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1、第一章第一章 蛋白质化学复习题蛋白质化学复习题一、填充一、填充 1 1在生理条件下在生理条件下(pH(pH 7.07.0 左右左右) )，蛋白质分子中的，蛋白质分子中的 赖氨酸赖氨酸 侧链和侧链和 精氨酸精氨酸 侧链几乎完全带正电荷，但是侧链几乎完全带正电荷，但是 组氨组氨酸酸 侧链则带部分正电荷。侧链则带部分正电荷。2.2. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 黄黄 色的物质，而色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生其他氨基酸与茚三酮反应产生 蓝紫蓝紫 色的物质。色的物质。3 3范斯莱克范斯莱克(van(van Slyke)Slyke)法测定氨基氮主要利用法测定
2、氨基氮主要利用 - 氨基氨基 与与 亚硝酸亚硝酸 作用生成作用生成 羟酸和羟酸和 N2N2 。4 4 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱应，然后用碱(NaOH)(NaOH)来滴定来滴定 N+H3N+H3 基基 上放出的上放出的 H+H+ 。5 5常用的肽链常用的肽链 N N 端分析的方法有端分析的方法有 2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯 法、法、 丹磺酰氯丹磺酰氯 法、法、 本异硫氰酸本异硫氰酸法和法和 氨肽酶氨肽酶 法。法。C C 端分析的方法有端分析的方法有 肼解肼解 法和法和 羧肽酶羧肽酶 法等。法等。6
3、6蛋白质的超二级结构是指蛋白质的超二级结构是指 二级结构的基本单位（二级结构的基本单位（ 螺旋、螺旋、 折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体折叠等）相互聚集形成有规律的二级结构的聚合体 ，其基本，其基本组合形式为组合形式为 结构结构 、 结构结构 、RossmannRossmann 折叠（折叠（ 结构）结构） 、 发夹结构发夹结构（ 结构结构） 、 曲折结构曲折结构 和和 希腊钥匙结构希腊钥匙结构 等。等。7 7蛋白质的二级结构有蛋白质的二级结构有 酰胺平面酰胺平面 、 螺旋结构螺旋结构 、 折叠结构折叠结构 、 转角结构转角结构 和和 环环 等几种基本类型。等几种基本类型。8 8确定
4、蛋白质中二硫键的位置，一般先采用确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用 酶水解原来的蛋酶水解原来的蛋白质白质 ，然后用，然后用 离子交换层析离子交换层析技术分离水解后技术分离水解后的混合肽段。的混合肽段。P107109P1071099 9通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的质分子中的 苯丙氨酸苯丙氨酸 、 酪氨酸酪氨酸 和和色氨酸色氨酸 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。1010两条相当伸展的肽链两条相当伸展的肽链( (或同一条肽链的两个伸展的片段或同一条肽链的两个伸展的片段) )
5、之之间形成氢键的结构单元称为间形成氢键的结构单元称为 。1111在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的 -碳原子如具有侧链会碳原子如具有侧链会使使 螺旋不稳定。因此当螺旋不稳定。因此当 脯氨酸脯氨酸 、 甘氨酸甘氨酸 和和 异亮氨酸异亮氨酸 三种氨基酸相邻时，会破坏三种氨基酸相邻时，会破坏 螺旋。螺旋。1212在在 螺旋中螺旋中 C=OC=O 和和 N NH H 之间形成的氢键最稳定，因为之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以这三个原子以 平行平行 排列。排列。1313氨基酸的结构通式为氨基酸的结构通式为 。1414组成蛋白质分子的碱性氨基酸有组成蛋白质分子的碱性氨基酸有
6、 精氨酸精氨酸 、 组氨酸组氨酸和和 赖氨酸赖氨酸 。酸性氨基酸有。酸性氨基酸有 天冬氨酸天冬氨酸 和和 谷氨酸谷氨酸 。1515在下列空格中填入合适的氨基酸名称。在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)(1) 酪氨酸酪氨酸 是带芳香族侧链的极性氨基酸。是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)(2) 苯丙氨酸苯丙氨酸 和和 色氨酸色氨酸 是带芳香族侧链的是带芳香族侧链的非极性氨基酸。非极性氨基酸。(3(3 半胱氨酸半胱氨酸 是含硫的极性氨基酸。是含硫的极性氨基酸。(4)(4) 甘氨酸甘氨酸 或或 脯氨酸脯氨酸 是相对分子质量小且是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部不
7、含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。氢键。(5)(5)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是氨基酸是 。1616氨基酸的等电点氨基酸的等电点(pI)(pI)是指是指 氨基酸的氨基和羧基的解离度完氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等时其所处的溶液全相等时其所处的溶液 PHPH 。 1717氨基酸在等电点时，主要以氨基酸在等电点时，主要以 两性两性 离子形式存在，离子形式存在，在在 pHpIpHpI 的溶液中，大部分以的溶液中，大部分以 负负 离子形式存在，在离子形式存在，在pHpJpHpJ 的溶液中，大部分以
8、的溶液中，大部分以 正正 离子形式存在。离子形式存在。1818PaulingPauling 等人提出的蛋白质等人提出的蛋白质 螺旋模型，每圈螺旋包含螺旋模型，每圈螺旋包含 3.63.6 个氨基酸残基，高度为个氨基酸残基，高度为 0.54nm0.54nm 。每个氨基酸残基沿。每个氨基酸残基沿轴上升轴上升 0.15nm0.15nm ，并沿轴旋转，并沿轴旋转 100100 度。度。1919胶原蛋白是由胶原蛋白是由 3 3 股肽链组成的超螺旋结构。股肽链组成的超螺旋结构。2020一般来说，球状蛋白质的一般来说，球状蛋白质的 疏水疏水 性氨基酸侧链位于性氨基酸侧链位于分子内部，分子内部， 亲水亲水 性氨
9、基酸侧链位于分子表面。性氨基酸侧链位于分子表面。2121维持蛋白质构象的化学键有维持蛋白质构象的化学键有 肽键肽键 、 二硫键二硫键 、 酯键酯键 、 配位键配位键 、 氢键氢键 和和 离子离子键键 。2222当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种当溶液中盐离子强度低时，可增加蛋白质的溶解度，这种现象称现象称 盐溶盐溶 。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白。当溶液中盐离子强度高时，可使蛋白质沉淀，这种现象称质沉淀，这种现象称 盐析盐析 。2323 脯氨酸脯氨酸 不是不是 氨基酸，它经常改变肽链折叠的氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。方式。2424维持蛋白质构象的次级键主要有维持蛋白质
10、构象的次级键主要有 氢键氢键 、 离子键离子键 、 范德华力范德华力 和和 疏水作用疏水作用 。二、是非题二、是非题1 1一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨一个化合物如能和茚三酮反应生成紫色，说明这化合物是氨基酸、肽或蛋白质。基酸、肽或蛋白质。错错2 2一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸。定它的所有氨基酸。错错 只有只有 1616 种种3 3用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。对对4 4蛋白质分子中所有的氨基酸蛋白质分子中所有的氨基
11、酸( (除甘氨酸外除甘氨酸外) )都是左旋的。都是左旋的。对对 5 5自然界的蛋白质和多肽类物质均由自然界的蛋白质和多肽类物质均由 L-L-型氨基酸组成。型氨基酸组成。错错 甘甘氨酸氨酸6 6只有在很高或很低只有在很高或很低 pHpH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。存在。 错错7 7CNBrCNBr 能裂解能裂解 Gly-Met-ProGly-Met-Pro 三肽。三肽。8 8双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。反应。 对对9 9可用可用 8mol8molL L 尿素拆开蛋白质分子
12、中的二硫键。尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。1010维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。错。错1111到目前为止，自然界发现的氨基酸为到目前为止，自然界发现的氨基酸为 2020 种左右。种左右。错错1212蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。错错1313天然氨基酸都具有一个不对称天然氨基酸都具有一个不对称 -碳原子。碳原子。错错1414亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。对亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。对1515当溶液的当溶液的 pHpH 值大于某一可解离基团的值大于某一可解离基团的 pKapKa 值时，该基团值时，该基团有一半以上被解离。有一半以上被解离。1616某蛋白质在某蛋白质在 pHpH 6 6 时向阳极移动，则其等电点小于时向阳极移动，则其等电点小于 6 6。1717大多数蛋白质的主要带电基团是由它大多数蛋白质的主要带电基团是由它 N N 端的氨基和端的氨基和 C C 端的端的羧基组成。羧基组成。1818蛋白质
