生物化学复习题（2020年整理）.pdf

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1、 1 生物化学复习题生物化学复习题 专业专业 学号学号 姓名姓名 1、何谓蛋白质的一，二，三，四级结构？维系各级结构的化学键是 什么？ 答：蛋白质的一级结构由遗传信息所决定，一级结构是空间结构的基 础。多肽链的主链在各个局部由于折叠、盘曲而重复出现所形成的空 间结构，不涉及氰基酸残疾侧链的构象称为蛋白质的二级结构。在二 级结构基础上，多肽链进一步折叠盘曲所形成的空间结构，即整条肽 链所有的原子在三维空间的排布位子，称为蛋白质的三级结构。四级 结构蛋白质分子中每个具有独立三级结构的多肽单位亚基之间的主 要结合力是氢键，离子键。蛋白质特定的空间结构决定其特定的生物 学功能，空间结构一旦改变，就会影

2、响蛋白质的生物活性。 一级结构：肽键 二级、三级结构：各种副价键，主要是氢键，另外还有盐键 (-NH3+-OOC-)、酯键、二硫键、疏水相互作用、范德华力、金属键 等 四级结构：非共价键(主要是疏水相互作用) 2、何谓竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用？ 比较其动力学特点？ 答：竞争性抑制：抑制剂和底物对酶分子的结合有竞争作用，互相排斥。 非竞争性抑制：底物和抑制剂与酶的结合互不相关，既无互相排斥，也无互相促 进，即底物、抑制可同时独立地与酶结合。 反竞争性抑制：抑制剂只能与酶-底物络合物结合，使酶不能催化反应，但抑制 剂不能与游离酶结合。 2 3、试述胆固醇的来源和去路。 答

3、：人体内的胆固醇有两个来源即内源性和外源性胆固醇。内源性胆固醇由机 体自身合成，正常成人 50%以上的胆固醇来自机体合成，另外，乙酰 CoA 是胆 固醇合成的原料，糖是胆固醇合成源料的主要来源;外源性胆固醇主要来自动物 性食物，如蛋黄、肉、肝、脑等。人体内胆固醇的去路是转化与排泄，胆固醇可 以转化为胆汁酸、类固醇激素和维生素 D3的前体;胆固醇转变成胆汁酸盐 后，以胆汁酸盐的形式随胆汁排泄，有一部分胆固醇可直接随胆汁排出，还有 一部分受肠道细菌作用还原生成粪固醇随粪便排出体外。 4、什么是酮体？试简述其生成和氧化的过程及其生理意义？ 答：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、-羟基丁酸及

4、 丙酮，三者统称为酮体。肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏 利用酮体的酶系。 酮体是脂肪分解的产物。在饥饿期间酮体是包括 脑在内的许多组织的燃料，因此具有重要的生理意义。 酮体其 重要性在于，由于血脑屏障的存在，除葡萄糖和酮体外的物质无法进 入脑为脑组织提供能量。饥饿时酮体可占脑能量来源的 25%-75%。 酮体过多会导致中毒。避免酮体过多产生，就必须充分保证糖供给。 5、试述脂肪酸进入肝脏后有哪几条代谢去路？ 答：在肝细胞内的脂肪酸要经过两种代谢途径。 1、 氧化作用（克雷氏环） 脂肪酸在 L-carnine 的协助下进入线粒体，通过 氧化变成 acetyl-CoA,该物质一部分分解为酮

5、体进入血液循环，最终被周边组 织吸收。另一部分进入克雷氏环，产生 ATP，供能。 2、 三酸甘油酯。 3 脂肪酸在肝细胞内酯化成三酸甘油酯，堆积在肝细胞内形成脂肪小 滴。三酸甘油酯必须通过肝脏转化为低密度脂蛋白才能进入循环。 6、试述体内血氨的主要来源与去路，并指出主要去路（不要过程） 以及主要去路的生成部位。 答：1血氨的来源与去路： 血氨的来源：由肠道吸收；氨基酸脱氨基；氨基酸的酰胺基水解； 其他含氮物的分解。 血氨的去路：在肝脏转变为尿素；合成氨基酸；合成其他含氮物； 合成天冬酰胺和谷氨酰胺；直接排出。 2氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙 氨酸或谷氨酰胺

6、等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。 丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖 后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸， 这一循环过程就称为丙氨酸 -葡萄糖循环。 谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺合成 酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基经血液循环带到肝脏， 再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于合成尿素。因此，谷氨酰胺对 氨具有运输、贮存和解毒作用。 3鸟氨酸循环与尿素的合成：体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成 尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量合

7、成。尿素合成是经鸟氨酸循 环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应 过程如下： NH3+CO2+2ATP 氨基甲酰磷酸胍氨酸精氨酸代琥珀酸 4 精氨酸尿素+鸟氨酸。 尿素合成的特点：合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；合成一分子尿 素需消耗四分子ATP；精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶； 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于 NH3，一个来源于天冬氨酸。 （一)氨的来源 1.组织中氨基酸分解生成的氨 组织中的氨基酸经过联合脱氨作用 脱氨或经其它方式脱氨，这是组织中氨的主要来源。组织中氨基酸经 脱羧基反应生成胺， 再经单胺氧化酶或二胺氧化酶作用生成游离氨和 相应的

8、醛，这是组织中氨的次要来源，组织中氨基酸分解生成的氨是 体内氨的主要来源。膳食中蛋白质过多时，这一部分氨的生成量也增 多。 2.肾脏来源的氨 血液中的谷氨酰胺流经肾脏时，可被肾小管上皮细 胞中的谷氨酰胺酶(glutaminase)分解生成谷氨酸和 NH3。 3.肠道来源的氨 这是血氨的主要来源。正常情况下肝脏合成的尿素 有 15?0%经肠粘膜分泌入肠腔。肠道细菌有尿素酶，可将尿素水解成 为 CO2 和 NH3，这一部分氨约占肠道产氨总量的 90%(成人每日约为 4 克)。肠道中的氨可被吸收入血，其中 3/4 的吸收部位在结肠，其余 部分在空肠和回肠。氨入血后可经门脉入肝，重新合成尿素。这个过

9、程称为尿素的肠肝循环(entero?hepatin circulation of urea)。 5 肠道中的一小部分氨来自腐败作用(putrescence)。这是指未被消化 吸收的食物蛋白质或其水解产物氨基酸在肠道细菌作用下分解的过 程。腐败作用的产物有胺、氨、酚、吲哚、H2S 等对人体有害的物质， 也能产生对人体有益的物质，如脂肪酸、维生素 K、生物素等。 (二)氨的去路 氨是有毒的物质，人体必须及时将氨转变成无毒或毒性小的物质， 然后排出体外。主要去路是在肝脏合成尿素、随尿排出；一部分氨可 以合成谷氨酰胺和门冬酰胺，也可合成其它非必需氨基酸；少量的氨 可直接经尿排出体外。 7、氨基酸的脱氨

10、基作用有哪几种？各有何特点？ 答：氧化脱氨基作用：人体内只有 L谷氨酸脱氢酶催化反应，其 他 D氨基酸氧化酶，L氨基酸氧化酶不起作用。 联合脱氨基作用：转氨基作用和 L谷氨酸氧化脱氨基同时作用， 是肝脏等器官的主要作用方式。 嘌呤核苷酸循环：骨骼肌和心肌作用方式，原因是肌肉缺乏 L谷 氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，催化氨基酸脱氨基反应。 8、尿素如何生成的？试述其过程？ 答： 尿素是氨基酸的代谢产物， 人体有代谢活性的细胞都能产生尿素， 可以说，尿素是产生于全身各处的。然后这些尿素进入血液，通过血 液循环到达肾，被肾小球过滤出来，再通过肾小管汇入肾盂，然后经 输尿管导入膀胱储存。合成过程是

11、:NH3，CO2,H2O 合成氨基甲酰磷 酸，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸生成瓜氨酸，瓜氨酸和天冬氨酸生成精氨 6 酸代琥珀酸，精氨酸代琥珀酸分解成精氨酸和延胡索酸，精氨酸分解 生成 尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可以继续参与下一次合成。这就是尿素 循环，也叫鸟氨酸循环。 9、比较嘧啶核苷酸与嘌呤核苷酸从头合成的异同？ 答：嘌呤核苷酸从头合成 ；嘧啶核苷酸从头合成 原料 5磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、CO2；5磷酸核糖、氨基甲酰磷酸、 天冬酰胺 主要限速酶 PRPP 合成酶 PRPP 酰胺转移酶 ；氨基甲酰磷酸合成酶 II 合成部位 肝、小肠粘膜、胸腺的胞液； 肝细胞液 首先合成的核苷酸 IMP； UMP 合成

12、特点 在 5磷酸核糖上合成嘌呤环 ；先合成嘧啶环，然后再与磷酸核糖 相连而成 10、试分析饥饿时机体进行整体水平调节的情况。 (1)短期饥饿 肝糖原在饥饿早期即可耗尽 肌肉蛋白质分解加强，用以加速糖异生。 糖异生增强；饥饿 2 天后，肝糖异生明显增加，用以满足脑和红细胞 对糖的需要。 脂肪动员加强，酮体生成增多，脂肪酸和酮体成为心肌、骨骼肌等 的重要燃料，一部分酮体可被大脑利用。 组织对葡萄糖利用降低，但饥饿初期大脑仍以葡萄糖为主要能源。 (2)长期饥饿： 一般饥饿 1 周以上为长期饥饿，此时机体蛋白质降解减少，主要靠脂肪 7 酸和酮体供能。 脂肪动员进一步加强，肝生成大量酮体，脑组织以利用酮

13、体为主，因 其不能利用脂肪酸。 肌肉以脂肪酸为主要能源。保证酮体优先供应脑组织。 肌肉蛋白质分解减少， 乳酸和丙酮酸取代氨基酸成为糖异生的主要来 源。负氮平衡有所改善。 肾糖异生作用明显加强 12、何谓转录？简述转录与复制的异同点。 答：转录(transcription)：是指以 DNA 为模板，在依赖于 DNA 的 RNA 聚和酶催化下，以 4 中 rNTP（ATP、CTP、GTP 和 UTP）为原料，合成 RNA 的过程。相同点：都以 DNA 为模板，遵循碱基互补配对原则，都 在细胞核内进行。不同点： 1 转录以 DNA 单链为模版而复制以双 链为模板 2 转录用的无引物而复制以一段特异的

14、 RNA 为引物 3 转录和复制体系中所用的酶体系不同 4 转录和复制的配对的 碱基不完全一样，转录中 A 对 U，而复制中 A 对 T，而且转录体系中 有次黄嘌呤碱基的引入。 13、 试述钙磷的生理功能主要有哪些？参与蛋白质合成的生物物质有 哪些？ 答：1、钙磷共同参与的生理功能 (1) 成骨：绝大多数钙磷存在于骨骼和牙齿中，超支持和保护作用。骨骼为调节 细胞外液游离钙磷恒定的钙库和磷库。 (2) 凝血：钙磷共同参与凝血过程。血浆 Ca2+作为血浆凝血因子，在激活因 8 子、X、和凝血酶原等过程中不可缺少；血小板因子 3 和凝血因子的主 要成分是磷脂，它们为凝血过程几个重要链式反应提供“舞台

15、”。 2、Ca2+的其他生理功能 (1) 调节细胞功能的信使：细胞外 Ca2+是重要的第一信使，通过细胞膜上的钙 通道(电压依赖性或受体门控性)或钙敏感受体(calcium sensing receptor， CaSR)，发挥重要调节作用。CaSR 是 G 蛋白耦联受体超家族 C 家族的成员， 它存在于各种细胞膜上，细胞外 Ca2+是其主要配体和激动剂。两者结合后，通 过 G 蛋白激活磷脂酶 C(PLC)-IP3 通路及酪氨酸激酶-丝裂原蛋白激酶(MAPK) 通路，引起肌浆网(SR)或内质网(ER)释放 Ca2+，以及细胞外 Ca2+经钙库操纵 性钙通道(store operated calc

16、ium channel，SOCC)内流，使细胞内 Ca2+增加。 细胞内 Ca2+作为第二信使，例如：肌肉收缩的兴奋-收缩耦联因子，激素和神 经递质的刺激-分泌耦联因子，体温中枢调定点的主要调控介质等，发挥重要的 调节作用。研究表明，CaSR 参与维持钙和其他金属离子稳态，调节细胞分 化、增殖和凋亡等。 (2) 调节酶的活性：Ca2+是许多酶(例如脂肪酶、ATP 酶等)的激活剂，Ca2+ 还能抑制 1-羟化酶的活性，从而影响代谢。 (3) 维持神经-肌肉的兴奋性：与 Mg2+、Na+、K+等共同维持神经-肌肉的正常 兴奋性。血浆 Ca2+的浓度降低时，神经、肌肉的兴奋性增高，可引起抽搐。 (4)其他：Ca2+可降低毛细血管和细胞膜的通透性，防止渗出，控制炎症和水肿。