中山大学《生物化学》复习重点笔记

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1、考试复习重点资料(最新版)考试复习重点资料(最新版) 封封 面面 第1页 资料见第二页资料见第二页 绪论绪论 一、生物化学的概念、研究对象和研究任务 1.生物化学的概念:生物化学是研究生物体的化学组成和生命过 程中化学变化规律的科学。 2.研究对象:生物体人体 3.研究任务:从分子水平和化学变化的深度阐明产生各种生命现 象的化学基础。 医学生物化学的任务是为提高人类健康水平、预防和治疗 疾病提供理论基础。 二、人体生物化学的内容 1.物质组成: 2.物质代谢 物质代谢是生物区别于非生物的最重要的特征。 3.基因信息传递及调控 DNARNA蛋白质 4.生物分子的结构与功能 结构是功能的基础,而功

2、能则是结构的体现。 5.物质代谢及其调节 机体内的代谢过程具有可调节性。 三、生物化学发展简史 1.叙述生物化学阶段; 2.动态生物化学阶段; 蛋白质 核酸 糖类 脂类 水 无机盐 生物大分子 物质组成 有机物 无机物 物质代谢 合成代谢 分解代谢 3.分子生物学阶段。 四、生物化学与其它医药学科的关系 生物化学与疾病的发生、发展、诊断、治疗与预防的关系。 五、生物化学内容的划分 1.基础分子生物学:第一四章; 2.物质代谢及其调节:第五九章; 3.遗传信息的传递与表达:第十章; 4.专题篇:第十一十五章。 六、学习生物化学的方法 运用生物学、动态、结构与功能相统一、代谢与机能相联系、 理论与

3、实践相联系的观点进行学习。 第一章蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有 C、H、O、N和 S 。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼, 个别蛋白质还含有碘 。 各种蛋白质的含氮量很接均为 16。 10 克样品中蛋白质的含量( g% ) =每克样品含氮克数6.25100 二、蛋白质的基本组成单位氨基酸 (一)氨基酸结构 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种,除脯氨酸为亚氨 基酸外, 其余氨基酸均为-氨基酸, 且均属 L-氨基酸 (甘 氨酸除外) 。 (二)氨基酸分类 亮 缬 异亮 苯丙脯,非极 色 蛋 丙 甘 补; 天

4、冬和谷 来造醋,碱 赖 原料 精 确 组。 三、肽键连接氨基酸肽 (一)肽键:肽键( peptide bond )是由一个氨基酸的-羧基与 另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 (二)肽:肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 多肽链有两端 N 末端:多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端 第一章蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能 第二节蛋白质分子结构 一、蛋白质的一级结构 (一)概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 (二)维持其稳定的化学键:肽键。 二、蛋白质的二级结构 (一)概念:蛋白质的二级结构是指多肽链通过-碳原子的旋转折 叠、盘曲

5、并借氢键连接所形成的-螺旋、-折叠、 -转角以及不规则捐躯等主链构象。 (二)主要的化学键:氢键 (三)-螺旋的结构特点: 1.形成右手螺旋样结构; 2.每螺旋圈包括 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm; 3.相邻螺旋之间的肽键可形成氢键, 以保持螺旋结构的稳定; 4.侧链基团位于-螺旋的外侧。 三、蛋白质的三级结构 (一)概念:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链 中所有原子在三维空间的排布位置。 (二) 维持其稳定的化学键: 疏水键、 离子键、 氢键和 Van der Waals 力等,其中最主要的是疏水键疏水键,有些蛋白质还包括二硫键。 四、蛋白质的四级结构 (一)概念

6、:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布 局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。 (二)维持其稳定的化学键:次级键。 (三)构成四级结构的条件 1.由两条或两条以上的多肽链组成; 2.每条多肽链都必须具有独立的三级结构(即形成亚基) ; 3.亚基之间以非共价键连接。 第三节蛋白质结构与功能的关系 一、一级结构决定空间结构 二、空间结构决定生物学功能 第一章蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能 第五节蛋白质的理化性质 一、两性电离和等电点 (一)等电点的概念:当蛋白质溶液处于某一 pH 时,蛋白质解离 成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零, 此时溶液的 pH 称为蛋白质

7、的等电点(pI) 。 (二)当 pHpI 时,蛋白质颗粒带正电荷(即成为阳离子) ; 当 pHpI 时,蛋白质颗粒不带电荷(即成为兼性离子) ; 当 pHpI 时,蛋白质颗粒带负电荷(即成为阴离子) 。 (三)电泳的概念与原理 二、蛋白质的高分子性质 (一)蛋白质胶体相对稳定的因素 1.颗粒表面同种电荷的排斥离电荷; 2.水化膜。 (二)可用透析的方法纯化蛋白质。 三、蛋白质的变性作用 (一)概念:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被 破坏,即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而 导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 (二)变性的实质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级 结构

8、。 (三)应用举例 临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等) 的 必要条件 四、蛋白质的沉淀 (一)盐析法 盐析法沉淀出的蛋白质不发生变性。 (二)有机溶剂沉淀法 (三)重金属盐沉淀法 (四)某些酸类沉淀法 (五)加热凝固 五、蛋白质的紫外吸收性质及呈色反应 (一)紫外吸收性质 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸, 因此在 280nm 波长处有特征性吸收峰。蛋白质的 OD280 与 其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。 (二)呈色反应(自学) 1.双缩脲反应(biuret reaction) 2.酚试剂反应 3.染料结合反应

9、第二章核酸的结构与功能第二章核酸的结构与功能 第一节核酸分子组成 一、核酸元素组成 C、H、O、N、P P(9%10%) 二、核酸组成成分 碱基(base):嘌呤碱,嘧啶碱 嘌呤碱:A,G 嘧啶碱:C,U,T 戊糖(ribose):核糖,脱氧核糖 磷酸(phosphate) 三、核酸基本组成单位核苷酸 (一)核苷(ribonucleoside) 碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱 氧核苷) 。 (二)核苷酸(ribonucleotide) 核苷 (脱氧核苷) 和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸 (脱 氧核苷酸) 。 (三)构成 DNA 和 RNA 的核苷酸 RNADNA AMPdAM

10、P GMPdGMP CMPdCMP UMPdTMP (四)某些重要的核苷酸 1.多磷酸核苷酸:ATP: A-R-PPP ADP: A-R-PP 2.环化核苷酸: cAMP, cGMP 第二节DNA 的分子结构与功能 一、DNA 的一级结构 (一)定义:DNA 分子中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异 主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。 (二)主键与两端 主键:3,5-磷酸二酯键 两端:5-磷酸末端;3-羟基末端 二、DNA 的空间结构 (一)DNA 的二级结构 1.碱基组成分析Chargaff 规则: A=T,G=C A + T = G + C 不同生物种属的 DNA 碱基组成不同 同一个

11、体的不同器官、不同组织的 DNA 具有相同的碱 基组成 2. DNA 的二级结构双螺旋 (1)DNA 分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸 链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,以右手螺 旋方式绕同一公共轴盘旋而成。 (2)碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側,与对側碱基形成氢 键配对(互补配对形式:A=T;GC) 。相邻碱基平面 距离 0.34nm,螺旋一圈螺距 3.4nm,每个螺旋圈包含 10 对碱基对,螺旋直径为 2nm。 (3)氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向 稳定性。 (二)DNA 的超螺旋结构(自学) 三、DNA 的功能 DNA 的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,

12、并作为基因 复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活 动的信息基础。 第三节RNA 的结构与功能 一、mRNA (一)mRNA 结构特点 1. 大多数真核 mRNA 的 5末端均在转录后加上一个 7-甲基 鸟苷,同时第一个核苷酸的 C2也是甲基化,形成帽子 结构:m7GpppNm-。 2. 大多数真核 mRNA 的 3末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结 构,称为多聚 A 尾。 (2)mRNA 的功能 把 DNA 所携带的遗传信息,按碱基互补配对原则,抄录 并传送至核糖体,用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。 二、tRNA (一)tRNA 的一级结构特点 含 10%20% 稀

13、有碱基,如 DHU 3末端为 CCA-OH 5末端大多数为 G 具有 TC 环 (二)tRNA 的二级结构三叶草 重点介绍氨基酸臂和反密码环 (三)tRNA 的功能 活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。 三、rRNA 参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。 第四节核酸的理化性质 一、核酸的紫外吸收性质 二、核酸的变性、复性和分子杂交 (一)核酸变性 1.定义:在某些理化因素作用下,DNA 双链解开成两条单 链的过程。 2.解链曲线:如果在连续加热 DNA 的过程中以温度对 A260 (absorbance,A,A260代表溶液在 260nm 处的吸光率) 值做图,所得的曲线称为解

14、链曲线。 3.Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范 围内,紫外光吸收值达到最大增值的 50%时的温度称为 DNA 的解链温度,又称融解温度(melting temperature, Tm)。其大小与 G+C 含量成正比。 (二)核酸复性 1.DNA 复性(renaturation)的定义 在适当条件下,变性 DNA 的两条互补链可恢复天 然的双螺旋构象,这一现象称为复性。 2. 退火:热变性的 DNA 经缓慢冷却后即可复性,这一过 程称为退火(annealing) 。 (三)核酸分子杂交 在 DNA 变性后的复性过程中, 如果将不同种类的 DNA 单链分子或 RNA 分子放在同一

15、溶液中,只要两种单链分 子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件 (温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂 化双链(heteroduplex)。 这种杂化双链可以在不同的 DNA 与 DNA 之间形成,也可以在 DNA 和 RNA 分子间或者 RNA 与 RNA 分子间形成。这种现象称为核酸分子杂交。 第四章维生素第四章维生素 第一节概述 一、维生素的概念: 维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需,但在体内不能 合成或合成量很少,必须由食物供给的一组小分子有机化合物。 二、维生素的分类: 1.脂溶性维生素 (lipid-soluble vitamin): VitA、V

16、itD、VitE、VitK; 2.水溶性维生素 (water-soluble vitamin): VitB1、VitB2、VitB6、VitPP、泛酸、生物素、叶酸、VitB12、 VitC。 三、维生素的缺乏症与维生素中毒 1.维生素的摄入量不足 2.机体的吸收利用率降低 3.维生素的需要量相对增高 4.食物以外的维生素供给不足 第二节脂溶性维生素 共同特点 不溶于水,溶于脂类及脂肪溶剂 在食物中与脂类共存,并随脂类一同吸收 在血液与脂蛋白及某些特殊结合蛋白特异结合而运输 摄入量过多可发生蓄积而引起中毒 一、VitA (一)生化作用 构成视觉细胞内感光物质 维持上皮细胞完整和促进生长发育 具有抑制癌变的作用 (二)缺乏症 夜盲症,干眼病,皮肤干燥等 二、VitD (一)VitD3的活性形式: 1, 25- (OH)2-VitD3 (二)生化作用及缺乏症 1.生化作用 作用于小肠粘膜、肾及肾小管,促进钙磷吸收,有利 于新骨的形成、钙化。 2.缺乏症 儿童佝偻病;成人软骨病 三、VitE。 生化作用:1. 抗氧化作用 2. 维持生

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