《生物化学》考试重点知识汇总（各校通用版-考前狂背）

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1、考试复习重点资料（最新版）考试复习重点资料（最新版） 封封 面面 第1页 资料见第二页资料见第二页 生物化学考试知识重点汇总 （各校通用-考前狂背版） 生物化学考试知识重点汇总 （各校通用-考前狂背版） 一 名词解释 米氏常数（Km）磷酸戊糖途径 调节子 酶辅助因子 cori 循环与巴斯德效应 滚动环复制 二 结构式 TPCK 尼克酰胺 GC 配对 IP3 三 填空 1, 蔗糖是否为还原糖-。 2，糖苷键的两种类型-和-。 3，DNA 的一条链序列为 GTCAATG，那么另一条链的序列为-。 4，-常数表征酶的催化效率。 5，因子的催化活性是-和-。 6，常见的遗传缺陷病有-，-，-，-；常见

2、的放射性标记的同位素是- ，-， -，-。 7，DNA 复制过程中动物是以-为能源，E. Coli 以-为能源。 8，生物体中产能最多的生化反应过程是-。 9，-发现 TCA 循环，-发现化学渗透学说。 10，真核生物 rRNA 拼接过程中左端的拼接点顺序为-右端为-，切除-结构。 11，生长激素是由-产生的。 12，EColi DNA Pol I 经酶切，得到大小片段，其中大片段具有-酶活性和-酶活 性， 小片段具有-酶活性。 13，必需脂肪酸有-和-。 四 回答 1， 作动力学曲线区分酶的可逆性抑制与不可逆抑制？ 2， 比较 ATP 与 ppi 在磷酸键及生物学功能方面的异同。 3， 真核

3、生物至少需要 31 种 tRNA 才能识别 61 种密码子，而线粒体中 tRNA 只有 22 种，为什么？ 4， 阐明衰减子对操纵子的调控。 5， 糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和限速步骤。 五 计算 1， 反竟争抑制和米氏方程。 2， 酶活力，比活力，酶浓度。 3， DNA 半保留复制。15NDNA 在 14N 培养基上培养一代后，14NDNA 与 14N-15NDNA 杂交分子之比 是多少？ 4， 正常 DNA 的超螺旋密度为-0.05，在无拓扑异构酶条件下当复制到超螺旋密度为 0.07 时， 由于正超螺旋的阻力而不能继续复制，求此时的复制百分数。 5， 2ADP=ATP+AMP 已

4、知ADP AMP ATP 求：1，该反应的能荷。 2，Keq（各浓度为平衡态浓度） 。 3， L=T+W,若 a=-0,05，则 DNA 可以复制的百分比。 第一章蛋 白 质 一、知识要点 （一）氨基酸的结构 蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有 20 种，均为-氨基 酸。每个氨基酸的-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链 R 基团。20 种氨基 酸结构的差别就在于它们的 R 基团结构的不同。 根据 20 种氨基酸侧链 R 基团的极性，可将其分为四大类：非极性 R 基氨基酸（8 种） ；不带电荷 的极性 R 基氨基酸（7 种） ；带负电荷的 R 基氨基

5、酸（2 种） ；带正电荷的 R 基氨基酸（3 种） 。 （二）氨基酸的性质 氨基酸是两性电解质。由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电 解质。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的 pK 值。由于不同氨基酸 所带的可解离基团不同，所以等电点不同。 除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有 D-型和 L-型 2 种构型，具有旋光性，天然蛋白质 中存在的氨基酸都是 L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在 280nm 处有最大 吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在 280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收 法定量测定蛋白质

6、的基础。 氨基酸的-羧基和-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基 等可解离基团，也具有化学反应性。较重要的化学反应有： （1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有 的-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。 （2）Sanger 反应，-NH2 与 2,4-二硝基氟苯作用产生相应的 DNB-氨基酸。 （3）Edman 反应， -NH2 与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸） 。Sanger 反 应和 Edmen 反应均可用于蛋白质多肽链 N 端氨基酸的测定。 氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，

7、由 2 个氨基酸组成的肽称为二肽，由 3 个氨基酸 组成的肽称为三肽，少于 10 个氨基酸肽称为寡肽，由 10 个以上氨基酸组成的肽称为多肽。 （三）蛋白质的结构 蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、 二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结 构。 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即 由一个氨基酸的-氨基和另一个氨基酸的-之间脱去一分子水相互连接。肽键具有部分双键的 性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基

8、端或 N 端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或 C 端。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有 -螺旋结构和-折叠结构，此外还有-转角和自由回转。右手-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋 白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,螺旋中的每个肽 键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中， 多 肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之 间的轴心距为 0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 结构域是介于

9、二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密 球状结构区域。 超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲 形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维 空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少 数水分子，几乎所有的极性 R 基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则 被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链 R 基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三

10、级结 构起着重要作用。 蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结 构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基 或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互 关系。 维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次 级键。此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。 蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三 维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。 （四）蛋白质

11、结构与功能的关系 不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天 然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。 1一级结构与功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明： （1）一级结构的变异与分子病 蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。 如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中-链第 6 位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致 红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。 （

12、2）一级结构与生物进化 研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生 物的细胞色素 C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越 远差异越大。 （3）蛋白质的激活作用 在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一 定方式裂解除去部分肽链之后才具有生 物活性，如酶原的激活。 2蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。以下两 方面均可说明这种相关性。 （1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复 核糖核酸酶是由 124 个氨基酸组成的一条多肽链，含有四

13、对二硫键，空间构象为球状分子。将天 然核糖核酸酶在 8mol/L 脲中用-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松 散的肽链，此时酶活性完全丧失。但用透析法除去-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠 成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。 （2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与 氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与 O2 结合，就会引起该亚基 构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的 构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特

14、定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 （五）蛋白质的重要性质 蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的 R 基团。不同蛋白质所含有的氨基 酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。当蛋白质所处环境的 pH 大于 pI 时，蛋白质分子 带负电荷，pH 小于 pI 时，蛋白质带正电荷，pH 等于 pI 时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解 度最小。 蛋白质分子表面带有许多亲水基团， 使蛋白质成为亲水的胶体溶液。 蛋白质颗粒周围的水化膜 （水 化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要 因素。当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。高浓度中性

15、盐可使蛋白质分子脱水并中和 其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。但这种作用并不引起蛋白质的变性。 这个性质可用于蛋白质的分离。 蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改 变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到 破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。 当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构 象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。 （六）测定蛋白质分子量的方法 1凝胶过滤法

16、凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一 特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。因此，用几 种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数 作图，绘制出标准洗脱曲线。未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积， 从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应的分子量。 2SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多 少。SDS（十二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。当蛋白质样品中加 入 SDS 后，SDS 与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质