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1、教 案第四章 蛋白质（总学时8）第一节 蛋白质的组成（0.5学时）教学目的与要求掌握蛋白质的组成，了解蛋白质的重要性。教学重点 蛋白质的化学组成及分子组成 教学难点蛋白质的化学组成及分子组成 教学方法与手段案例教学 启发 提问 讲解 教学过程设计 提问1. 在日常生活中，提到蛋白质认为它对人体健康有哪些重要意义？2. 从元素角度出发，考虑蛋白质可以提供人体哪些必要元素？一、蛋白质的重要性1、蛋白质是生物体内必不可少的重要成分。蛋白质是由20种氨基酸组成的复杂聚合物，是构成生物体的最基本的物质之一，其质量约占人体干重的452、蛋白质在生命活动中具有举足轻重的作用蛋白质在生命活动中具有举足轻重的作
2、用，如人体新陈代谢过程中的酶、具有免疫功能的蛋白抗体、运送二氧化碳和氧气的血红蛋白载体、调节代谢反应的激素蛋白质（如胰岛素、生长激素等）、与肌肉运动相关的蛋白质（如肌动蛋白、肌球蛋白、微动蛋白等）、储存蛋白质（如卵清蛋白和种子蛋白等）。可以说，没有蛋白质就没有生命。3、蛋白质有营养功能，在加工过程中起到重要作用食品中存在的蛋白质可供人体食用，提供营养，某些蛋白质还具有特殊生理功能。在决定食品结构、形态以及色、香、味方面有重要作用。二、蛋白质的组成 重点1、元素组成蛋白质主要含有C、H、O、N等元素，有些蛋白质含有P和S等，少数蛋白质含有Fe、Zn、Mg、Mn、Cu、Co等。多数蛋白质含有505
3、5的碳、2023的氧、1219的氮、0.23.0的硫。2、分子组成蛋白质根据分子组成，可分为两类，一类是分子中仅含有氨基酸的简单蛋白，另一类是由氨基酸和其他非蛋白质化合物组成的结合蛋白，又称为杂蛋白，根据结合蛋白质中的非蛋白部分，可将杂蛋白分为核蛋白（如核糖体和病毒）、脂蛋白（如蛋黄蛋白、某些血浆蛋白等）、糖蛋白（如卵清蛋白）、磷蛋白（如磷酸化酶）和金属蛋白（如血红蛋白、肌红蛋白和某些酶）。课外作业1.为什么说没有蛋白质就没有生命？2.蛋白质由哪些主要的元素构成？3、根据分子组成，蛋白质分成那两类？ 第二节 氨基酸（2课时）教学目的与要求1、掌握氨基酸的化学结构及理化性质。2、掌握必需氨基酸的
4、概念及种类。3、了解氨基酸的分类。教学重点 掌握氨基酸的化学结构及理化性质，掌握必需氨基酸的概念及种类。教学难点掌握氨基酸的化学结构及理化性质。教学方法与手段案例教学 启发 讲解 教学过程设计 提问1、同学们知不知道我们平常在烹饪时用的味精是什么成分？2、面包的金黄色的表皮和香味是怎么形成的？引入 蛋白质是大分子物质，那么构成它的基本单位是什么呢？一、结构和分类 （一）氨基酸的结构 重点蛋白质本质上由20种基本氨基酸构成，所有蛋白质含有这20种氨基酸的若干种，这些氨基酸物理和化学性质不同，氨基酸残基之间通过酰胺键连接，连接的顺序不同，蛋白质就不同，因此，蛋白质的结构非常复杂，同时也赋予了蛋白质
5、各种不同的生物功能。除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：含有一个碳原子、一个羧基、一个氢原子和一个侧链R基团。 图5-1-氨基酸结构除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子,所以氨基酸都具有旋光性。每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。（二）氨基酸的分类 重点根据20种氨基酸侧链R基团的结构，可将其分为三大类：脂肪族氨基酸（8种）；芳香族氨基酸（15种）；杂环族基氨基酸（3种）。其中脂肪族氨基酸按氨基和羧基的数量和结构又可分为一氨基、一羧基氨基酸（7种）；二氨基、一羧基氨基酸（2种）；一氨基、二羧基酸及其
6、酰胺（4种）和含硫氨基酸（2种）。除了上述20种氨基酸外，蛋白质中还存在一些其他的氨基酸，它们都是蛋白质肽链合成后加工和修饰后形成的产物。最常见的是L-胱氨酸（角蛋白中居多，由两个半胱氨酸侧链巯基氧化联结而成）和L-羟脯氨酸（在胶原及弹性蛋白中含量较高，由L-脯氨酸羟化而成），其它的还有L-羟赖氨酸（胶原和弹性蛋白中）和L-甲基赖氨酸（组蛋白和肌肉蛋白中）等。（三）必需氨基酸 重点1、必需氨基酸的概念人类营养所必需且不能由人体自身合成的，必需从食物中摄取的氨基酸，称为必需氨基酸。 2、必需氨基酸的种类 人体所需的八种必需氨基酸分别为赖氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、蛋氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏
7、氨酸。另外，组氨酸也是婴儿营养所必需的。这些氨基酸在蛋白质中的数量及有效性可用来评定蛋白质的营养价值。二、氨基酸的理化性质（一）物理性质1、旋光性在立体化学中，除甘氨酸外，其他氨基酸都具有旋光性，而且这些构成蛋白质的氨基酸都是L型氨基酸。蛋白质中存在的20种氨基酸一般在可见光范围内没有光吸收，但是酪氨酸和苯丙氨酸却有明显的紫外吸收，而大多数蛋白质含有酪氨酸，因此可以通过测定280nm处光吸收来测定溶液种蛋白质的含量。2、溶解度游离氨基酸在水中由于羧基和氨基的解离，有一定的溶解度，所有氨基酸都能溶于强酸和强碱溶液。一般情况下，氨基酸不溶或微溶于醇溶液（脯氨酸和羟脯氨酸除外），也少见溶于乙醚（脯氨
8、酸和羟脯氨酸除外）。酪氨酸在热水中溶解度较大，胱氨酸难溶于凉水和热水。3、熔点在有机化合物中，氨基酸属于高熔点化合物，一般氨基酸的熔点超过200，个别的超过300。（二）化学性质1、氨基酸的两性性质（1）氨基酸的解离性质由于酸是质子的供体，碱是质子的受体，因此氨基酸即是酸也是碱。氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。一个氨基酸分子，在酸性溶液中呈正离子状态，在碱性溶液中呈负离子状态。氨基酸在不同酸碱条件下带电情况如下： （1）氨基酸的等电点当溶液浓度为某一pH值
9、时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。 在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。一般情况下，中性氨基酸等电点在56.3，酸性氨基酸等电点在2.83.2，碱性氨基酸在7.610.8。可以看出，大多数氨基酸的等电点并不在中性。在等电点时，氨基酸在水中的溶解度最小，易于结晶沉淀。氨基酸的这一性质在工业中经常用于氨基酸的提取（如味精生产中谷氨酸的提取）。2、与水合茚三酮反应（1）反应过程及结果氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮。加热过程中酮酸裂解，放
10、出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质（不释放NH3）。（2）应用水合茚三酮与氨基酸溶液共热，生成蓝紫色染料。一切-氨基酸都有此反应，且十分灵敏，根据反应所生成的紫色深浅，在570nm下比色可测定氨基酸含量。但是由于各种氨基酸与茚三酮反应产物在色泽和颜色上有所不同，因此不能用来测定混合氨基酸的含量。另外，纸上层析和电泳法分离氨基酸时，经常采用茚三酮作为显色剂。因此，在氨基酸的定性和定量测定中，该反应具有十分重要的应用价值。茚三酮 氨基酸 还原型茚三酮 醛类还原型茚三酮 茚三酮 蓝紫色
11、化合物3、与亚硝酸作用 氨基酸与亚硝酸作用生成相应的羟基酸，同时放出氮气。由于一个氨基定量地产生一分子氮，因此利用这一反应可以测定氨基酸的含量，称为樊氏氨基氮测定法。4、氨基酸的脱羧基作用氨基酸在特定的脱羧酶作用下发生脱羧反应而生成胺和二氧化碳。鱼类（尤其是青皮红肉鱼）蛋白质中的氨基酸可在细菌脱羧酶的作用下发生脱羧反应而产生可导致人过敏的组胺。另外，在氨基酸发酵中，可以利用脱羧反应产生的二氧化碳量来估计氨基酸发酵生成产量。 5、非酶促褐变 氨基酸与还原糖在一定条件下可发生美拉德反应生成类黑色物质。美拉德反应在食品工业中有着重要的应用，这就是面包产生金黄色表皮和诱人的香味的原因之一，但是同时也可
12、能降低食品中蛋白质和氨基酸的营养价值。6、与金属的螯合反应氨基酸可与许多金属离子发生螯合反应，如Cu2+、Co2+、Mn2+、Fe2+。食品工业中，可以利用该反应来制备保健食品，如氨基酸螯合钙。课外作业1.什么是必需氨基酸？人体所需的必需氨基酸有哪些？2.什么叫氨基酸的等电点？在等电点时氨基酸具有哪些性质？3、氨基酸与水合茚三酮的反应在氨基酸的测定中有哪些应用？ 第三节 蛋白质的结构和理化性质（3课时）教学目的与要求1、熟悉蛋白质的一级、二级、三级结构，了解蛋白质四级结构。2、掌握蛋白质的功能性质和理化性质。教学重点 掌握蛋白质的功能性质和理化性质。教学难点蛋白质的结构及理化性质。教学方法与手
13、段案例教学 启发 讲解 提问 讨论 查阅资料教学过程设计 提问1、鸡蛋为什么在水煮以后由液体状态变成了固体状态？2、把鸡蛋蛋清分离出来不断的搅拌，不久会出现什么现象？一、蛋白质的结构蛋白质的结构分为4个水平：一级、二级、三级和四级。（一）蛋白质的一级结构1、肽与肽键一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基之间缩水而形成的产物称为肽，由两个氨基酸组成的肽称为二肽，同理可形成三肽、四肽以及多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基之间缩水而形成的酰胺键称为肽键。2、蛋白质一级结构的形成肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的基本方式。构成蛋白质的氨基酸通过肽键共价连接成线
14、性序列，称为蛋白质的一级结构。（二）蛋白质的二级结构二级结构即多肽链某些片断的氨基酸残基周期性的空间排列。从而使得肽链不能成为完全伸展的直链。二级结构类型有：螺旋结构、折叠股和折叠片、发夹和环、回折、三股螺旋、无规卷曲等形式。（三）蛋白质的三级结构三级结构是指含有二级结构片断的线性蛋白质链进一步折叠成紧密的三维形式。稳定蛋白质三级结构的键包括氢键、二硫键、范德华力、离子键、静电相互作用以及疏水基团相互作用等。（四）蛋白质的四级结构四级结构是指几条多肽链蛋白质分子缔结在一起。并非所有的蛋白质都具有四级结构，例如肌红蛋白分子中只具有三级结构的多肽链。重点二、蛋白质的功能性质与理化性质（一）蛋白质的两性电解质性质1、蛋白质的等电点与氨基酸类似，蛋白质在酸性介质中以阳离子态存在，而在碱性介质中以阴离子形式存在，而在适当的pH条件下，则以兼性离子形式存在，此时的pH称为蛋白质的等电点。2、蛋白质在等电点时的特性蛋白质在等电点条件下，蛋白质的溶解度、粘度、渗透压和溶胀能力降到最低。食品工业中，经常利用蛋白质在等电点时的特性来提纯蛋白质。由于蛋白质具有大量的酸性和碱性基团，因此，蛋白质溶液也是非常好的缓冲溶液。（二）蛋白质的水化作用1、什么叫蛋白质的水化作用？蛋白质分子表面分布着各种不同的极性基团，由于这些极性基团同水分子之间的吸引力，使水溶液中的蛋白质分子成为高度水化的分子。这
