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1、目录目录 酶的概念酶 （ 是一类由活细胞产生的 、 对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质 。目录 酶学研究简史公元前两千多年 ， 我国已有酿酒记载 。一百余年前 ， 1878年 ， 1897年 ， 实现了发酵 。1926年 ， 目录1982年 ， 提出核酶 (概念 。1995年 ， 接 酶 活 性 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶(目录第一节酶的分子结构与功能酶的不同形式 :单体酶 ( 单一亚基构成的酶 。寡聚酶 ( 由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶 。多酶体系 ( 由几种不同功能的酶彼此聚合形成 多酶体系 或称多酶复合物 。多功能酶 (串联酶 ( 一些多酶体系在进化过程中由于
2、基因的融合 ， 多种不同催化功能存在于一条多肽链中 ， 这类酶称为多功能酶 。目录一、酶的分子组成中常含有辅助因子蛋白质部分：酶蛋白 (助因子(金属离子小分子有机化合物全酶( 结合酶 ( 由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成 的酶 单纯酶 ( 仅含有蛋白质的酶称为单纯酶目录 全酶分子中各部分在催化反应中的作用 :酶蛋白 决定反应的特异性辅助因子 决定反应的种类与性质目录辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）辅酶 (与酶蛋白结合 疏松，可用 透析或超滤的方法除去。辅基 (与酶蛋白结合 紧密，不能用 透析或超滤的方法除去 。目录 辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子。 作为辅助因子的有机化合
3、物多为 它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用目录转移的基团小分子有机化合物（辅酶或辅基）名 称 所含的维生素氢原子（质子） （烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶 生素 一（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶 生素 一素单核苷酸） 维生素 黄素）素腺嘌呤二核苷酸） 维生素 黄素）醛基 磷酸硫胺素） 维生素 胺素）酰基 辅酶 A（ 泛酸硫辛酸 硫辛酸烷基 钴胺素辅酶类 维生素 物素 生物素氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素 基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位四氢叶酸 叶酸某些辅酶（辅基）在催化中的作用目录金属酶 (属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属激活酶 (金属离子为酶的活
4、性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 金属离子是最多见的辅助因子目录金属 离子的作用：参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。目录某些金属酶和金属激活酶金属酶 金属离子 金属激活酶 金属离子过氧化氢酶 丙酮酸激酶 K+、 氧化物酶 丙酮酸羧化酶 胱甘肽过氧化物酶 蛋白激酶 氮酶 己糖激酶 糖核苷酸还原酶 磷脂酶 C 基肽酶 细胞色素氧化酶 酸酐酶 脲酶 性磷酸酶 柠檬酸合酶 K+目录二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位酶的活性中心或活性部位（ 酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。 酶的活性中心
5、(录酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 必需基团 (录 活性中心内的必需基团结合基团(底物相结合催化基团(化底物转变成产物位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。 活性中心外的必需基团底 物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心目录 溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心是一裂隙 ， 可以容纳肽多糖的 6个单糖基 （ A ， B ， C ，D， E， F） ， 并与之形成氢键和 催 化 基 团 是 35 位52位 101位 08位目录三、同工酶催化相同的化学反应同工酶 (指催化相同的化学反应 ， 但酶蛋白的分子结构
6、、 理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶 。 定义目录 根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了理论依据。目录H H H 4)3M)24)乳酸脱氢酶的同工酶 举例 1目录细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾 43 12 73 14 43 2 10 44 49 24 34 44 4 2512 33 3 35 12 11 10 1 6 6 0 5 1 27 20 0 0 9 0 1
7、2 0 56 5人体各组织器官 性 %）目录检测组织器官同工酶的变化有重要的临床意义在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清 4 5目录 举例 2B B B) B) M)脑 心肌 骨骼肌肌酸激酶 (同工酶在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 酶与一般催化剂的共同点：目录（一） 酶对底物具有极高的效率一、酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高 108 1020倍，比一般催化剂高 107 1013倍
8、。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的 活化能 (酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。目录底物 催化剂 反应温度（ ）速率常数苯酰胺 H+ 52 103 105 + 62 101 10656 22某些酶与一般催化剂催化效率的比较目录 根据酶对底物选择的特点，酶的特异性可分为两种类型 ：能作用于 特定结构的底物 ，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。如脲酶仅能催化尿素水解生成 些具有绝对专一性的酶可以区分 光学异构体 和 立体异构体 ，只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应。例如乳酸脱氢酶仅催化 对 些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构
9、，而是依据底物分子中的 特定的化学键或特定的基团 ，因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物。例如，消化系统中的蛋白酶仅对蛋白质中肽键的氨基酸残基种类有选择性，而对具体的底物蛋白质种类无严格要求 。目录（三）酶的活性与酶量具有可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。磷酸果糖激酶 而受 胰岛素诱导 而胆固醇则阻遏该酶合成 。例 :目录（四）酶具有不稳定性酶的化学本质主要是蛋白质。在某些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶会发生变性而失去催化活性。因此，酶促反应往往都是在常温、常压和接近中性的条件下进行的。目录二、酶通过促进底物形成过渡态
10、而提高反应速率（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的 活化能 (实现的。活化能 ：底物分子从基态转变到过渡态所需的能量。目录反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反 应 过 程底物产物酶促反应活化能的改变目录（二）酶与底物结合形成中间产物酶底物复合物E + S E + 渡态 )目录1. 诱导契合作用使酶与底物密切结合酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶 导契合 (。羧肽酶的诱导契合模式底物目录2. 邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。这种 邻近效应 ( 定向排列(际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。目录 邻近效应与定向排列：目录酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 脱溶剂化 (排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为 表面效应 (3. 表面效应使底物分子去溶剂化目录胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶活性中心“口袋”
