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1、第一章：糖类第一章：糖类1.概述概述 1.1 糖的化学本质糖的化学本质糖类物质是多羟基（2 个或以上）的醛类或酮类化合物，以及它们的衍生物，或水解时可以产生这些化合物的物质。(p2)糖类：脱氧核糖（C5H10O4） 非糖：甲醛（CH2O）1.2 糖类的自然界分布和生物学功能糖类的自然界分布和生物学功能 1.2.1 分布广泛，是地球上最广泛的一类有机物植物界 纤维素 干重占 85%-90%微生物 肽聚糖 干重 10%-30%动物 壳多糖 干重 2%1.2.2 生物学功能生物学功能生物体的结构成分生物体的主要能量来源作为细胞识别的信息分子生物代谢过程中的中间代谢产物1.3 糖的命名和分类糖的命名和
2、分类根据醛基和酮基，糖类可分为醛糖和酮糖最常是根据聚合度来分：分为单糖、寡糖、多糖三大类A.单糖：不能被水解为更小分子的糖。简单糖(3-7C)如:核糖、脱氧核糖、葡萄糖、果糖和半乳糖B.寡糖：2-多个（20）单糖分子通过糖苷键脱水缩合而成，以双塘最为普遍，意义也比较大。乳糖、麦芽糖，蔗糖（双塘）棉籽糖（三糖） 3 糖非 3 碳糖！C.多糖：水解产生 20 个以上单糖分子的糖类同多糖：水解只产生一种单糖或单糖衍生物。杂多糖：水解产生一种以上单糖或单糖衍生物。如透明质酸。D.结合糖（复合糖、糖结合物）：糖类与脂类、蛋白质共价结合的复合物等。2.单糖单糖 2.1 单糖的结构单糖的结构 2.1.1 链
3、状结构（p6）葡萄糖（己醛糖）和果糖（己酮糖）同分异构体。不对称原子：与四个不同的原子或原子集团共价连接并因此失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心，用 C*表示。3.寡糖：寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。常见的几种二糖有：麦芽糖： 葡萄糖 葡萄糖蔗 糖 ： 葡萄糖 果糖乳 糖 ： 葡萄糖 半乳糖第一章第一章 蛋白质化学蛋白质化学教学目标：教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。2.掌握 -氨基酸的结构通式和 20 种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的
4、特点及其重要化学键。4.了解蛋白质结构与功能间的关系。5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100 年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式” ；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839 年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家 Berzelius 的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指 “第一重要的” ） 。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在 1907 年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在 1951 年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在 1953 年测出胰岛素的
5、一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在 1960 年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965 年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质胰岛素（insulin） 。 蛋白质是由 L-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule） 。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。单细胞的大肠杆菌含有 3000 多种蛋白质，而人体有 10 万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的 45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反
6、应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。第一节第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有 C（50%55%） 、H（6%7%） 、O（19%24%） 、N（13%19%） 、S（0%4%） 。有些蛋白质还含微量的 P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I 等。各种
7、蛋白质的含氮量很接均为 16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。每克样品含氮克数6.25100=100g 样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid） ，即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有 300 余种，但合成蛋白质的氨基酸仅 20 种（称编码氨基酸） ，最先发现的是天门冬氨酸（1806 年） ，最后鉴定的是苏氨酸（1938 年） 。（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的 20 种氨基酸有共同的结构特点：1氨基连接在 - C 上，属于 -氨基酸（脯氨酸为 -亚氨基酸） 。2R 是
8、側链，除甘氨酸外都含手性 C，有 D-型和 L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是 L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质， （-）表示左旋， （+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。（二）氨基酸的分类1按 R 基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。2按 R 基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。带有非极性 R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共 9 种）：甘（Gly） 、丙（Ala） 、缬（Val） 、亮（L
9、eu） 、异亮（Ile） 、苯丙（Phe） 、甲硫（Met） 、脯（Pro） 、色（Trp）带有不可解离的极性 R（羟基、巯基、酰胺基等，共 6 种）：丝（Ser） 、苏（Thr） 、天胺（Asn） 、谷胺（Gln） 、酪（Tyr） 、半（Cys）带有可解离的极性 R 基（共 5 种）：天（Asp） 、谷（Glu） 、赖（Lys） 、精（Arg） 、组（His） ，前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。（三）氨基酸的重要理化性质1一般物理性质-氨基酸为无色晶体
10、，熔点一般在 200 oC 以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水） 。一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp 的吸收峰在 280nm，Phe 在 265 nm。由于大多数蛋白质含 Tyr、Trp 残基，所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。2两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体） ，又可作为碱（质子受体）起作用
11、，是两性电解质，其解离度与溶液的 pH 有关。 在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 pH 称为该氨基酸的等电点。氨基酸的 pI 是由 -羧基和 -氨基的解离常数的负对数 pK1 和 pK2 决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。若 1 个氨基酸有 3 个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的 pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的 pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的 pK 值的平均值） 。3氨基酸的化学反应 氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。重要的有：（1）茚
12、三酮反应所有具有自由 -氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质） 。用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570nm 波长处，黄色在 440nm 波长下测定。吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。（2）与 2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应在弱碱性溶液中，氨基酸的 -氨基很容易与 DNFB 作用生成稳定的黄色 2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸） ，这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger 等人应用它测定胰岛素一级结构。多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链 N 端氨基酸的 -氨
13、基与异硫氰酸苯酯 PITC 反应（Edman 降解法） 。三、肽（peptide）1肽键与肽链一个氨基酸的 -羧基和另一个氨基酸的 -氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。肽键及其两端的 -碳原子相连所形成的长链骨架，即CCNCCNCCNC称为多肽主链，CCN是重复单位。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。多肽链的方向性是从 N 末端指向 C 末端。肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N 端到 C 端命名。一般 10 肽以下属寡肽，10 肽以上为多肽。2生物活性肽（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由 Glu、Cys、Gly 组成的一种三
14、肽，又叫 -谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含 -肽键） 。Cys 的-SH 是主要功能基团，GSH 是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH 免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。在 GSH 过氧化物酶的作用下，GSH 还原细胞内产生的 H2O2，生成 H2O，2 分子 GSH 被氧化成 GSSG，后者在 GSH 还原酶催化下，又生成 GSH。（2）多肽类激素和神经肽人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑垂体分泌的催产素（9 肽） 、加压素（9 肽） 、促肾上腺皮质激素（ACTH，39 肽）等。催产素和加压素结构仅第 3、第 8 位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳
15、的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减少排尿的作用。神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。如脑啡肽（5 肽） 、-内啡肽（31 肽） 、强啡肽（17 肽）等。随着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。第二节第二节 蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用 4 个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象（conformation） 。一、蛋白质的一级结构（primary structure）1953 年，英国科学家
16、F. Sanger 首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有 51 个氨基酸残基，由一条 A 链和一条 B 链组成，分子中共有 3 个二硫键，其中两个在 A、B 链之间，另一个在 A 链内。蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是 Edman降解和重组 DNA 法。Edman 降解是经典的化学方法，比较复杂。首先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。重组 DNA 法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不
