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1、目录 第一部分中国科学院大学生物化学与分子生物学考研真题 2015年中国科学院大学612生物化学与分子生物学考研真题（回忆 版） 2014年中国科学院大学612生物化学与分子生物学考研真题（回忆 版）（含部分答案） 2013年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题 2012年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题 2011年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题（回忆 版） 2010年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题（回忆 版） 2009年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题（回忆 版）（含部分答案） 2008年中国科学院研究生院生物化学与分子生
2、物学考研真题（回忆 版）（含部分答案） 2007年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学考研真题 2006年中国科学院研究生院生物化学与分子生物学（A卷）考研真题 第二部分中国科学院生物化学与分子生物学考研真题 2007年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题 2006年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题 2005年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题（含部分答案） 2004年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题（含答案） 2003年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题 2002年中国科学院生物化学与分子生物学考研真题（含部分答案） 第一部分中国科学院大学生物化学与分 子生物学考研真
3、题 2015年中国科学院大学612生物化学与分子生 物学考研真题（回忆版） 一、名词解释（5*4） 流动镶嵌模型 糖酵解 严紧控制 酶专一性 小分子干扰RNA 二、单选（1*20） 忘记了 三、判断题（1*30） 忘记了 四、简答题（4*5） 1、细胞膜结构在代谢中的作用 2、基因敲除与RNA干扰引起的基因沉默的异同点 3、mRNA加工过程 4、葡萄糖有氧氧化阶段都包括哪些过程 5、酶活力、比活力大小概念及测量指标 五、问答题（15*4） 1、表观遗传概念及研究内容 2、简述miRNA的结构特点及介导基因沉默机制 3、DNA复制特点 4、什么是可逆抑制与不可逆抑制，如何通过动力学试验分辨？竞
4、争抑制与非竞争抑制，以及特征变化？ 2014年中国科学院大学612生物化学与分子生物学 考研真题（回忆版）（含部分答案） 一、名词解释（5*4） 1、补体活化途径 2、SNP 答：即单核苷酸多态性，是指在基因组水平上由单个核苷酸的变异 所引起的DNA序列多态性。 3、同分异构体 4、抗体酶 5、光合作用 二、单选（1*20） 三、判断题（1*30） 四、简答题及问答题 1、病毒RNA复制类型 答：RNA病毒正负链 RNA病毒核酸多为单股，病毒全部遗传信息均含在RNA中。根据 病毒核酸的极性，将RNA病毒分为二组：病毒RNA的碱基序列与mRNA 完全相同者，称为正链RNA病毒。这种病毒RNA可直
5、接起病毒mRNA的 作用，附着到宿主细胞核糖体上，翻译出病毒蛋白。从正链RNA病毒颗 粒中提取出RNA，并注入适宜的细胞时证明有感染性；病毒RNA碱基 序列与mRNA互补者，称为负链RNA病毒。负链RNA病毒的颗粒中含有 依赖RNA的RNA多聚酶，可催化合成互补链，成为病毒mRNA，翻译病 毒蛋白。从负链RNA病毒颗粒中提取出的RNA，因提取过程损坏了这 种酶，从而无感染性。 两种常见的复制方式 （1）正链RNA病毒的复制 以脊髓灰质炎病毒为例，侵入的RNA直接附着于宿主细胞核糖体 上，翻译出大分子蛋白，并迅速被蛋白水解酶降解为结构蛋白和非结构 蛋白，如依赖RNA的RNA聚合酶。在这种酶的作用
6、下，以亲代RNA为 模板形成一双链结构，称“复制型（Replicative form）”。再从互补的负 链复制出多股子代正链RNA，这种由一条完整的负链和正在生长中的多 股正链组成的结构，称“复制中间体(Replicative intermediate) ”。新的子 代RNA分子在复制环中有三种功能： 为进一步合成复制型起模板作 用； 继续起mRNA作用； 构成感染性病毒RNA。 （2）负链RNA病毒的复制 流感病毒、副流感病毒、狂犬病毒和腮腺炎病毒等有囊膜病毒属于 这一范畴。病毒体中含有RNA的RNA聚合酶，从侵入链转录出mRNA， 翻译出病毒结构蛋白和酶，同时又可做为模板，在依赖RNA的R
7、NA聚 合酶作用下合成子代负链RNA。 （3）其他几种复制方式 含双链RNA的病毒(例如呼肠孤病毒)：以(-)RNA为模板合成 (+)RNA，以(+)RNA为模板合成(-)RNA和蛋白，组装病毒颗粒。 逆转录病毒(例如白血病毒)：由RNA反转录为DNA，以DNA为 模板合成RNA，翻译蛋白质。 RNA的自我复制 进一步的研究还发现一些RNA病毒如R17、f2、MS2等，可以以 RNA为模板直接复制新的RNA。这些病毒都属于最简单的类型。例 如，MS2的RNA只含有大约350个核苷酸，仅编码三种蛋白质：外壳蛋 白，附着蛋白（attachmentprotein，其功能主要是使病毒能附着于寄主 细胞
8、并进入其内部）、RNA复制酶（RNAreplicase）的一个亚基（该亚 基与寄主细胞的三种蛋白质共同形成RNA复制酶，可以使病毒RNA进 行自我复制）。 2、简述microRNA的特点及近几年研究现状？ 建议你看一些相关文献近年来比较热门的研究是miRNA与肿瘤 以及掌握一下miRNA及siRNA的区别 3、核酸生物学功能及为什么不是人体所需必需营养物质 4、何为蛋白质组学及研究特点？ 5、生物膜流动镶嵌模型特点 6、简述转录因子的几种结构基序 7、貌似是植物的什么途径 8、逆转座子 9、组蛋白翻译后表达调控 10、真核基因不同水平的基因表达调控 11、研究蛋白质与DNA相互作用的主要方法、
9、原理和流程 12、酶的别构调节和化学修饰调节的作用记忆它们在代谢中的作 用。 2013年中国科学院研究生院生物化学与分子生物 学考研真题 2012年中国科学院研究生院生物化学与分子生物 学考研真题 2011年中国科学院研究生院生物化学与分子生物 学考研真题（回忆版） 一、名词解释（每题4分，共20分） 抗体酶 Sanger双脱氧终止法 DNA切除修复 光合作用 酵 母人工染色体 二、单选题（20分） 产生ATP的是什么细胞器？（线粒体） 合成DNA用什么底物？（dNTP） 三、判断题（30分） 略。 四、简答题（每题5分，共30分） 1.DNA分子克隆的概念？简述其流程。 2表观遗传学的概念，
10、包括哪些方面。浅议表观遗传在肿瘤发生 发展过程中的作用。 3真核生物中RNA聚合酶的种类以及主要功能。 4糖蛋白中N-型糖肽键和O-型糖肽键的结构特征及二者生物合成 的特点是什么？ 5某研究生做关于植物方面的实验，遇到以下三种情况，请你给 出实验方法从而达到实验目的。 （1）检测某一目的基因是否整合到植物的基因组上 （2）检测某一目的基因是否转录为mRNA （3）检测某一目的基因是否表达为蛋白质 6以乳酸脱氢酶为例说明同工酶的概念，并解释其生理意义？ 五、问答题（每题10分，共50分） 1研究蛋白质和蛋白质相互作用的分子生物学技术有哪些？并简 述其原理。 2.RNA的功能多样性？ 3什么是操纵
11、子？画出乳糖操纵子的模型并解释其调控机制。 4试述SDS-PAGE技术的原理 5简述生物膜的“流体镶嵌模型”的要点。 2010年中国科学院研究生院生物化学与分子生物 学考研真题（回忆版） 一、名词解释（20分） 1、核酶 2、转录组 3、脂肪酸-氧化 4、光合作用 5、RNA干扰 二、选择（20题20分） 三、判断（30题30分） 四、简答（30分） 1、DNA重组的生物学意义 2、表观遗传学概念及其研究的主要内容 3、获得一个新基因，应如何研究其功能 4、简述磷酸戊糖途径的过程及生理意义 5、简述尿素循环过程及其生成部位 6、DNA损伤的因素？DNA修复的类型、作用特点及对生物体的意 义。
12、（另一回忆版版本：原位杂交和免疫荧光的原理和应用；化学渗透 假说；单克隆抗体技术原理） 五、问答（50分） 1、逆转座子的分类及其作用特点 2、组蛋白修饰的种类及各自对真核生物转录的影响 3、真核生物基因表达在转录前水平、转录水平、转录后水平、翻 译水平、翻译后水平的调节方法有哪些？ 4、比较酶的别构调节和化学修饰调节的异同及生理意义 5、举出几种蛋白质与DNA相互作用的研究方法，并说明其中一种 的原理、步骤及应用。 2009年中国科学院研究生院生物化学与分子生物 学考研真题（回忆版）（含部分答案） 一、名词解释（每题4分） 1.RNA编辑； 2组蛋白修饰； 3必需脂肪酸； 4分子伴侣 5绿色
13、荧光蛋白 二、选择题 （20题 20分） GSTPULL DOWN用于蛋白质之间的相互反应 绿色荧光蛋白需要Ca2 反向PCR求未知序列 二、简答题（前6个每题5分） 1鱼藤酮、抗霉素A和CO分别在什么部位抑制电子传递链？ 2蛋白质降解的泛素化修饰的三个过程是什么？ 3主动运输的特点有哪些？ 4什么是蛋白质的化学修饰？ 5凯氏定氮法的原理是什么？紫外吸收法测蛋白质含量的原理是 什么？ 6什么是酶的活力和比活力？ 三、问答题（5题50分） 1什么是脂肪动员？什么是脂肪肝？脂肪肝的可能原因是什么？ 2启动子、增强子、沉默子、绝缘子的作用各是什么？ 3叙述核酸分子杂交的分子基础及其在分子生物学中的应
14、用。 4简述23种检测蛋白质间相互作用的方法及原理。 5什么是酶的活性部位，如何解释酶的专一性？ 参考答案 一、名词解释（每题4分） 1.RNA编辑 答：RNA editing，在初级转录物上增加、删除或取代某些核苷酸而 改变遗传信息。是一种遗传信息在RNA水平发生改变的过程，可使 RNA序列不同于基因组模板DNA序列。 2组蛋白修饰 答： 3必需脂肪酸 答：essential fatty acid，不能被细胞或机体以相应需要量合成或从 其膳食前体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂肪酸。对哺乳动物而 言，亚油酸与亚麻酸皆是营养必需的。 4分子伴侣 答：分子伴侣是一组蛋白质，非共价地与新生肽链和
15、解折叠的蛋白 质肽链结合，并帮助它们折叠和转运，本身不是构成这些最终蛋白质的 组成部分。主要有三大类：伴侣蛋白、热激蛋白70家族和热激蛋白90家 族。 二、问答题（前6个每题5分后5个每题10分） 1鱼藤酮、抗霉素A和CO分别在什么部位抑制电子传递链？ 答：鱼藤酮与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。 抗霉素A抑制复合体III中Cytb与Cytc1间的电子传递。 CO抑制细胞色素C氧化酶，是电子不能传给氧。 2蛋白质降解的泛素化修饰的三个过程是什么？ 答：泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶 将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活 酶E1、泛素
16、结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的 情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个 结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶 上(蛋白质编号1fxt),随后,E2酶和一些种类不同的E3酶共同识别靶蛋白, 对其进行泛素化修饰。根据E3与靶蛋白的相对比例可以将靶蛋白单泛素 化修饰和多聚泛素化修饰。E3酶(蛋白质编号1ldk和1fqv)的外形就像一 个夹子,靶蛋白连接在中间的空隙内。酶的左侧结构域决定靶蛋白的特 异性识别,右侧结构域定位E2酶以转移泛素分子。 3主动运输的特点有哪些？ 答：主动运输特点：需要载体蛋白，需要能量，不需浓度差。 它可以使细胞可以自由吸收对自身有利的离子 4什么是蛋白质的化学修饰？ 答：凡通过化学基团的引入或除去而使蛋白质共价结构发生改变， 都可以称为蛋白质的化学修饰。 5凯氏定氮法的原理是什么？紫外吸收法测蛋白质含量的原理是 什么？ 答：（1）凯氏定氮法的原理 蛋白质是含氮的有机化合物。食品与硫
