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2、讲义，如果很多人需要讲义试情况可以印刷纸质的。 在线辅导形式：在知识宝库考研社区和生技论坛同时开着在线答疑解决问题。本着有问必答形式给大家最大的帮助。第一章 蛋白质化学非极性R基带负电荷R基本章结构简图 不带电荷极性R基 稀有氨基酸常见氨基酸20种带正电荷R基种类 构件分子氨基酸酸碱性质-等电点光吸收特性化学性质性质分配柱离子交换纸层析Rf薄层层析分离一级结构超二级结构高级结构二级结构蛋白质三级结构结构与功能结构域四级结构结构与功能关系分子大小溶解度蛋白质性质：酸碱；大小；胶体性质电荷蛋白质分离：不同原理分离分析蛋白质鉴定：分子量；纯度；浓度吸附能力生物学亲和力 第一节 蛋白质通论 一、蛋白质
3、的功能多样性蛋白质是原生质的主要成分，任何生物都含有蛋白质。自然界中最小、最简单的生物是病毒，它是由蛋白质和核酸组成的。没有蛋白质也就没有生命。自然界的生物多种多样，因而蛋白质的种类和功能也十分繁多。概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能 生物体内的酶都是由蛋白质构成的，它们有机体新陈代谢的催化剂。没有酶，生物体内的各种化学反应就无法正常进行。例如，没有淀粉酶，淀粉就不能被分解利用。2.结构功能 蛋白质可以作为生物体的结构成分。在高等动物里，胶原是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨骼作为身体的支架，占蛋白总量的1/4。细胞里的片层结构，如细胞膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性蛋
4、白与脂类组成的。动物的毛发和指甲都是由角蛋白构成的。3.运输功能 脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物体内的血蓝蛋白在呼吸过程中起着运输氧气的作用。血液中的载脂蛋白可运输脂肪，转铁蛋白可转运铁。一些脂溶性激素的运输也需要蛋白，如甲状腺素要与甲状腺素结合球蛋白结合才能在血液中运输。4.贮存功能 某些蛋白质的作用是贮存氨基酸作为生物体的养料和胚胎或幼儿生长发育的原料。此类蛋白质包括蛋类中的卵清蛋白、奶类中的酪蛋白和小麦种子中的麦醇溶蛋白等。肝脏中的铁蛋白可将血液中多余的铁储存起来，供缺铁时使用。5.运动功能 肌肉中的肌球蛋白和肌动蛋白是运动系统的必要成分，它们构象的改变引起肌肉的收缩，带动机体运
5、动。细菌中的鞭毛蛋白有类似的作用，它的收缩引起鞭毛的摆动，从而使细菌在水中游动。6.防御功能 高等动物的免疫反应是机体的一种防御机能，它主要也是通过蛋白质（抗体）来实现的。凝血与纤溶系统的蛋白因子、溶菌酶、干扰素等，也担负着防御和保护功能。7.调节功能 某些激素、一切激素受体和许多其他调节因子都是蛋白质。8.信息传递功能 生物体内的信息传递过程也离不开蛋白质。例如，视觉信息的传递有视紫红质参与，感受味道需要味觉蛋白。视杆细胞中的视紫红质，只需1个光子即可被激发，产生视觉。9.遗传调控功能 遗传信息的储存和表达都与蛋白质有关。DNA在储存时是缠绕在蛋白质（组蛋白）上的。有些蛋白质，如阻遏蛋白，与
6、特定基因的表达有关。半乳糖苷酶基因的表达受到一种阻遏蛋白的抑制，当需要合成半乳糖苷酶时经过去阻遏作用才能表达。10.其他功能 某些生物能合成有毒的蛋白质，用以攻击或自卫。如某些植物在被昆虫咬过以后会产生一种毒蛋白。白喉毒素可抑制生物蛋白质合成。二、蛋白质的水解【常见考点】氨基酸是蛋白质的基本结构单位，这个发现是从蛋白质的水解得到的。蛋白质的水解主要有三种方法：1.酸水解 用6MHCl或4MH2SO4，105回流20小时即可完全水解。酸水解不引起氨基酸的消旋，但色氨酸完全被破坏，丝氨酸和苏氨酸部分破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解。如样品含有杂质，在酸水解过程中常产生腐黑质，使水解液变黑。用
7、3mol/L对甲苯磺酸代替盐酸，得到色氨酸较多，可像丝氨酸和苏氨酸一样用外推法求其含量。2.碱水解 用5MNaOH，水解1020小时可水解完全。碱水解使氨基酸消旋，许多氨基酸被破坏，但色氨酸不被破坏。常用于测定色氨酸含量。可加入淀粉以防止氧化。3.酶水解 酶水解既不破坏氨基酸，也不引起消旋。但酶水解时间长，反应不完全。一般用于部分水解，若要完全水解，需要用多种酶协同作用。 第二节 氨基酸 一、 20种氨基酸简述名称英文三字符单字符结构特性甘氨酸glycineGlu G无手性C丙氨酸alanineAla A缬氨酸valine Val V大脂肪侧链亮氨酸leucineLeu L异亮氨酸isoleu
8、cine Ile I甲硫氨酸methionineMet M脯氨酸prolinePro P唯一成环氨基酸，氨基酸的侧链既与a-碳原子结合又与a-氨基N-原子结合，缺少H-bond donor，无法形成螺旋结构苯丙氨酸phenylalaninePhe F侧链有芳香环,疏水氨基酸酪氨酸tyrosine Tyr Y酪氨酸的芳香环有一个羟基。与其他氨基酸侧链呈化学惰性相比，酪氨酸的羟基有化学反应性，疏水性弱。色氨酸tryptophanTrp W吲哚基团替代丙氨酸侧链的氢原子。吲哚基团有的两个环融合在一起，一个环有NH基团。有NH故疏水性弱。丝氨酸serineSer S侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂
9、肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和缬氨酸大得多。苏氨酸threonineThrT侧链有极性但不带电荷。侧链有羟基与脂肪链相连。亲水，其反应活性比丙氨酸和颉氨酸大得多。有第二个不对称碳原子，但蛋白质的苏氨酸只有一种构型。天冬酰胺asparagineAspA极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸谷氨酰胺glutamine Gln Q极性但不带电荷。含酰胺的极性氨基酸半胱氨酸cystein eCys C极性不带电。结构上类似苏氨酸，但是用巯基替代了羟基。巯基比羟基活泼。一对巯基靠近可以形成二硫键，稳定蛋白质的结构。赖氨酸lysineLys K带电荷的氨基酸，高度亲水，侧链长，末端是氨基，在中性pH时侧
10、链末端带正电荷。精氨酸arginineArg R带电荷，高度亲水，侧链长，末端是胍基，在中性pH时侧链末端带正电荷。组氨酸histidineHis H带电荷，高度亲水，侧链含有咪唑基，咪唑基是芳香环，可质子化后带正电荷。咪唑的pKa值接近于6，在中性pH附近的溶液中咪唑基既可质子化也可不带电荷，取决于咪唑基团所在的局部环境。组氨酸常在酶的活性中心。在酶促反应中咪唑环既可结合质子，又可释放质子。天冬氨酸aspartate Asp D酸性氨酸。常被称为天冬氨酸盐，主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。谷氨酸glut
11、amate Glu E酸性氨酸。主要是强调在生理pH溶液中侧链基团解离，因此带负电荷。在有些蛋白质中这两种氨基酸的作用是接受质子，对蛋白质功能起重要作用。 1.按照R 基的化学结构分类（1）R 为脂肪烃的氨基酸（5 种）：Gly、Ala、Val、Leu、IleA. R 基为中性烷基（Gly 为H ），对分子酸碱性影响很小，几乎有相同的等电点（6 .0）B. 从Gly 至Ile，R 基团疏水性增加，Ile 是这20 种3氨基酸中脂溶性最强的之一（除Phe 2.5、Trp3.4 、Tyr 2.3 以外）C.一般位于在蛋白质内部，侧链不被修饰（2）R 中含有羟基的氨基酸（2 种）：Ser 和ThrA
12、. Ser 的-OH 基是极性基团，易与其它基团形成氢键，具有重要的生理意义，在大多数酶的活性中心都发现有Ser 残基B. Thr 中的-OH 是仲醇，具有亲水性，但形成氢键的能力较弱，在酶的活性中心很少出现（3）R 中含硫的氨基酸（2 种）：Cys、MetA. Cys（半胱氨酸）R 中含巯基-SH 两个Cys 的-SH 氧化生成二硫键，生成胱氨酸。Cys -SH+ Cys -SH Cys-S-S- Cys ，二硫键利于蛋白质结构的稳定B. Met 中含有甲硫基（-S-CH3 ）在生物合成中是一种重要的甲基供体（4）R 中含有acidic group 的氨基酸（2 种）：Asp、Glu Asp
13、 侧链羧基pKa（-COOH）为3.86；Glu 侧链羧基pKa（-COOH）为4.25 它们在生理条件下带有负电荷（5）R 中含有酰胺基团的氨基酸（2 种）：Asn、Gln易发生氨基转移反应，转氨基反应在生物合成和代谢中有重要意义。（6）R 中含氨基的氨基酸（2 种）：Basic amino acids，Lys、ArgA. Lys 的R 侧链上含有一个氨基，pKa 为10.53，生理条件下Lys 侧链带有一个正电荷。此外，它的侧链有4 个C，柔性较大，使侧链氨基的反应活性增大B. Arg 是碱性最强的氨基酸，pKa 为12.48，生理条件下完全质子化（7）R 中含有芳香基的氨基酸（2 种）：
14、Phe、Tyr都具有共轭 电子体系， 易与其它缺电子体系或 电子体系形成电荷转移复合物( charge-transfer complex)，在分子相互识别过程中具有重要作用。这2 种氨基酸在紫外区有特征吸收峰。（8）R 为杂环的氨基酸（3 种）：Trp 、His、ProA. 在280nm，Trp 吸收最强，Tyr 次之，Phe 最弱B. His 的咪唑环pKa 在游离氨基酸中和在多肽链中不同，前者pKa 为6.00，后者为7.35，它是20 种氨基酸中侧链pKa 值最接近生理pH 值的一种，在接近中性pH 时，可离解平衡，具有缓冲能力C. Pro 是唯一的一种环状结构的氨基酸，它的-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。多肽链中，Pro 残基所在的位置必然发生骨架方向的变化，它在蛋白质空间结构中具有极重要的作用。2
