《医学生物化学课程教学大纲(临床医学_麻醉学_医学检验_医学影像学_护理_学_预防医学专业)》由会员分享,可在线阅读,更多相关《医学生物化学课程教学大纲(临床医学_麻醉学_医学检验_医学影像学_护理_学_预防医学专业)(30页珍藏版)》请在金锄头文库上搜索。
1、. . . .医学生物化学教学大纲(适用于临床医学,麻醉学,医学检验,医学影像学,护理学,预防医学本科)兰州大学基础医学院医学生物化学与分子生物学教研室2012年3月目 录医学生物化学课程教学大纲1医学生物化学实验课程教学大纲20 . 学习参考 .医学生物化学课程教学大纲一、课程说明(一)课程名称、所属专业、课程性质、学分课程名称:医学生物化学所属专业:临床医学,麻醉学,医学检验,医学影像学,护理学,预防医学课程性质:专业基础课学分:5(二)课程简介、目标与任务医学生物化学是运用化学的原理和方法,研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结
2、构及分子病等阐明生命现象。医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。(三)先修课程要求,与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接先修课程包括:人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的,其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通
3、讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(四)教材与主要参考书教材:童坦军 李刚. 生物化学(第2版). 北京:北京大学医学出版社,2009主要参考书:1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学(第三版). 北京:高等教育出版社,20022. 查锡良. 生物化学(第7版). 北京:人民卫生出版社,20083. Litwack G. Human Biochemistry and Disease. San Diego: Academic Pr., 20084. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry ( 5th
4、 ed ). New York: Worth Publishers, 20085. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, et al. Harpers Biochemistry ( 27th ed ). 北京:科学出版社,2007二、课程内容与安排第一章 蛋白质的结构与功能第一节 蛋白质在生命活动中的重要性第二节 蛋白质的分子组成第三节 蛋白质的分子结构第四节 蛋白质的结构与功能的关系第五节 蛋白质的理化性质及其分离纯化第六节 蛋白质的一级结构测定(一)教学方法与学时分配教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配:4学时(二)内容及基本要求主要内容:1. 氨基酸
5、:L-氨基酸结构通式和分类,20种氨基酸的英文名称及缩写符号,氨基酸的理化性质。2. 肽:肽键、肽链和多肽,肽与蛋白质的区别,生物活性肽。3. 蛋白质的一级结构:定义、作用力。4. 蛋白质的二级结构:肽单元,-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲,超二级结构,模体。5. 蛋白质的三级结构:次级键、结构域及分子伴侣。6. 蛋白质的四级结构:定义、作用力。7. 蛋白质的分类。8. 蛋白质一级结构与功能的关系:Anfinsen实验,分子病。9. 蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质构象改变和疾病。10. 蛋白质的理化性质:两性解离,胶体性质,蛋白质变性与复性、沉淀,紫外吸收和呈色反应。11. 蛋白质的分离和
6、纯化:透析及超滤法,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀,电泳,层析,超速离心。12. 多肽链中氨基酸的序列分析:Edman降解法。基本要求:【重点掌握】:蛋白质的分子组成;蛋白质的分子结构;蛋白质的理化性质。【掌握】:蛋白质多肽链组成;蛋白质结构与功能的关系;氨基酸的理化性质。【了解】:蛋白质的分离纯化方法;蛋白质一级结构测定原理。【难点】:模体,结构域,蛋白质的高级结构;蛋白质各级结构与功能的关系。第二章 核酸的结构与功能第一节 概述第二节 核酸的基本结构单位:核苷酸第三节 DNA分子的结构与功能第四节 RNA分子的结构与功能第五节 核酸的理化性质第六节 核酸酶(一)教学方法与学时分配教学方法:课堂讲
7、授、多媒体、自学相结合学时分配:3学时(二)内容及基本要求主要内容:1. 核苷酸的结构:嘌呤与嘧啶,核糖与核苷,戊糖碳原子的编号。2. 核酸的一级结构:概念,核苷酸各组分间的连接键,书写方式。3. DNA的二级结构双螺旋结构模型:Chargaff规则,B-DNA双螺旋结构模型要点,DNA双螺旋结构的多样性。4. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:DNA的超螺旋结构,原核生物DNA的高级结构,DNA在真核生物细胞核内的组装:核小体。5. DNA的功能:基因,基因组,DNA的功能。6. 信使RNA的结构与功能:hnRNA,mRNA的结构特点。7. 转运RNA的结构与功能:稀有碱基,茎环结构,
8、氨基酸接纳茎,反密码子,三级结构。8. 核糖体RNA的结构与功能:真核及原核生物核糖体的组成。9. 其他小分子RNA及RNA组学:动物细胞内其他的RNA种类及功能,RNA组学的概念。10. 核酸的一般理化性质:260nm紫外吸收。11. DNA的变性:概念,解链曲线,Tm值,增色效应。12. DNA的复性与分子杂交:退火。13. 核酸酶:DNA酶,RNA酶,内切酶,外切酶。基本要求:【重点掌握】:DNA的二级结构特点;mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。【掌握】:核小体的结构特点;DNA的理化性质及其与结构的关系。【了解】:核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。【难点】:DNA的高级结构;D
9、NA变性,增色效应,Tm的概念;DNA的复性、退火和分子杂交;基因及基因组的概念。第三章 酶第一节 生物催化剂在生命活动中的重要性第二节 酶的分子结构第三节 酶促反应的特点第四节 酶促反应的机制第五节 酶促反应的动力学第六节 调节酶第七节 酶活性的测定第八节 酶的命名与分类第九节 其他具有催化作用的生物分子第十节 酶与医学的关系(一)教学方法与学时分配教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配:4学时(二)内容及基本要求主要内容:1. 酶的分子组成:单纯酶,结合酶,酶蛋白,全酶,金属酶,辅酶,辅基,维生素与辅酶,维生素的分类及其与辅酶的关系,常见辅酶的结构与功能,辅酶的作用,金属离子的作用
10、。2. 酶的活性中心:必需基团,结合基团,催化基团。3. 酶促反应的特点:高效性,高度特异性,可调节性。4. 酶促反应机制:活化能,诱导契合假说,邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。5. 底物浓度对反应速度的影响:米-曼氏方程,Km、Vmax测定法。6. 酶浓度对反应速度的影响。7. 温度对反应速度的影响:最适温度。8. pH对反应速度的影响:最适pH。9. 抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用的特点,可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。10. 激活剂对反应速度的影响:必需激活剂,非必需激活剂。11. 酶活性测定及酶活性单位。12. 酶活性的调节:酶原,酶原的激活的概念、机制及意义
11、,别构酶,别构调节与协同效应,酶的共价修饰调节概念、特点与意义。13. 酶含量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏概念,酶降解的调控。14. 同工酶:概念,LDH同工酶谱的变化及意义。15. 酶的命名和分类。16. 酶与疾病的关系,酶在医学上的其他应用。基本要求:【重点掌握】:酶的化学本质,辅助因子,活性中心,必需基团,酶促反应的特点,Km与Vmax的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,别构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶。【掌握】:最适pH和最适温度,可逆性抑制和不可逆抑制的区别,3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的别构调节与化学修饰的特点。【了解】:酶促反应的机制,Km、Vmax值的测定,酶
12、活性测定与酶活性单位,酶的分类和命名。【难点】:底物浓度对酶促反应速度的影响,米氏方程,Km与Vmax的意义及应用,酶的转换数的概念及意义;三种竞争性抑制作用的概念及其特点;别构调节及其生物学重要性。第四章 糖代谢第一节 概述第二节 糖的分解代谢第三节 糖原的合成与分解第四节 糖异生第五节 糖代谢紊乱(一)教学方法与学时分配教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配:6学时(二)内容及基本要求主要内容:1. 糖的生理功能。2. 糖的消化吸收:特定载体转运的、主动耗能的过程。3. 糖代谢的概况。4. 糖酵解的概念,反应过程及能量生成,糖酵解的调节和生理意义。5. 有氧氧化的反应过程,丙酮酸脱
13、氢酶复合体的组成,三羧酸循环的过程及生理意义,有氧氧化的调节,巴斯德效应。6. 磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。7. 糖原的合成与分解:糖原的合成代谢,UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程;糖原的分解代谢过程;糖原合成与分解的调节(磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节,重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变)。8. 糖异生途径:概念及糖异生的四个关键酶,糖异生的调节和生理意义。9. 乳酸循环:循环过程及生理意义。10. 血糖的来源和去路。11. 血糖水平的调节:胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。12. 血糖水平异常:高血糖及糖尿症,低血糖。基本要求:【重点掌握】
14、:糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。【掌握】:肝糖原合成、分解的途径及关键酶;糖异生的途径及关键酶;磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义;乳酸循环的过程及生理意义;血糖的来源、去路。【了解】:糖的吸收方式是通过主动转运过程。【难点】:三羧酸循环流速的调控;各糖代谢途径的调节。第五章 脂类代谢第一节 概述第二节 血浆脂蛋白第三节 三酰甘油的中间代谢第四节 磷脂的代谢第五节 胆固醇代谢第六节 脂肪酸源激素的代谢(一)教学方法与学时分配教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配:4学时(二)内容及基本要求主要内容:1. 血脂:血脂的组成及含量。2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构。3. 血浆脂蛋白代谢:乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白的代谢。4. 血浆脂蛋白代谢异常:高脂蛋白血症,遗传性缺陷。5. 脂类消化的主要场所,胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用,三酰甘油的再合成。6. 三酰甘油的合成