水处理微生物学精-5ppt课件

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1、.,第六章 微生物的代谢,主要内容： 酶的概念，分类，命名 酶的组成及作用原理 酶促反应的影响因素 微生物产能代谢的过程及特点,.,微生物的所有营养和代谢活动必须在酶的参与下才能正常进行。,第一节 微生物的酶和酶促反应,一、酶的概念 酶是动植物、微生物等生物合成的，催化生物化学反应的、并传递电子、原子和化学集团的生物催化剂。,.,1、酶的蛋白质本质 所有的酶都是蛋白质。有的是简单蛋白质，有的是结合蛋白质。 酶蛋白同其他蛋白质一样，由氨基酸组成。,二、酶的化学本质,不能说所有蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才能称为酶,.,（1）单成分酶：简单蛋白质酶，只含蛋白质 （2）全酶：酶蛋白与非蛋

2、白组分（辅助因子）结合形成 的复合物称“全酶”. 全酶=酶蛋白+辅助因子 辅助因子包括：小分子有机物（不含氮）、金属离子等,全酶的所有组分必须齐全，缺一不可，否则就会失去本有活性,2、酶的组成,.,.,.,3、酶的各组分的功能 （1）酶蛋白起加速反应（催化）作用； （2）辅助因子本身无催化作用，它的主要作用是： 在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基，如参与氧化还原的作用，协助活性中心基团快速转移等。 金属离子除传递电子外，还可改变并稳定活性中心或改变底物化学键稳定性，起激活剂的作用，例如：羧肽酶中的锌离子：可稳定活性中心使肽键失稳、吸附羧氧原子。,.,（2）催化效率高： 反应速度是无酶催

3、化或普通人造催化剂催化反应速度的10的6次方至10的16次方倍。,4、酶作为生物催化剂的特性,（1）具有一般催化剂的特性： 积极参与生化反应，加快反应速率，缩短到达平衡的时间，但不改变平衡点,.,一个反应中，每个分子能量不同，具有较高能量，处于活化态的分子才能发生化学反应。活化分子越多，反应速率越快 活化能：活化分子比一般分子高出的一定的能量 定义：在一定温度下， 1 mol底物全部进入活化态 需要的自由能，单位 kJ/mol 降低反应的活化能 如：H2O2自发水解所需活 化能为75 kJ/mol；用胶铂催 化需46 kJ/mol；用过氧化氢 酶催化仅需8.4 kJ/mol,催化效率高的机理：

4、,.,（3）酶的作用具有高度的专一性,.,假说要点：酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。,专一性的机理诱导契合假说,专一性：结合专一性 催化专一性,.,（4）敏感性：对环境条件极为敏感，酶容易失活 （5）酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关，有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质(辅酶、辅基及金属离子)与酶的催化活性密切相关。若将它们除去，酶就失去活性。 （6）反应条件温和：常温、常压、中性；一般催化剂在高温、高压、强酸、强碱条件下起作用。,.,三、酶蛋白的结构 酶蛋白由20种氨基酸组成。排列顺序不同，蛋白质不同。

5、氨基酸由肽键（-CO-NH-）连接形成多肽链，两条链或单链在卷曲时相邻的基团可以由氢键、盐键、脂键、范德华力及金属键相连接。 这样，便使酶蛋白呈现四种结构,.,1.一级结构：多肽链本身结构； 2.二级结构：多肽链形成的初级结构，由氢键连接； 3.三级结构：在二级结构基础上进一步扭曲形成的更复杂的结构，有氢键、盐键、脂键等； 4.四级结构：由多个亚基形成。 亚基：由一个或多个多肽链在三级结构的基础上形成。,酶蛋白的四级结构,.,二级结构,三级结构,四级结构,.,四、酶的活性中心 指的是酶的活性部位，是酶蛋白分子中直接参与底物结合，并与酶的催化作用直接有关的部位。 单成分酶：酶分子中在三维结构 上

6、比较靠近的少数几个氨基酸残基组成 全酶：肽链上的某些氨基酸残基及 辅酶或辅基分子上的某一部分结构组成,.,两个功能部位 结合部位：与底物分子结合的部位 催化部位：底物分子中的化学键在此处被打断或形成新的化学键，从 而发生一系列化学反应 两个功能部位不是独立存在的，构成这两个部位的有关基团，有的同时兼有结合底物和催化底物发生反应的功能。,.,（1）水解酶类 （2）氧化还原酶类 （3）异构酶类 （4）转移酶类 （5）裂解酶类 （6）合成酶类,1、按照酶所催化的化学反应类型分类,五、酶的分类与命名,.,能促进基质的水解作用及其逆行反应。 催化大分子有机物水解成小分子 反应式可以表示为： AB+H2O

7、 AOH+BH 如：水解细胞壁的酶？,（1）水解酶类,.,能引起基质的脱氢或受氢作用，产生氧化还原反应 反应式为： AH2+B A+BH2,（2）氧化还原酶类,这类酶按照供氢体又可分为氧化酶和脱氢酶,., ,如：多酚氧化酶催化含酚基的有机物脱氢，氧化为醌类和水,氧化酶 A、催化底物脱氢，氢由辅酶（FAD或FMN）传递给活化氧，两者结合生成H2O2，反应式：,脱氢酶 催化底物脱氢，氢由中间受体NAD接受，反应式 ：,B、催化底物脱氢，活化氧和氢结合生成H2O ，反应式 ：,.,催化底物的集团转移到另一有机物上的酶 反应式： AR+B A+BR 如：谷丙转氨酶催化谷氨酸的氨基转移到丙酮酸上，生成丙

8、氨酸和-酮戊二酸。 实际上为取代反应,（3）转移酶类,.,能推动化合物分子内的变化，形成同分异构体 催化同分异构分子内的集团重新排列 如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。,（4）异构酶,.,（5）裂解酶,催化有机物碳链的断裂，产生碳链较短的小分子有机物产物。,反应式：,.,催化底物的合成反应 蛋白质和核酸的生物合成都需要合成酶参加，需要消耗ATP以获得能量。,（6）合成酶,反应式：,或,.,（1）习惯命名法 按底物不同命名：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、核糖核酸酶等 有时加上来源区别不同来源的同一类酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等 按催化反应的性质和类型命名：水解酶、转移酶和氧化酶等 结合上述两

9、个原则命名：如琥珀酸脱氢酶等 按在细胞的不同部位命名：胞外酶、胞内酶和表面酶等,2、酶的命名,简单直观，但缺乏系统性,.,原则：以酶所催化的整体反应为基础，酶的名称要明确表明酶的底物和催 化反应的性质 如果一种酶同时催化两种底物起反应，应在它们的名称中注明，并用“:”将两种底物隔开，同时列出习惯名称。 如果底物之一是水时可将水省去,（2）国际系统命名法,.,六、酶促反应,酶促反应： k1 k3 E + S ES E + P k2 酶 底物 中间产物 酶 最终产物,得出米门公式（酶促反应方程式）,其中,Km米氏常数，表示反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 Km值越小，表示酶与底物的反应越趋于完

10、全； Km值越大，表明酶与底物的反应越不完全。,V=VmaxS/(Km+S),.,., 酶浓度 底物浓度 温度 pH值 激活剂 抑制剂,酶促反应的影响因素,.,E对酶促反应的影响 理论：酶促反应速度与E成正比，即当S足够大时，E越大，酶促反应速度越快。 实际：当E达到一定浓度时，酶促反应速度就趋于平缓。,（1）酶浓度,.,当E为定值，且S从零逐渐增大时，酶促反应与S成正比。但当所有的E变成了EP后，即使再增加S，酶促反应速度也不会增加 当S为定值时，酶促反应速度与初始E0成正比。,（2）底物浓度,.,（3）温度,另一方面，随温度升高而 使酶逐步变性，即通过减 少有活性的酶而降低酶的 反应速度，

11、酶的最适温度就是这两种过程平衡的结果。,一方面是当温度升高时，反应速度也加快。,.,在最佳适应范围内，酶的活性最高，酶促反应速度最大。 温度每升高10，酶促反应速度提高12倍。用Q10表示， 通常在1.42.0之间。 过高过低的温度都会影响酶促反应： 高温时，酶会受到破坏，发生不可 逆变性，甚至完全失去活性。 低温时，可降低酶的活性，但不会 失去活性，当温度恢复时，活性即 恢复。,温度与v的关系,.,在一定的pH 下， 酶具有最大的催化活性，通常称此pH 为最适 pH。 pH对酶活的影响表现： 改变底物分子和酶分子的带电状态； 过高或过低的pH会影响酶的稳定性,（4）pH,.,（5）激活剂,能

12、够对酶起激活作用的物质称为激活剂。如：Fe2+、Cu2+、Br、SO42-、维生素等。 某些酶必须在加入激活剂后才会真正表现出催化性能或增强催化性能。 微生物体内有的酶虽然形成了，但并不起催化作用，称为酶原。当加入了激活剂后才会表现为催化作用。 作用机理是稳定改变中心、提高亲和力。,.,能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。 作用机理：抑制剂与酶的活性部位结合，使酶蛋白活性部位的结构和性质发生改变，从而引起酶活力下降或丧失。,（6）抑制剂,.,（1）不可逆的抑制作用：抑制剂与酶以共价键方式结合，导致酶活性下降或丧失，且不能用透析、超滤等方法出去抑制剂而使酶的活性恢复。 重金属离子、有

13、机汞等是不可逆的抑制剂 （2）可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键方式结合 竞争性抑制：抑制剂结构与底物类似，竞争性与酶活性中心结合 非竞争性抑制：抑制剂和底物没有竞争性，底物和酶结合后还可以与抑制剂结合；同样抑制剂与酶结合后还可以与底物结合，形成酶底物抑制剂复合物，酶不显示活性，不能转变为产物 反竞争性抑制：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，形成酶底物抑制剂复合物，常见于多底物反应中。,抑制作用类型有两种,.,第二节 微生物的产能代谢,.,一、微生物的生物氧化和产能,微生物生物氧化的本质是氧化与还原的统一过程，是细胞内一系列产能代谢的总称。 此过程有能量的产生和转移；有还原力H的产生以及

14、小分子中间代谢产物的产生。,.,1、微生物产能的方式和种类 电能（电子移动产生） 化学能（氧化有机物和无机物的化学反应中释放的能量） 机械能（鞭毛运动、细胞质流动等运动产生的） 光能（发光细菌产生的）,这些能量有的被用于合成反应和生命的其他活动，有的以热量的形式散发，有的被贮存在ATP （三磷酸腺苷）中。,.,ATP含有高能磷酸键（31.4KJ），但仅是能量的暂时贮存物质，若要长期储存能量，ATP将转化成储能物，如聚羟基丁酸，淀粉等。,2、生物能量的转移中心ATP,.,（1）氧化磷酸化 微生物在好氧呼吸和无氧呼吸时，通过电子传递体系产生ATP的过程。 递氢（电子）和受氢过程与磷酸化反应相偶联产

15、生ATP,3、ATP的生成方式,.,（2）底物水平磷酸化 厌氧微生物和兼性厌氧微生物在底物氧化过程中，产生一种含高自由能的中间体，这一中间体将高能键交给ADP，使ADP磷酸化而生成ATP。,底物水平磷酸化作用与氧化磷酸化作用的区别：,底物水平磷酸化作用是指ATP的形成直接与一个中间代谢物上的磷酸基团转移相偶联。,氧化磷酸化作用是指ATP的生成基于电子传递相偶联的磷酸作用,.,（3）光合磷酸化 光引起叶绿素、菌绿素或菌紫素逐出电子，通过电子传递体系产生ATP的过程。,.,二、各种营养类型微生物的产能代谢,1、化能异氧型微生物的产能代谢 2、化能自氧型微生物的产能代谢 3、光能自氧型微生物的产能代

16、谢 4、光能异氧型微生物的产能代谢,.,根据最终电子受体（受氢体）可将微生物呼吸分为：发酵、好氧呼吸、无氧呼吸三种。,1、化能异氧型微生物的产能代谢,AH2 + BA + BH2 供氢体 受氢体 AH2A + 2H+ + 2e- 失去电子伴随脱氢 B + 2H+ + 2e-BH2 得到电子伴随加氢或脱氧,.,（1）发酵,定义：无外源电子受体的条件下，底物脱氢后所产生的还原力H未经呼吸链传递而直接交给某一内源性中间代谢物接受，以实现底物水平磷酸化产能的一类生物氧化反应。 这个过程，能量有少量释放，多数仍保留在产物中。 发酵的种类有很多，可发酵的底物有糖类、有机酸、氨基酸等，其中以微生物发酵葡萄糖最为重要。,.,葡萄糖被分解为丙酮酸的过程称为糖酵解，主要分为四种途径：EMP、HMP、ED、磷酸解酮酶途径 丙酮酸受不同微生物作用，最终产物也不同：,以葡萄糖为例，讲解发酵,.,两大步骤，三小步骤 一、糖酵解：（1）预