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1、第一章 蛋白质化学一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是：肽键。蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的-螺旋、-片层、-转角和无规则卷曲等。蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的
2、氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。3.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。4.蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。二.填空题1.不同蛋白质种含氮量颇为接均为 16% .2.组成蛋白质的基本单位是 氨基酸 。3. 蛋白质能稳定地分散在水中，主要靠两个因素：水化膜和电
3、荷层 . 4.碱性氨基酸有三种，包括 精氨酸、组氨酸和赖氨酸 。5.维系蛋白质一级结构的化学键是肽键，蛋白质变性时 一 级结构不被破坏。6.蛋白质最高吸收峰波长是 280nm .7.维系蛋白质分子中-螺旋的化学键是氢键。8.蛋白质的二级结构形式有-螺旋、-片层、-转角和无规则卷曲等9. 在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为酪氨酸、色氨酸第二章 核酸化学一、填空题1.DNA分子中的碱基配对主要依赖 氢键 。2.核酸的基本组成单位是核苷酸，它们之间的连接方式是 磷酸二酯键。3.碱基 尿嘧啶U只存在于RNA中，碱基胸腺嘧啶T只存在于DNA中。4.tRNA的二级结构是 三叶草型，三级结构是倒L型。5.
4、某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为 35% 。6. 核酸的紫外特征性吸收峰波长在260nm7. 在核酸中占9%-10%并可用于计算核酸含量的元素为磷元素二、简答题1.组成DNA、RNA的核苷酸有哪些？答：组成DNA的四种核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP和dTMP；组成RNA的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP。2.DNA的双螺旋结构特点是什么？答DNA的双螺旋结构特点是：DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。.两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，在外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式
5、：A=T; GC） 。.螺旋直径为2nm；相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。DNA双螺旋结构稳定的因素：a.氢键维持双链横向稳定性；b.碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.mRNA、tRNA、rRNA各自的功能是什么？答：mRNA的功能：蛋白质合成的直接模板。tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。rRNA的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。4.名词解释：核酸的变性、复性答：DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。DNA复性是指：在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象，这一现
6、象称为复性。第三章 维生素1.维生素的概念： 是维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。2.B族维生素与辅助因子的关系辅助因子通常是一些小分子有机物，常由维生素衍生而来，尤其是B族维生素辅助因子的名称所含维生素转运功能NAD+、NADP+维生素PP氢原子FAD、FMN维生素B2氢原子TPP维生素B1醛基CoA泛酸酰基硫辛酸硫辛酸酰基钴胺素类维生素B12烷基生物素生物素二氧化碳 磷酸吡哆醛维生素6氨基四氢叶酸叶酸一碳单位3. 将维生素D3羟化成25-羟维生素D3的器官是肝脏。第四章 酶一、名词解释1.酶：是由活细胞产生的，对其特异的底物具有催化作用
7、的蛋白质。 2.酶的活性中心：在酶分子表面有必需基团组成的能和底物结合并催化底物发生反应，生成相应产物的部分区域。3.酶原的激活：酶原是不具催化活性的酶的前体。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。酶原激活的本质是：酶活性中心的形成或暴露的过程。4.同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学特性不同的一组酶。 二、填空题1.酶的催化作用不同于一般催化剂，主要是其具有高效性 和 特异性 的特点。2.根据酶对底物选择的严格程度不同，又将酶的特异性分为 绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性。3.影响酶促反应速度的主要因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值
8、、激活剂、抑制剂 。4.磺胺药物的结构和对氨基苯甲酸结构相似，它可以竞争性抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶的活性（或二氢叶酸的合成）。5.所有的酶都必须有催化活性中心 。6.酶原的激活实质上是酶活性中心的形成或暴露的过程 。6. 化学路易士气（有机砷化合物）是巯基酶的抑制剂。有机磷农药是生物体内 羟基酶 （胆碱酯酶）的抑制剂。7. 含LDH1丰富的组织是心肌，含LDH5丰富的组织是肝脏。8.酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应的类型、可起传递电子或原子的作用。三、简答题.1. 什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用的特点，试1-2举例说明。答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性中
9、心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。竞争性抑制作用的特点：（1）抑制剂和底物结构相似；（2）抑制作用的部位在活性中心；（3）抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及抑制剂与酶的亲和力。酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。2.磺胺类药物作用的机理。答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。磺胺药的化学结构与对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性中心，造成该酶活性抑制，进而减少四
10、氢叶酸和核酸的合成，最终导致细菌繁殖生长停止。3.Km的重要意义答 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L 。 Km是酶的特征性常数之一。 Km可近似表示酶对底物的亲和力。 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 第一篇 生物大分子的结构与功能第一章 氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪
11、氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的称为该氨基酸的等电点。、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。、茚三酮反应氨基酸的氨基
12、与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。多肽连中的自由氨基末端称为端，自由羧基末端称为端，命名从端指向端。人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合
13、物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。四、蛋白质的分子结构、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。可分为：-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。-螺旋
14、的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。主要化学键：氢键。）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。主要化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。尿素或盐酸胍可破坏次级键-巯基乙醇可破坏
