生物化学复习资料名词解释

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1、1zinc finger：是一种常出现在 DNA 结合蛋白质中的一种结构基元。是由一个含有大约 30 个氨基酸残基的环和一个与环上的 4 个 Cys 或 2 个 Cys 和 2 个 His 配位的 Zn2构成， 形成的结构象个手指状。 2Edman degradation：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基 酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多 肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 3enzyme：生物催化剂，除少数 RNA 外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通 过降低活化能加快反应的速度。 4Char

2、gaffs rules：所有 DNA 中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等， （AT） ，鸟嘌呤和 胞嘧啶的摩尔含量相等（GC） ，即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（AGTC） 。 DNA 的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养 状态和环境的改变都不影响 DNA 的碱基组成。 5G proteins：在细胞内信号传导途径中起着重要作用的 GTP 结合蛋白质，由 、 三个不同亚基组成。与激素受体结合的配体诱导 GTP 与 G 蛋白结合的 GDP 进 行交换，结果激活位于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。G 蛋白将胞外的第一信使肾 上腺素等激素和胞内的腺苷酸环化酶催

3、化的腺苷酸环化生成的第二信使 cAMP 联系起来。 G 蛋白具有内源 GTP 酶活性。1active unit（U）： 酶活力的度量单位。1961 年国际酶学会议规定：1 个酶活力单位是 指在特定条件（25，其它为最适条件）下，在 1 分钟内能转化 1 微摩尔底物的酶量，或 是转化底物中 1 微摩尔的有关基团的酶量。 2competitive inhibition：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制 剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得 Km 增大，而 Vmax 不变。 3melting temperature, Tm：双链 DNA 融解彻底变

4、成单链 DNA 的温度范围的中点温度。 4Gene：也称之顺反子（cistron） 。泛指被转录的一个 DNA 片段。在某些情况下，基因常 用来指编码一个功能蛋白或 RNA 分子的 DNA 片段。 5genetic code：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。 连续的 3 个核苷酸残基序列为一个密码，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由 64 个密码 组成的，几乎为所有生物通用。1、Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的 过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层

5、析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 2、同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质， 例如血红蛋白。 3、别构效应（allosteric effect）：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活 性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活 性改变的现象。别构部位的概念是1963 年由法国科学家 J莫诺等提出来的。影响 蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生 的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。 增加活

6、力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别 构蛋白质，如果是酶，则称为 别构酶。 4、伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚 基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 5、活化能（activation energy）：将 1mol 反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要 的能量。 6、辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透 析法不能除去。辅基在整个酶促反应过

7、程中始终与酶的特定部位结合。 7、熔解温度（melting temperature, Tm）：双链 DNA 熔解彻底变成单链 DNA 的温度范围 的中点温度。 8、重组 DNA 技术（recombination DNA technology）：也称之为基因工程（genomic engineering） 。利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基 因和载体 DNA 重组后转入另一生物细胞中进行复制转录和表达的技术。 9、构型（configuration)：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共 价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光

8、学活性发生变化。 10、米氏常数（Michaelis constant）：对于一个给定的反应，导致酶促反应的起始速度 （V0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。1、等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的 pH 值。 2、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 SDS-PAGE：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰 胺凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大 小分离的。 3、二硫键：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三 维结构上起着重要的作用。 4、波尔效应：CO2 浓度的增加降低细胞内的

9、pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降 的现象。 5、序变模式：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一 个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发生很 大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有高的亲和性。 6、血红蛋白：是由含有血红素辅基的 4 个亚基组成的寡聚蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运 输到外周组织，它的氧饱和曲线为 S 型。 7、比活：每分钟每毫克酶蛋白在 25下转化的底物的微摩尔数（m） 。比活是酶纯度的 测量。 8、磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该 酯键成了两个醇之间的桥梁。例

10、如一个核苷的 3羟基与另一个核苷的 5羟基与同一 分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。 9、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄 色）化合物的反应。 10、双倒数作图：也称之 Lineweaver-Burk 作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物 浓度的倒数（1/s）的作图。X 和 y 轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应 速度（Vmax）的倒数。1、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄 色）化合物的反应。 2、范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个 原子之间的

11、距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。 3、非必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供 给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。 4、亲和层析：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的 目的蛋白或其它分子的层析技术。 5、疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。这些非极性分子（如 一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。6、双倒数作图：也称之 Lineweaver-Burk 作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓 度的倒数（1

12、/s）的作图。X 和 y 轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速 度（Vmax）的倒数。 7、活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活 性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通 常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。 8、磷酸二酯键：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该 酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的 3羟基与另一个核苷的 5羟基与同一 分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。 9、生物膜：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许 多与能量

13、转化和细胞内通讯有关的重要部位。 10、脱氧核糖核酸：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是通 过 3,5-磷酸二酯键连接的。DNA 是遗传信息的载体。1、Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的 过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层 析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 2、同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质， 例如血红蛋白。 3、别构效应（allosteric effect）：某种

14、不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活 性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活 性改变的现象。别构部位的概念是1963 年由法国科学家 J莫诺等提出来的。影响 蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生 的相互影响称为协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。 增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别 构蛋白质，如果是酶，则称为 别构酶。 4、伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有 生物功能构象的蛋白质。伴娘蛋白可以防止

15、不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚 基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。 5、活化能（activation energy）：将 1mol 反应底物中所有分子由其态转化为过渡态所需要 的能量。 6、辅基（prosthetic group）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透 析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 7、熔解温度（melting temperature, Tm）：双链 DNA 熔解彻底变成单链 DNA 的温度范围 的中点温度。 8、重组 DNA 技术（recombination DNA technolo

16、gy）：也称之为基因工程（genomic engineering） 。利用限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将一种生物的某种目的基 因和载体 DNA 重组后转入另一生物细胞中进行复制转录和表达的技术。 9、构型（configuration)：有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共 价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 10、米氏常数（Michaelis constant）：对于一个给定的反应，导致酶促反应的起始速度 （V0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。1、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（ 与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 2、透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物 大分子分开的一种分离纯化技术。 3、波尔效应（Bohr effect）：CO2浓度的增加降低细胞内的 pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象。4