《暨大生化课件 第一章 蛋白质化学》由会员分享，可在线阅读，更多相关《暨大生化课件 第一章 蛋白质化学（47页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、第一章：蛋白质化学（ 了解氨基酸的理化性质，进一步了解和掌握蛋白质的理化性质，了解蛋白质的各级结构。 【 教学目的 】 ： 掌握氨基酸是蛋白质的基本组成单位，及其理化性质。 掌握蛋白质的一级、二级、三级、四级结构。蛋白质结构与功能密切相关。 了解蛋白质的理化性质，并初步了解蛋白质分离纯化一些常用方法。 【 重点难点 】 一： 蛋白质是生物体中最重要的功能分子 蛋白质是生物体中最重要的功能分子，几乎在生命的每一个环节都有蛋白分子在发挥作用。 蛋白分子在生物体中发挥催化、结构、运输、防御、调节、信息传递、储存等多种功能。 1： 蛋白质 复杂多样的生物学功能 催化：生命的运转 结构：支撑生命（上述两
2、种功能最重要） 运输：血红蛋白、脂蛋白等 运动：肌肉、鞭毛、细胞骨架等 防御：抗体、补体、干扰素等 调节：激素、细胞因子、组蛋白等 信息传递：受体、膜上糖蛋白 存储：卵清蛋白、种子发芽等 2 蛋白质 由氨基酸组成的生物高分子 蛋白质的元素组成为 C、 H、 O、 为主要构成元素 。 其中含 16 左右 ， 凯氏定氮 ） 是其一显著的特征 。 元素组成 氨基酸是组成蛋白质的基本单元 生物体中氨基酸有很多种，但是组成蛋白质的氨基酸（即基本氨基酸）只有 20种，其均为 氨基酸（甘氨酸无手性，脯氨酸为 亚氨基酸）。 3 蛋白质分类 根据形状分类： 球形蛋白 纤维状蛋白 简单蛋白（仅由氨基酸组成） 清蛋
3、白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白等 利用溶解性质及化学组成分类 结合蛋白（氨基酸非氨基酸部分） 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白（粘蛋白）、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白 20种基本氨基酸按中性 非极性疏水性氨基酸。 极性氨基酸 极性不带电荷氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 极性氨基酸和非极性氨基酸 二 氨基酸化学 基酸分类 基酸是一种两性电解质 氨基酸滴定曲线 等电点（ 在某一环境 基酸解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的 基酸的化学性质 + N 2O O 2N H 2R C H C O O H + R C H C
4、O O 酰化反应 烷基化反应 与茚三酮反应 基酸的光学活性 手性和旋光性 三种芳香族氨基酸的紫外光吸收 蛋白质的一 、二、三、 四级结构 蛋白质的一级结构 一级结构及共价结构，指组成蛋白质的氨基酸的连接方式和排列顺序。 蛋白质中氨基酸之间主要连接共价健为肽键 二硫键 蛋白质一级结构测定 测定氨基酸序列（苯异硫氰法） 蛋白质二级结构 蛋白质分子主链原子的空间结构。某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括 螺旋、 蛋白质 螺旋结构 蛋白质 螺旋结构 多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向，即右手螺
5、旋； 每 距为 以每个氨基酸残基上升的高度为 每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，以稳固 折叠 多肽链充分伸展，两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固 蛋白质分子的多肽链在形成空间构象时，经常会出现 1800的回折，回折处的结构就称为 一般由 4个连续的 在蛋白质二级结构的基础上，侧链基团相互作用，使多肽链进一步折叠卷曲，形成的整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的三级结构 蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键 疏水相互作用，离子键、氢键和范德华力（ 。一些蛋白质的三级结构可形
6、成数个结构域，各结构域都有特殊的功能。 蛋白质的三级结构的稳定因素 蛋白质的变性 蛋白质由于受些些物理因素 ， 如加热 、 高压 、 搅拌 、 振荡 、 紫外线 、 学因素 ， 如强酸 、 强碱 、 尿素 、 重金属盐 、有机溶剂等的影响 ， 可改变或破坏蛋白质的空间结构 ， 导致蛋白质的理化性质改变或失去生物活性 ， 这种现象称为蛋白质的变性 。 蛋白质变性的机理与复性 变性对蛋白质的影响 失去生物活性 溶解度就减小 粘度加大 ， 结晶能力减弱 容易被酶水解消化 亚基和四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条肽链，才能完整地表达功能，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价链相连接，蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 血红蛋白（ 四级结构 蛋白质从一级到四级结构 蛋白质纯化技术之层析与电泳 层析技术 层析技术 电泳技术 双向电泳技术
