《《生物化学(高职案例版)》第部分：蛋白质的结构与功能副本》由会员分享，可在线阅读，更多相关《《生物化学(高职案例版)》第部分：蛋白质的结构与功能副本（43页珍藏版）》请在金锄头文库上搜索。
1、蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能 蛋白质 protein 是由氨基酸构成的具 有特定空间结构的高分子有机化合物 是生 命的物质基础 第 节 蛋白质的分子组成 一 蛋白质的元素组成 主要成分 C H O N 此外还有S P 等及一些微量元素 每克样品蛋白质含量 每克样品含氮量 6 25 蛋白质含氮量较恒定 平均为16 即1g 蛋白氮相当于6 25g蛋白质 故分析生物样品时 二 蛋白质的基本组成单位 氨基酸 组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸 amino acid 蛋白质里的氨基酸有20种 除脯氨酸之外 其余均为 氨基酸 一 氨基酸的结构特点 1 1 相同点 相同点 均为均为 aa aa 2 2
2、 不同点 侧链不同点 侧链R R不同不同 3 3 特殊点 特殊点 1 1 除甘氨酸外 其余均为 除甘氨酸外 其余均为L L 氨基酸氨基酸 2 2 脯氨酸是 脯氨酸是 亚氨基酸亚氨基酸 氨基酸的结构通式 H 甘氨酸 CH3 丙氨酸 L 氨基酸的通式 R 根据氨基酸R基团性质分类 1 1 非极性疏水性侧链氨基酸 非极性疏水性侧链氨基酸 2 2 极性中性侧链氨基酸 极性中性侧链氨基酸 3 3 酸性侧链氨基酸 酸性侧链氨基酸 4 4 碱性侧链氨基酸 碱性侧链氨基酸 二 氨基酸的分类 第 节 蛋白质的分子结构 一 蛋白质的一级结构 蛋白质分子中氨基酸的连接方蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋
3、白质的一级结式和排列顺序称为蛋白质的一级结 构 构 primary structureprimary structure 氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同 少的几十个 多的 可达几万个乃至几十万个 氨基酸 是 如何连接 肽键与肽 二肽再与第三个氨基酸分子缩合就形成三肽 以此类推 可以形成四肽 五肽以至多肽 多肽分 子形态为链状 故称多肽链 肽键 peptide bond 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸 的羧基之间失水形成的酰胺键称为的羧基之间失水形成的酰胺键称为 肽键 所形成的化合物称为肽 肽键 所形成的化合物称为肽 在多肽链中 在多肽链
4、中 氨基酸残基按一定的顺序排列 这氨基酸残基按一定的顺序排列 这 种排列顺序称为氨基酸顺序 种排列顺序称为氨基酸顺序 通常在多肽链的一端含有一个游离的通常在多肽链的一端含有一个游离的 氨基 称氨基 称 为氨基端或为氨基端或N N 端 端 在另一端含有一个游离的在另一端含有一个游离的 羧羧 基 称为羧基端或基 称为羧基端或C C 端 端 氨基酸的顺序是从氨基酸的顺序是从N N 端的氨基酸残基开始 以端的氨基酸残基开始 以C C 端氨基酸残基为终点端氨基酸残基为终点的排列顺序 如上述五肽可的排列顺序 如上述五肽可 表示为 表示为 Ser Val Tyr Asp GlnSer Val Tyr Asp
5、 Gln 天然存在的重要多肽 在生物体中 多肽最重要的存在形式是作在生物体中 多肽最重要的存在形式是作 为蛋白质的亚单位 为蛋白质的亚单位 但是 也有许多分子量比较小的多肽以游但是 也有许多分子量比较小的多肽以游 离状态存在 这类多肽通常都具有特殊的离状态存在 这类多肽通常都具有特殊的 生理功能 常称为活性肽 生理功能 常称为活性肽 如 脑啡肽 激素类多肽 抗生素类多肽如 脑啡肽 激素类多肽 抗生素类多肽 谷胱甘肽 蛇毒多肽等 谷胱甘肽 蛇毒多肽等 医学上重要的多肽 谷胱甘肽 GSH 功能基团 SH 多肽链是蛋白质分子的骨架 即主链 从主链上伸出的一些基团 称侧链 一 个蛋白质分子可以由一条多
6、肽链组成 也 可以是由两条或两条以上的多肽链组成 维持蛋白质一级结构的主要化学 键是肽键 有的蛋白质还包括二硫键 胰岛素的一级结构 二 蛋白质的空间结构 空间结构又称构象 空间结构又称构象 conformationconformation 是指蛋白质中所有原子在三维空间的排布 是指蛋白质中所有原子在三维空间的排布 一 蛋白质的二级结构 多肽链主链骨架原子在多个局部折叠 盘曲而形成的空间结构称为蛋白质的二 级结构 secondary structure 形成蛋白质二级结构基础是肽键平面 肽单元 蛋白质二级结构的形式 螺旋螺旋 折叠折叠 转角转角 无规则卷曲无规则卷曲 维持二级结构稳定的化学键是氢
7、键 1 螺旋 肽链的某段局部盘曲成螺旋结构 2 折叠 为一种比较伸展 呈锯齿状的肽链结构 3 3 转角 指多肽链中出现的一种转角 指多肽链中出现的一种180 180 度的转折 度的转折 4 4 无规则卷曲 是指没有一定规律的松散 无规则卷曲 是指没有一定规律的松散 肽链结构 肽链结构 二 蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构 tertiary structure 是指 整条多肽链所有原子的排布方式 包括多肽链的主链 及侧链的构象 稳定三级结构的次级键包括 氢键 盐键 疏水键和二硫键 三 蛋白质结构与功能的关系 一 蛋白质一级结构与功能的关系 一 蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构决定其空间结构
8、 空间结构决定其功能一级结构决定其空间结构 空间结构决定其功能 如 如 不同哺乳类动物胰岛素的比较不同哺乳类动物胰岛素的比较 镰状细胞贫血镰状细胞贫血 二 蛋白质空间构象与功能的关系 变构效应在体内普遍存在 对物质代谢调节和 生理功能的变化是十分重要的 如Hb在体内运输氧的功能就是通过其分子构 象的微妙变化而实现的 第 节 蛋白质的理化性质 电泳 蛋白质在等蛋白质在等 电点电点pHpH条件条件 下 不发生下 不发生 电泳现象 电泳现象 利用蛋白质利用蛋白质 的电泳现象的电泳现象 可以将蛋 可以将蛋 白质进行分白质进行分 离纯化 离纯化 指带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象 二 蛋白质的
9、胶体性质 蛋白质是胶体物质 溶液是亲水 胶体 hydrophilic colloid 溶液 稳定因素 水化膜 同种电荷 由于蛋白质的分子量很大 它在水中由于蛋白质的分子量很大 它在水中 能够形成胶体溶液 蛋白质溶液具有胶体能够形成胶体溶液 蛋白质溶液具有胶体 溶液的典型性质 如丁达尔现象 布郎运溶液的典型性质 如丁达尔现象 布郎运 动等 动等 由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半由于胶体溶液中的蛋白质不能通过半 透膜 因此可以应用透析法将非蛋白的小透膜 因此可以应用透析法将非蛋白的小 分子杂质除去 分子杂质除去 蛋白质溶液在高速离心时 由于离心蛋白质溶液在高速离心时 由于离心 力的作用 蛋白质会下
10、沉 称蛋白质的沉力的作用 蛋白质会下沉 称蛋白质的沉 降现象 降现象 三 蛋白质的沉淀 precipitation 盐析法 盐析法 破坏水化层和电荷层破坏水化层和电荷层 不变性不变性 有机溶剂沉淀法 有机溶剂沉淀法 破坏水化层破坏水化层 低温变性慢低温变性慢 重金属盐沉淀法 重金属盐沉淀法 形成蛋白质盐 形成蛋白质盐 变性变性 有机酸试剂沉淀法 有机酸试剂沉淀法 形成不溶性盐形成不溶性盐 变性变性 蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象 变性蛋白质的变性蛋白质的特点特点 A A 生物学活性生物学活性丧失丧失 B B 溶解度 溶解度降低降低 粘度 粘度增加增加 C C 易易被蛋白酶水解被蛋白酶水解 蛋
11、白质变性后 如设法将变性剂除去 该变 性蛋白质恢复其活性 这称为蛋白质复性 变性蛋白是否可复性 主要取决于变性程度 凝固蛋白是不可逆的 蛋白质经加热煮沸 多肽链相互缠绕 即 可变为较坚固的凝块 这种现象称蛋白质凝固 作用 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酸 酪氨酸和色氨酸 酸 酪氨酸和色氨酸 这三种氨基酸在这三种氨基酸在280nm 280nm 紫外光谱附近有紫外光谱附近有 最大吸收峰值 因此 大多数蛋白质在最大吸收峰值 因此 大多数蛋白质在 280nm 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收 紫外光谱附近显示强的吸收 利用这个性质 可以对蛋白质进行定性利用这
12、个性质 可以对蛋白质进行定性 鉴定 鉴定 五 蛋白质的紫外吸收性质 六 蛋白质的呈色反应 双缩脲反应 肽键与碱性铜试剂生成紫红色化合物双缩脲反应 肽键与碱性铜试剂生成紫红色化合物 茚三酮反应 游离氨基与茚三酮生成蓝紫色化合物茚三酮反应 游离氨基与茚三酮生成蓝紫色化合物 酚试剂反应 酪氨酸的酚基与酚试剂生成蓝色化合物酚试剂反应 酪氨酸的酚基与酚试剂生成蓝色化合物 蛋白质分子中的肽键及某些氨基酸残基的化 学基团可与某些化学试剂反应显色 第 节 蛋白质的分类 一 按组成分类 单纯蛋白质 仅由氨基酸组成单纯蛋白质 仅由氨基酸组成 结合蛋白质 除蛋白部分外还有非蛋白部分结合蛋白质 除蛋白部分外还有非蛋白部分 二 按分子形状分类二 按分子形状分类 球状蛋白质 外形接近球形或椭圆球状蛋白质 外形接近球形或椭圆 形 溶解性较好 能形成结晶 形 溶解性较好 能形成结晶 纤维状蛋白质 分子类似纤维或细纤维状蛋白质 分子类似纤维或细 棒 棒 大多难溶于水大多难溶于水 三 按功能分类 活性蛋白质活性蛋白质 非活性蛋白质非活性蛋白质
