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1、绪 论目的要求：通过讲授使学生了解动物生物化学研究的对象和任务，研究内容和学习方法；了解动物生物化学的发展动态；明确动物生物化学与畜牧兽医及生物学科的关系。 课时分配: 2学时教学内容：一、动物生物化学研究的对象和任务动物生物化学是以动物为研究对象，运用物理、化学及生物学的理论与技术，研究动物体物质组成与结构，物质在动物体内发生的化学变化，以及这些变化与生理机能关系的一门学科。学习动物生物化学的任务，是了解动物体的化学组成、代谢的一般规律，生物大分子的结构与功能的联系规律，为学习畜牧兽医各学科课程打下必要基础。通过学习掌握和运用这些规律，帮助认识疾病的发生发展，为预防、诊断和治疗疾病提供有关依
2、据。还可以直接运用生物化学的理论和技术，研究当前畜牧兽医中存在的问题，促进畜牧兽医事业的发展。二、动物生物化学研究的主要内容1动物体的物质组成、结构和功能2动物体物质结构、代谢和功能与生命现象的关系三、动物生物化学的发展生物化学和其他自然科学一样，他的产生和发展主要是由生产实践和科学研究的需要所决定。早期生物化学发展的动力主要来自于医药学及发酵业的兴起。在西方，十七、十八世纪工业革命的兴起对生物化学的发展也起着重大的推动作用。生物化学作为一门科学，他的发展大体上可以分成三个阶段。1静态生物化学阶段，侧重于研究生物体的物质组成及其含量、性质等。2动态生物化学阶段，研究生物体的生命活动的化学变化，
3、以及酶、维生素、激素等在代谢中的作用。3机能生物化学阶段，研究生物大分子的结构、性质、及其与功能的关系，并进一步 从分子水平探讨生物体的亚细胞结构以及细胞、组织和器官的结构与功能的关系。四、动物生物化学与畜牧兽医及生物学科的关系动物生物化学是畜牧、兽医等专业重要的基础课之一。畜牧业要科学的饲养动物、培育优良品种和改变遗传特性等；兽医科学要探讨疾病的病因、进行疾病的诊断和治疗等，都需要动物生物化学的基本理论与技术。因此，动物生物化学与动物饲养、遗传育种、兽医基础和兽医临床等各学科的关系非常密切。 五、学习中应该注意的几个问题1善于思考、勤于记忆、通过理解、记忆，学用结合，然后达到创新的目的。 2
4、坚持用辨证统一的观点和唯物辩证的观点学习和分析生物化学问题。 3学会从生物体整体观点看待生物化学问题。 4理论与实践相结合。思考题：1动物生物化学的研究对象和任务是什么？ 2以实例说明动物生物化学与专业课有什么联系及其学习方法。 参考书： 1动物生物化学刘莉编，中国农业出版社出版2动物生物化学 张喜南 主编 高等教育出版社生物化学专业网站：1生物软件网 http:/www.bio- http:/ 蛋白质化学目的要求：通过讲授蛋白质的分子结构、重要性质和结构与功能的关系，使学生明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和物质代谢奠定基础。重点：蛋白质的分子结构、理化性质难点：蛋白质的结
5、构与功能的关系课时安排： 4学时教学内容：任务一 蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。二、蛋白质的分子组成蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位氨基酸。组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。(一)、氨基酸的结构特点 L-a-氨基酸的结构通式 D-a-氨基酸的结构通式（二）氨基
6、酸的分类（1）按R基团的酸碱性分中性AA，酸性AA，碱性AA。（2）按R基团的电性质分疏水性R基团AA,不带电荷极性R基团的AA,带电荷R基团的AA。（3）按R基团的化学结构分脂肪族AA,芳香族AA,杂环族AA。三 、氨基酸的性质1一般物理性质(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。 (2)熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200以上。(3)味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。(4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或
7、向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。2氨基酸的离解性质氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。3氨基酸的等电点侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK1和pK2的算术平均值：pI = (pK1 + pK2 )/2。
8、(1)与茚三酮的反应（颜色反应）(2)与甲醛反应应用：氨基酸定量分析甲醛滴定法（间接滴定）(3) 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应应用：鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸(4)与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应任务二 蛋白质的分子结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。一、 肽键与多肽链1肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。 n 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序
9、n 通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的a-羧基，称为羧基端或C-端。n 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：多肽链2天然存在的重要多肽在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。 但是，也有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。如：脑啡肽；激素类多肽；抗生素类多肽；谷胱甘肽；蛇毒多肽等。二、蛋白质的一级结构1蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序： 蛋白质的一级结构是蛋白质的最基本结构，是蛋白质空间结构及其生物学活性的基础
10、。2蛋白质的一级结构的测定蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学研究的基础。自从1953年F.Sanger测定了胰岛素的一级结构以来，现在已经有上千种不同蛋白质的一级结构被测定。（1）多肽链的拆分（2）测定蛋白质分子中多肽链的数目（3）二硫键的断裂（4）测定每条多肽链的氨基酸组成，并计算出氨基酸成分的分子比（6）多肽链断裂成多个肽段（7）测定每个肽段的氨基酸顺序（8）确定肽段在多肽链中的次序（9）确定原多肽链重二硫键的位置3测定蛋白质一级结构的主要意义l 一级结构是研究高级结构的基础。l 从分子水平阐明蛋白质的结构与功能的关系（例）。l 为生物进化理论提供依据（例）。l 为人工合成蛋白质提供参考顺
11、序。三、蛋白质的二级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。1a-螺旋在a-螺旋中肽平面的键长和键角一定,肽键的原子排列呈反式构型,相邻的肽平面构成两面角。多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离0.15nm.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子为右手a-螺旋2b
12、-折叠b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。在b-折叠中，a-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。 b-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。3b-转角在b-转角部分，由四个氨基酸残基组成.四个形成转角的残基中，第三个一般均为甘氨酸残基弯曲处的第一个氨基
13、酸残基的 -C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。4自由回转没有一定规律的松散肽链结构，但仍是紧密有序的稳定结构，通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象不同的蛋白质，自由回转的数量和形式各不相同分两类： 紧密环 连接条带四、蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布一般非极性侧链埋在分子内部，形成疏水极，极性侧链在分子表面五、蛋白质的四级结构许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。寡聚蛋白
14、中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。如，血红蛋白的四级结构测定由佩鲁茨1958年完成，其结构要点为：球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚 基，两条链，两条链，22， 链：141个残基； 链：146个残基。分子量65 000，含四个血红素辅基。l 亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内l 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键l 维系蛋白质分子的二级结构：氢键l 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键l 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键六、蛋白质结构与功能的关系（一）、蛋白质一
15、级结构与功能的关系 研究蛋白质一级结构与功能的关系及研究多肽链中不同部位的残基与生物功能的关系，进行这 方面的研究常用的方法有：同源蛋白质氨基酸顺序相似性分析、氨基酸残基的化学修饰及切割实验等。1 镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S），它与正常的血红蛋白（Hb-A）的差别：仅仅在于链的N-末端第6位残基发生了变化 ，（Hb-A）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S）中换成了非极性的缬氨酸残基，使红细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血 。这说明了蛋白质分子结构与功能关系的高度统一性。例1： 一级结构的局部断裂与蛋白质的激活 体内的某些蛋白质分子初合成时，常带有抑制肽，呈无活性状态，称为蛋白质原，.蛋白质原的部分肽链以特定的方式断裂后，才变为活性
