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1、6 食品蛋白质的功能特性（Functional Properties of Protein）,蛋白质的功能性质：在食品加工，保藏，制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质,溶解性 粘度 水结合 胶凝作用 成膜性 弹性 乳化 起泡,食品体系中蛋白的功能作用,各种食品对蛋白质功能特性的要求,蛋白质的水合 作用,水对蛋白质的作用 水能改变蛋白质的物理化学性质 蛋白质的许多功能 取决于水蛋白质相互作用（分散性润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力，胶凝作用，凝结，乳化，起泡） 水能同蛋白质分子的一些基团相结合,蛋白质结合水能力与影响因素,当于蛋白质粉与相对湿度为909
2、5%水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。 蛋白质水结合能力 部分地与AA组成有关，带电AA残基数越多，水合能力越大 含带电基团的AA残基结合实际 6mol/mol残基； 不带电的极性残基结合2 mol/mol残基 非极性残基结合1 mol/mol残基,计算水全能力的经验公式 a=fc+0.4fP+0.2fN a:水合能力 g水/g蛋白质 fc fP fN分别代表蛋白质分子中带电，极性的，非极性的残基所占的分数 因为亚基与亚基界面蛋白质表面部分的埋藏 ；低聚蛋白质情况，计算值一般高于实际值,影响蛋白质结合水能力的外在因素,pH,离子强度，盐的种类，温度，蛋白质构象,pH,蛋白质在等电点
3、时，由于蛋白质-蛋白质相互作用于得到增强而导致最弱的蛋白质与水相互作用，所以蛋白质水合力最低， 而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质溶胀，可以结合较多水。 大多数蛋白质结合水能力在pH=910比任何pH来的大。,离子强度：,低浓度（0.2mol/L）盐能提高蛋白质的水合力 高浓度，更多的水与盐离子结合，导致蛋白质脱水,温度,随着温度的上升，由于氢键作用和离子基团的水合作用减弱，蛋白质结合实际水的能力一般随之下降。 变性蛋白质，结合水能力 一般比天然蛋白质高约10%,持水能力,指蛋白质吸收水并将水保留（对抗重力）在蛋白质组织（例如牛肉，鱼肌肉）中的能力。 被保留的水是指：结合水，
4、流体动力学水和物理截留水的总和。 研究表明，持水力与结合水能力正相关。,蛋白质的溶解性,蛋白质的溶解性是在蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间平衡的热力学表现形式。 蛋白质的功能性质（增稠，起泡，乳化，胶凝）均受到蛋白质溶解度的影响。,影响因素,影响蛋白质溶解性的主要相互作用：疏水，离子相互作用 疏水相互作用促进蛋白质-蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度下降 离子相互作用促进蛋白质-水相互作用，使蛋白质溶解度上升,pH和溶解度,在低于和高于pI的pH时，蛋白质分别带有净的正电荷和净负电荷，则带电氨基酸残基的静电推斥和水合作用促进了蛋白质的溶解。 蛋白质在pI附近，由于缺乏静电推斥作用，因而疏水
5、相互作用于导致蛋白质，聚集和沉淀，溶解度最低,离子强度和溶解度,离子强度 0.5Ci Zi2 在低离子强度（0.5）时，盐的离子中和蛋白质表面电荷，从而产生电荷屏蔽效应。 此效应以两种不同方式影响蛋白质的溶解度，这取决于蛋白质表面的性质。 若蛋白质含有高比例的非极性区域，则电荷屏蔽效应使之溶解度下降，反之，溶解度上升。,当离子强度1.0时，盐对蛋白质溶解度有特异的离子效应。 阴离子提高蛋白质溶解能力顺序： SO42FClBrICl4SCN 阳离子降低蛋白质溶解度能力顺序： NH4+KNaLiMg2Ca2,温度和溶解度,在恒定pH和离子强度，大多数蛋白质溶解度在040范围内随T而 当T40，其溶解度与T呈负相关性 因为热动能导致蛋白质结构展开（变性），于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基团暴露，促进了聚集和沉淀作用，蛋白质 溶解度 。如-酪蛋白和一些谷类蛋白质,蛋白质的界面性质,乳化性质 起泡性质,理想的表面活性蛋白质具有3个性能 能快速地吸附至界面 能快速地展开并在界面上再定向 一旦到达界面，能与邻近分子相互作用于形成具有强粘结性和粘弹性的膜，能经受热和机械运动。,影响蛋白质表面性质的因素,内在因素 AA组成 非极性AA与极性AA之比 疏水性基团与亲水性基团的分布 二级三级和四级结构 二硫键和游离巯基 分子大小和形状,外在因素 pH 离子强度和种类 蛋白质浓度 时间 温度,
