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1、1、生命的元素组成： 26种/11种(6种)/15种； 确定必需微量元素的方法(缺失/添加病症/消失，进一步研究代谢的机理)； Ca，Zn，Se，Cr；2、生物小分子与大分子之间的关系： 为数不多的小分子构成三类生物大分子/复合生物大分子。,上次课小结,3、生物小分子的种类和功能：1）水：生物体重量60%以上(地球上生命/哺乳动物/生物体细胞)，内聚力和表面张力(溶解性，极性，较高的比热/蒸发热) ，生命的介质；2）无机盐：存在形式/作用(渗透压/缓冲/酶调节和激活因子/有机物原料)；3）碳原子：生命存在的真正基础原因?,4）氨基酸：结构特点和功能(蛋白质，代谢调节如激素，神经递质，20/8/
2、其他)；5）单糖：结构特点/生物功能(多糖/燃料/寡糖细胞信号传递)；6）核苷酸：结构特点(碱基，核糖，磷酸）和功能（参与组建核酸/细胞信号传递和能量代谢）；7）脂类：磷脂/甘油三脂/固醇/共性？和结构特点？功能（膜结构/燃料储存/激素和维生素/复合大分子）。,第二章 生命的物质基础 生命的元素组成，小分子和生物大分子的关系， 生物小分子简介、生物大分子的形成五、生物大分子的高级结构第三章 生物的新陈代谢 一、酶是生物催化剂二、生命世界的能量源泉是太阳能三、生物体主要从有机分子的氧化取得能量 四、生物体内有一个复杂的代谢网络,由生物小分子到生物大分子，分子增大，出现新的性质。 其中最主要的特点
3、是：生物大分子有独特的立体结构、空间构型和分子整体形状。,五、生物大分子的高级结构,蛋白质的一级结构是指肽链中氨基 酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构是指邻近几个氨 基酸形成的一定的结构形状。 如：螺旋和折叠,1、蛋白质的高级结构,一级结构,二级结构,三级结构,四级结构,螺旋,折叠,蛋白质的三级结构是指整条肽链盘绕折叠形成一定的空间结构形状。如纤维蛋白和球状蛋白。,蛋白质的四级结构是指各条肽链之间的位置和结构。四级结构只存在于由两条肽链以上组成的蛋白质。,血红蛋白的三级结构和四级结构,2、 维持生物大分子高级结构的重要因素非共价键,CO HO CN HCO H3 N,氢 键,盐 键,非共价键的键
4、强度很小，所以,A、需要多个非共价键才足以维持高级结构的稳定；B、高级结构不很稳定。生物大分子变性就是因为高级结构破坏，大分子性质改变，生物活性丧失。但是， 一级结构尚未破坏。,？,注意：双硫键也在维持蛋白质高级结构中起重要作用。,RNase 的变性和复性,蛋白质变性使高级结构破坏,变性后的蛋白质分子还能复性（一定条件下）,核酸,3、 核酸的高级结构,（1） DNA双螺旋A、两条反向平行的核苷酸链共同盘绕形成双螺旋，糖磷酸糖构成螺旋主链；,B、两条链的碱基都位于中间，碱基平面与螺旋轴垂直C、两条链对应碱基呈配对关系： AT GCD、螺旋直径 2nm，螺距 3.4nm， 每一螺距中包含 10 b
5、p；,DNA 双螺旋可以看作是 DNA 的二级结构，DNA 的三级结构的形成需要蛋白质帮助。,RNA,（2）RNA为单链盘绕，局部形成碱基配对。,例如：转运RNA（tRNA）的三叶草结构,多糖链,淀 粉,糖 元,纤维素,多分支的糖原呈网状结构,-糖苷键使整个分子呈螺旋状,-糖苷键使整个分子呈长纤维状,动物淀粉,4 、多糖链的高级结构 不同高级结构带来不同的生物学性能,能源贮存,结构支架,第三章 生物的新陈代谢 一、酶是生物催化剂二、生命世界的能量源泉是太阳能三、生物体主要从有机分子的氧化取得能量 四、生物体内有一个复杂的代谢网络,生命活动的原动力在于生物体内一刻不停的新陈代谢。 通过新陈代谢不
6、断把太阳能或食物中贮存的能量，转化为可供生命活动利用的能量，不断制造出各种大、小分子以供生命活动所需要。 体内的新陈代谢过程又都是在生物催化剂-酶的催化下进行的。,这一章先介绍酶的性质，下次着重介绍生命活动所需的能量，从何而来。至于新陈代谢中产生的大、小生物分子，种类甚多，本课仅介绍蛋白质大分子是如何合成的。,一、酶是生物催化剂,1、酶的催化特点催化剂可以加快化学反应的速度，酶是生物催化剂，它的反应特点是： 效率高（降低反应活化能显著）、 专一性强（只作用一类或一种物质） 、 易失活（要求温和条件）。 催化效率高,用简单的实验证明酶的催化效率：,铁屑 肝糜 肝糜（煮）,目前发现的大部分酶中：
7、有的酶仅仅由蛋白质组成，如：核糖核酸酶； 有的酶除了主要由蛋白质组成外，还有一些金属离子或小分子参与；这些金属离子或小分子是酶活性所必须的，称为辅酶/辅基或辅助因子。,牛胰核糖核酸酶（RNase） 由蛋白质组成,羧基肽酶以二价锌离子（Zn2+）为辅助因子,过氧化氢酶以铁卟啉环为辅助因子,（黄色圆球是Zn2+）,铁卟啉辅基,酶的化学本质,?,核酶（酶性RNA和DNA）： 20世纪80年代后发现某些RNA 和DNA分子也具催化能力，更正了酶的化学本质是蛋白质的概念。,2、酶的化学本质 蛋白质和具有催化活性的DNA或RNA,酶性RNA（ribosyme） L19RNA（395个核苷酸组成的RNA分子
8、） 原生生物四膜虫26S rRNA前体经自身拼接所释放出的内含子的缩短形式，（最初发现）。 能将五聚胞苷转化成或长或短的聚合物，且具专一性。 “C6”至“C10”（L19:聚合酶） “C5” L19 “C3”或“C4” (L19：核酸水解酶）,聚合酶活性,核酸酶活性,酶性DNA（deoxyribosyme） E47：是最小的DNA催化剂，(仅由47个核苷酸组成单链DNA) 在酶性RNA发现十九年后（1995 Nature）报道酶性DNA的研究结果。发现： 小分子DNAE47的作用，可将两个DNA底物连接起来（具磷酸酯酶活性） （Cuenoud B等人设计的体外选择技术，分离出E47）,酶的类型
9、,1)氧化还原酶类（催化氧化还原反应）2)转移酶类（催化功能基团的转移反应）3)水解酶类（催化水解反应）4)裂和酶类或裂解酶（催化底物移去一个基团而 形成双键的反应或逆反应）5)异构酶类（催化同分异构体的相互转变）6)连接酶类或合成酶（催化一切由两种物质 合成为一种物质的反应）,3、酶的类型（按国际系统命名法原则，依酶促反 应性质分为六类）：,作用的机理,4、酶催化作用的机理是降低活化能,催化剂只能催化原来可以进行的反应，加快其反应速度。 即使对可以进行的反应来说，反应物分子应越过一个活化能才能发生反应。酶作为催化剂的作用是降低活化能。,酶的催化机理是降低活化能,酶是如何降低活化能的呢 ?,首
10、先需要酶与底物分子结合，酶蛋白结构中有底物结合中心/活性中心。 然后，酶蛋白分子以各种方式，作用于底物分子，使底物分子活化起来。 酶与底物的专一结合，又是酶促反应专一性的体现。,底物分子结合在酶的底物结合中心,a)使底物靠拢,b)使底物分子产生应力,c)使底物分子电荷变化,酶的活性如何调节？,5、酶的活性可以调控,在代谢途径中调节酶活性 几个酶或十几个酶前后配合，完成一系列代谢反应，形成一条代谢途径。 在一条代谢途径中，常常是前一个酶促反应的产物，便是下一个酶促反应的底物。,第一个酶有活性,第一个酶无活性,终产物,终产物（调节物）结合在调节中心,共价调节,?,共价调节 有时候，酶蛋白分子可以和
11、一个基团形成共价结合，结合的结果，是酶蛋白分子结构发生改变，进而使酶活性发生改变。 例如，酶与磷酸根的结合（酶的磷酸化/脱磷酸化调节的代谢反应）。这种调节酶活性的情况称为酶的共价（修饰）调节。,糖元磷酸化酶,有磷酸化位点,磷酸吡哆醛结合位点,磷酸化位点,催化糖原的非还原端不断地进行水解,糖原颗粒结合位点,氨基末端,活性位点,促进糖原分解的激素激活磷酸化酶b分解糖元的过程： 肾上腺素 或 胰高血糖素 （第一信使） 腺苷酸环化酶 (1) ATP cAMP + PPi （cAMP作为第二信使） 蛋白激酶 蛋白激酶 (2) （无活力） （有活力） ATP 磷酸化酶b激酶 磷酸化酶b激酶-P + ADP (3) （无活力） （有活力） ATP 磷酸化酶b 磷酸化酶a +ADP (4) （无活力） （有活力） 糖原 1-磷酸葡萄糖 或6-磷酸葡萄糖 葡萄糖,连锁的酶促反应过程：前一反应产物是后一反应催化剂。每进行一次修饰反应，信号放大一次。经过四次放大，如10倍/次，放大104倍.,6. 影响酶活性的因素 辅助因子（暴露酶的活性部位） 无机离子和有机物（辅酶等） 酶的抑制剂（与酶以共价/弱键形式结合） 包括不可逆抑制剂和可逆抑制剂； 有的酶在遇到一些化学结构与底物相似的分子时，这些分子与底物竞争结合酶的活性中心，亦会表现出酶活性的降低（抑制）。这种情况称为酶的竞争性抑制。,
