生物化学基础知识篇

《生物化学基础知识篇》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学基础知识篇（31页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。

1、上海生命科学研究院上海生命科学研究院 考研专业课复习笔记 石正国（西北农林科技大学生命科学学院）基 础 知 识 篇 生 物 化 学知识点：1、各类糖分子的结构和功能；2、脂类中与生物膜有关的物质结构与功能；3、核酸的基本结构、相互关系与功能；4、各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系；5、酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节；6、代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义；7、代谢中的糖代谢过程；8、核酸的生物合成、复制、转录及基因表达；9、各种代谢过程的调控及相互关系；10、 现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等；11、 生物化学

2、研究进展；2 将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7。 ，称为变旋现象。 羟甲基 在糖环平面的上方的为 D-型，在平面的下方的为 L-型。在 D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为 -型，在平面的上方的为 -型。 一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。 区分酮糖、醛糖用 Seliwanoff 反应。 天然糖苷多为 -型。 糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。 自然界存在的糖胺都是己糖胺。 麦芽糖为-D- 葡萄糖-（14）-D-葡萄糖苷，异麦芽糖为-D-葡萄糖-（16）-D- 葡萄糖苷 ，蔗糖为-D-葡萄糖 -，（14）-果糖苷，乳糖为半乳糖- （14）- -D- 葡萄糖苷，纤维

3、二糖为-D-葡萄糖-（14）-D- 葡萄糖苷。 直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在 620580nm 有最大光吸收。支链淀粉分支平均有 2430 个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530555nm 有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色 ，在 4305490nm 有最大光吸收。 与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过 95%，多糖是系列重复双糖结构。 糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe 2+、Cu 2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与

4、凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。 血型物质含 75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。 木糖-Ser 连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。 动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。 分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。 甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫 micelles。 烷基醚脂酰甘油含有 2 个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。 糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。 磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。 不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连

5、。 肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。 缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油 C1 羟基相连。 除了 11-顺- 视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。 柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。 胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。 脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。 蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。 前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH 、PGI 等八类，其功能有：平滑肌收缩、3血液供应、神

6、经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。 在 tay-sachs 病中， 神经节苷脂在脑中积累。 按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。 胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。 氨基酸分类：按 R 基的极性，可以分为：、非极性 R 基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。按 R 基的化学结构分：脂肪族氨基酸

7、、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。 锁链素的吡啶环结构由 4 个 Lys 侧链组成，只存在于弹性蛋白中。 氨基酸的旋光符号和大小取决于其 R 基的性质，并与测定时溶液的 PH 值有关。 在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220300nm） ，只有Tyr、Phe 、Trp 等氨基酸有光吸收。因为其 R 基含有苯环共轭双键系统。 含有 1 氨基 1 羧基和不解离 R 基的氨基酸均有类 Gly 的滴定曲线。 PI 以上的 PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。 氨基酸氨基的一个 H 为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如 2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝

8、基苯基氨基酸（DNP-氨基酸） ，即烃基化反应。 蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。 酪氨酸的酚基在 3 和 5 位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫 Pauly 反应。组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。 蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。 半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。 巯

9、基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。 逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。 肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的 O-C-N 轨道系统。 双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。 嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。 牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有 124 个残基组成，分子内含有 4 个二硫键。 同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。 凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。 蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用 HBr/C

10、H3COOH 在室温下除去。Cys-SH 常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用 Na-液氨处理除去，后者在液 HF 中于 0处理 30 分钟除去。4Lys 的远-NH2 用 Tosyl 保护，用 Na-液氨处理除去。 羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。 最有效的接肽缩合剂是 N，N-二环己基碳二亚胺（DCCI ） 。 研究 蛋白二级结构 的方法 X-射线衍射法。利用重氢交换法可以测定蛋白分子中 螺旋的含量。核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。圆二色性法可以用测定 螺旋和折叠片的含量。荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr 微区。

11、喇曼光谱 用于研究主链构象。用 Damachandran 图来表示。 肽平面内 C=O、N-H 呈反式排列。 当 的旋转键 N1-C 两侧的 N1-C1和 C -C2呈顺式时，规定 =0；同样， 的旋转键 C -C2两侧的 C -N1和 C2- N2呈顺式时，规定 =0。从 C 向 N1看，沿顺时针方向旋转 C -N1键所形成的 角度规定为正值，反时针旋转为负值；从 C 向 C2看，沿顺时针方向旋转 C -C2键所形成的 角度规定为正值，反时针旋转为负值。 螺旋中=57，=48。平行式片层中 =119，=+113。反平行式片层中=139，=+135。 -螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋

12、之和，但无规卷曲则相等。测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。 -螺旋中的 Pro 或 Hyp 形成一个“结节” （kink ） 。 Glu 主要在 -螺旋，Asp、Gly 分布于 转角，Pro 在 -螺旋 C 末端或 转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。 （超二级结构）存在于 -角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。 可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。 胶原的链间氢键是一条连的三联体（ Gly-x-Y）Gly 的酰胺氢与另一条链相邻三联体 x 位上的羰基氧之间形成的，此外 Hyp 的羟基也参与链间氢键的形成。

13、链间共价交联键主要是在 Lys、Hyl 之间形成的。在胶原蛋白 中，还存在链间二硫键。 随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。 弹性蛋白的重复序列为 Lys-Ala-Ala-Lys 和 Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。 三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。White、Anfinsen 用 8mol/L 尿素、-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。 蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。 三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由

14、度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、C -C 键和 C -N 键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的 R 基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。 范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。 范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。5 疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。 二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。 变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和 PH 间隔内突然发生的。 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有 8 段 螺旋，排为 2 层。 分析球状蛋白的晶体结构必须向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。 给定气压下，肌红蛋白的 Y 值比血红蛋白高 降低 PH 值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气。这种 H+和 O2 释放的关系称为波尔效应。 （Bohr effect） 血红蛋白发生氧合时，连接分子内各亚基的盐桥全部断裂。 镰形贫血症由于血红蛋白中的