Val1.5Cys1.0 Leu1.8Tyr2.3 Ile1.8 Phe2.5 Trp3.4（1） 、非极性氨基酸非极性氨基酸9 种，包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸氨酸、脯氨酸，这类氨基酸的 R 基都是疏水性的，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。（2）