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1、学 海 无 涯 大学生物化学重点知识 一、第二章 蛋白质的结构与功能 1、 蛋白质的主要组成元素C、 H 、O 、N 、S 2、 100 克样品中蛋白质含量=（每克中含氮量数/(16%)）*100 3、 蛋白质的基本组成单位氨基酸 4、 氨基酸分为非极性侧链氨基酸、极性中性侧链氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸 5、 非极性侧链氨基酸：甘氨酸 Gly、丙氨酸Ala、缬氨酸 Val、亮氨酸 Leu、异亮氨酸Lle、 苯丙氨酸 Phe、蛋氨酸 Met、脯氨酸 Pro 6、 极性中性侧链氨基酸：色氨酸 Trp、丝氨酸 Ser、苏氨酸 Thr、酪氨酸 Tyr、半胱氨酸 Cys、 天冬酰胺Asn、谷氨酰胺G
2、ln 7、 酸性氨基酸：谷氨酸 Glu、天冬氨酸 Asp 8、 碱性氨基酸：赖氨酸 Lys、精氨酸 Arg、组氨酸His 9、 氨基酸的等电点：在某一 PH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相 等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的 PH 称为该氨基酸的等电点。,10、 11、,1,氨基酸的紫外吸收性质是分析溶液中蛋白质含量的快速而简便的方法。 茚三酮反应：氨基酸与水合茚三酮共热生成紫蓝色化合物。用于氨基酸的定性和定,量测定。 12、蛋白质的一级结构：从N 端到C 端的氨基酸排列顺序。 13、蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 14、蛋白质的二级结构主要包括：
3、螺旋、折叠、转角、无规则卷曲。 15、a 螺旋的特点：以 a 碳原子为转折点，形成右手螺旋样结构；氢键维持 a 螺旋结构 的稳固；R 集团对a 螺旋的形成及稳定有影响。,16、 17、 18、,蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质三级结构中的次级键主要有疏水键、盐键、氢键、范德华力。 结构域：分子较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某种局部的二级结构汇集在,一起，形成能发挥生物学功能的特定区域。,19、 20、 21、,蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。 蛋白质四级结构各亚基间的结合力主要是氢键和盐键。 蛋白质一级结构与功能的
4、关系：例如核糖核酸酶，分别破坏次级键和二硫键，该酶,活性丧失，加上后功能恢复，证明只要一级结构未被破坏，就可能恢复到原来的三级结 构。,22、 23、,蛋白质空间结构与功能的关系：血红蛋白 T 态对氧亲和力低，R 态对氧亲和力力高。 蛋白质的等电点：当溶液处于某一 PH 值，蛋白质分子不解离，或解离成阳离子和,阴离子的趋势相等，即静电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的 PH 称为该蛋白质的 等电点。 24、蛋白质的胶体性质：蛋白质表面的水化膜和电荷的排斥作用使蛋白质不易聚沉，成 为稳定的亲水胶体。 25、蛋白质的变性：在某些化学和物理因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而 导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。,26、蛋白质与双缩脲反应生成紫红色络合物，用于检查蛋白质水解程度。 27、蛋白质与茚三酮反应（指 a 氨基）生成紫蓝色化合物，用于蛋白质的定性、定量分 析。 28、,Folin 酚试剂反应（指酪氨酸残基在碱性条件下）生成蓝色化合物。,2,学 海 无 涯,
