《2017年云南大学自命题科目826-生物化学（自命题）考试大纲.doc》由会员分享，可在线阅读，更多相关《2017年云南大学自命题科目826-生物化学（自命题）考试大纲.doc（14页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、826-生物化学考试大纲一、考试性质生物化学是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。 二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分
2、五、考查内容第一章 糖类的结构与功能要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。难点: 糖的结构 第一节 糖的主要分类及其各自的代表 第二节 糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节 糖链和糖蛋白的生物活性第二章 脂类化学要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。难点: 化学性质及其功能 第一节 脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质 第二节 甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节 其它酯类 一、磷脂 磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章 氨基酸
3、 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节 氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点第二节 氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质，等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节 氨基酸的分析方法一、分配层析原理二、各种不同层析方法的原理、方式第四章 蛋白质通论要求：了解蛋白质的基本结构，相关概念，生物学意义。难点: 蛋白质的基本结构层次第一
4、节 蛋白质的基本结构一、蛋白质的水解性质及产物二、蛋白质的化学组成三、蛋白质的分类及特征四、蛋白质大小及结构特征第二节 蛋白质的功能蛋白质在生命活动中的作用 第五章 蛋白质的一级结构要求：学习蛋白质一级结构的化学定义和生物学定义。蛋白质肽键的性质，天然活性肽的意义。了解蛋白质一级结构测定方法和一级结构与功能的关系。难点:一级结构的表述方式，一级结构测定的原理。 第一节 肽一、肽链的结构二、肽链的性质三、常见的天然多肽的结构及生理意义 第二节 蛋白质一级结构一、蛋白质一级结构的概念二、蛋白质一级结构测定方法三、蛋白质一级结构与生物学功能的关系第六章 蛋白质二级结构要求：掌握蛋白质二级结构形成的机
5、制，蛋白质最基本的二级结构特征；纤维状蛋白结构与功能。难点:蛋白质二级结构形成机制；纤维状蛋白的结构与功能。第一节 蛋白质二级结构形成的机制一、肽平面的基本概念及性质二、肽平面的构象二面角三、肽平面二面角的旋转及限制，二面角的分布 第二节 典型的蛋白质二级结构模型一、螺旋结构的特点，结构参数，侧链基团对螺旋结构的影响。二、折叠结构特点，结构参数三、转角 第三节 纤维状蛋白的结构与功能一、纤维状蛋白的概念二、角蛋白的结构和性质三、角蛋白的结构与性质四、胶原蛋白的结构与性质五、弹性蛋白的结构与性质六、肌球蛋白和肌动蛋白的结构第七章 蛋白质三级结构要求： 掌握蛋白质的超二级结构，结构域的基本概念，蛋
6、白质三级结构特征，几种主要的蛋白质结构模式的特征，几种典型的蛋白质的结构与功能的关系，蛋白质变性与复性的概念和机制。了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。难点:蛋白质三级结构模式；蛋白结构与功能的关系。第一节 超二级结构和结构域一、超二级结构的概念二、常见的几种二级结构模型第二节 蛋白质三级结构特征一、蛋白质三级结构特征二、典型的蛋白结构模型第三节 典型球状蛋白质的结构与功能的关系一、胰岛素的结构与功能二、肌球蛋白的结构与功能 第四节、蛋白质的变形与复性一、蛋白质变性的原因、特性、机制二、蛋白可逆变性三、蛋白复性作用及其折叠机制三、蛋白质结构预测原理及方法第八章 蛋白质四级结构要求：掌握蛋白质的
7、四级结构特征，了解几种蛋白质的基本结构和功能的关系。难点: 典型蛋白的结构与功能的关系 第一节 蛋白质四级结构一、蛋白质四级结构的概念二、蛋白质四级结构的对称性质 第二节 蛋白质四级结构的协同效应蛋白质的协同效应的基本概念，协同效应的类型。 第三节 典型蛋白质的结构与功能一、血红蛋白的结构与功能。血红蛋白结构，作用方式，血红蛋白异常疾病。二、免疫球蛋白的结构与功能。免疫基本知识，免疫球蛋白的结构，免疫反应。三、肌球蛋白、肌动蛋白以及肌肉运动机制 第九章 蛋白质的性质及分离纯化方法要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见的分析技术的基本原理。难点: 蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用第一节 蛋
8、白质的性质一、蛋白质的酸碱性质二、蛋白质的分子大小及形状，分子量的测定方法三、蛋白质的胶体性质四、蛋白质的沉淀性质沉淀方法五、分子筛分离方法六、电泳方法七、离子交换层析八、亲和层析九、蛋白质分离纯化方法十、蛋白质纯度鉴定第十章 酶要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。难点: 酶活性的高效催化机制第一节 酶的基本概念一、酶的催化剂特性和生物催化剂的特性二、酶的化学本质 第二节 酶的分离纯化和测定1、 酶的命名和分类2、 酶的分离纯化，活性测定的原理，方法和定义 第三节 酶促反应动力学1、 米氏方程式，米氏常数及其意义2、 温度、pH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响
9、第四节 酶的专一性和高效性一、酶的专一性，酶活性中心，专一性类型及机制二、酶活性高效性的机制三、典型酶活性作用机制 第四节 酶活性调节一、变构调节的概念、机制、意义二、共价修饰调节的方式、特性三、酶原激活和蛋白质分子相互作用调节 第五节 其它酶学概念一、同工酶的概念、性质和生物学意义二、核酶、抗体酶的概念三、酶工程的基本概念 第十一章 核酸的结构与功能要求：掌握核酸的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系。难点: DNA的超螺旋结构模型及其意义。第一节 核酸的结构 一、核苷酸的结构 二、DNA的一级结构和二级结构 三、DNA的功能 四、RNA的结构，tRNA的结构和功能，
10、mRNA的结构与功能，rRNA的结构与功能，其它的RNA类型。 第二节 核酸的性质 一、水解性质 二、光学性质 三、酸碱性质 四、变性复性性质 第三节 核酸的分离分析 一、电泳分析 二、分子杂交三、限制性内切酶分析第十二章 维生素与辅酶 要求：了解维生素的基本结构及生物学功能。 难点: 维生素与辅酶（或辅因子）的关系 第一节 维生素的概念、命名及分类 一、维生素的概念 二、维生素的分类 第二节 脂溶性维生素 脂溶性维生素的结构特点和功能第3节 水溶性维生素与辅酶 一、水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病二、维生素与辅酶（或辅因子）的关系第十三章 新陈代谢和生物能学 要求：了解新陈代谢及生物
11、能学的基本概念，掌握生物体氧化的基本概念。难点: ATP的生物学功能第一节 代谢的基本概念 新陈代谢的概念、类型及其特点 第二节 生物力能学一、自由能的基本概念二、高能键的基本概念，类型三、 ATP与高能磷酸化合物 第十四章 糖代谢 要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系，生物学意义。难点: 糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。第一节 糖酵解一、 糖酵解反应过程二、无氧呼吸，从丙酮酸到乳酸发酵过程。三、糖酵解的生理意义 第二节 三羧酸循环一、丙酮酸脱氢反应
12、，丙酮酸脱氢酶系的组成结构，脱氢反应过程，脱氢反应的调节。二、三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义。三、乙醛酸循环过程及意义 第三节 生物氧化电子传递一、电子传递链成员的特性及排列二、氧化磷酸化的概念三、磷/氧比的概念及意义四、电子传递与氧化磷酸化的偶联作用五、氧化磷酸化的作用机制化学渗透势学说六、几种氧化体系，线粒体氧化体系；微粒体氧化体系；过氧化体氧化体系；植物细胞中的生物氧化体系 七、线粒体外的还原力的氧化，分子穿梭作用 第四节 磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径反应过程及调节二、磷酸戊糖途径的生物学意义 第五节 糖异生作用一、糖异生反应过程二、糖异生与糖分解的调节三、糖异生
13、作用的意义 第六节 糖原的分解与合成一、糖原分解与合成反应过程二、糖原分解与合成的调节 第七节 糖代谢的调节一、代谢的调节的目标二、糖代谢调节的方式三、糖代谢异常引起的疾病第十五章 脂类代谢要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。难点: B-氧化和脂肪酸从头合成过程第一节 脂肪的分解代谢一、甘油三酯的水解，甘油的分解二、脂肪酸的b氧化过程三、不饱和脂肪酸和羟脂酸的氧化四、a氧化五、w氧化六、酮体的代谢 第二节 甘油三酯的合成一、脂肪酸的合成（从头合成）反应二、脂肪酸的延伸反应三、不饱和脂肪酸的合成和羟脂酸的合成四、甘油三酯的合成 第三节 磷脂的代谢一、磷脂的结构和意义二、磷脂的分解
