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1、生物化学 主讲老师:卓曼玉 学习生物化学的方法 要用辩证的、发展的、整体的观点来 学习 要学会掌握重点、突破难点、找出 规律、牢记要点 要将学习内容前后联系，勤于思考 、善于归纳，做到循序渐进、融会 贯通 做好预习，多做习题 本课程的考核方式 n 听课出勤率 n 课堂提问及作业成绩 n 完成实验报告情况 n 期末考查成绩 导入 n何谓生物化学? n那么学了这门课对我们今后的学 习、生活、工作有哪些用处? n我们每天吃的东西都去哪儿?食 物在机体内如何代谢? 本学期讲授内容 F第一章 绪论 F第二章 蛋白质与核酸化学(重 点) F第三章 酶 F第四章 糖代谢(重点) F第五章 生物氧化(重点)
2、F第六章 脂类代谢(重点) F第七章 氨基酸分解代谢 (重点 ) F第八章 核酸代谢与蛋白质合成 F 考查 F第十一章 肝生物化学 第一章 绪论 p1 第一节 生化的概念与内容 n一、概念 n二、内容 第二节 生化与健康的关系 n一、发展概况 n二、生化与健康的关系 一、概念 F生物化学：是研究生物体的物质 组成和结构以及生物体内发生的 的各种化学变化规律的基础生命 科学 研究对象：生物（人体） F任务：为提高人类健康水平、 预防、诊断和治疗疾病提供理 论基础 二、内容： 有机物：pro、核酸、糖 类和脂类（生物大分子 ） 1.物质组 成 无机物：水、无机盐 （生物小分子） 2.物质代谢及调节
3、 生命的基本特征是新陈代谢 3.物质结构、生理功能与新陈代 谢的关系 人 获能 终产物排出体 外 食 物 代 谢 4.遗传信息的传递与表达（生 物繁衍个体） 核酸是遗传的物质基础，分为 DNA和RNA 一、发展概况 早期的生物化学主要是研究生物 体的物质组成，称为叙述生物化 学 古代 酿酒、制酱、制 醋 利用酶的生物 过程 1818世纪中叶世纪中叶 蛋白质、脂类、糖蛋白质、脂类、糖、水、无、水、无 机盐是人体的组成物质机盐是人体的组成物质 对生物组织对生物组织 化学分析化学分析 F研究物质的化学结构、理化性 质及代谢规律等方面称为动态生 物化学 F1903德国、纽佰，提出“生物 化学”，独立学
4、科的标志。20世 纪，生物体内的蛋白质、糖和脂 肪的分解代谢已明确 F分子生物学时代称为功能生物化 学 F50年代提出DNA双螺旋结构模型 F60年代确定了遗传信息传递的中 心法则，我国首先人工合成了牛 胰岛素 F70年代建立了重组DNA技术 F80年代发现了核酶 F现代开始实施人类基因计划 二、生物化学与健康的关系 n古代应用实例： n现代认识到生物、心理、社会和 环境因素都可影响机体异常变化 脚气病脚气病槟榔（槟榔（VitB1VitB1） 雀目（夜盲症）雀目（夜盲症）猪肝猪肝 ( (VitAVitA) ) 糖尿病糖尿病 胰岛素胰岛素 大脖子大脖子 海澡、海带（海澡、海带（I I） 第二章
5、蛋白质与核酸化学 n第一节 蛋白质的分子组成 n第二节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的元素组成：含有C、 H、O、N，部分含有S、P、金属 元素等 F蛋白质含氮量约为16%，即1gN 相当于6.25g蛋白质 Protein=蛋白含氮量6.25 1/16% 二、蛋白质的基本组成单位 氨基酸 F自然界蛋白质的氨基酸主要有 20种 F1.氨基酸的结构特点 蛋白质蛋白质 氨基酸氨基酸 强酸、强碱、蛋白水解酶强酸、强碱、蛋白水解酶 R R C C COOH COOH H H NHNH 2 2 结构通式：结构通式： 除除脯氨酸脯氨酸外，余为外，余为 - -氨基酸氨基酸 H 甘氨酸 CH3 丙氨酸 L-氨
6、基酸的通式 R 2.氨基酸的分类 1）必需氨基酸（8）：由食物供 给 F必需氨基酸：苏氨酸、缬氨酸 、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、 色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 F口诀：苏缬二亮，乃是苯蛋 2）非必需氨基酸（12）：体内合 成 第二节 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的基本结构 肽键和肽 蛋白质的一级结构 二、蛋白质的空间结构 蛋白质分子的二级结构 蛋白质分子的三级结构 蛋白质分子的四级结构 肽键和肽 1.肽键是一个氨基酸的-羧基与另一 个氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的 化学键 2.肽是氨基酸通过肽键连接而成的化 合物 多肽简式： N末端（H -表示），写在左侧 C末端（-OH表示），写在右侧 多肽中
7、顺序编号从N末端开始 + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 3.生物活性肽 如缩宫素、生 长素、谷胱甘肽（GSH）等 GSH过氧 化物酶 H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH还原酶 NADPH+H+ NADP+ 蛋白质的一级结构 F蛋白质多肽链中氨基酸的排列 顺序称为蛋白质的一级结构。也 是蛋白质的基本结构 F维持蛋白质一级结构的主要化 学键是肽键 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础 F蛋白质的空间结构（构像）： 蛋白质肽链通过折叠、盘曲，使 分子内各原子形成一定的空间排 布及相互关系 F维持蛋白质空间结构稳定的化 学键：氢键、盐键、疏水键、范
8、 德华力等非共价键及二硫键（副 键） 蛋白质分子的二级结构 主要形式 -螺旋 ( -helix ) -折叠 ( -pleated sheet ) -转角 ( -turn ) 无规卷曲 ( random coil ) （一） -螺旋 氢键维持结构稳定 （二）-折叠 （三）-转角和无规卷曲 -转角 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性 的那部分肽链结构 -螺旋 -折迭 -转角 无规卷曲 蛋白质分子的三级结构( 具有生物学功能) N 端 C 端 蛋白质分子的四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条 多肽链，每一条多肽链都有完整 的三级结构，称为蛋白质的亚基 蛋白质分子中各亚基的空间排布 及亚基接触部位的布
9、局和相互作 用，称为蛋白质的四级结构 血红蛋白的四级结构 F亚基单独存在没有活性，聚 合一起形成四级结构，才具有 生物活性 F如过氧化氢酶由四个相同亚 基构成 F如血红蛋白含2个-亚基和2 个-亚基 蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能 疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的 一组人和动物神经退行性病变 正常的PrP富含-螺旋，称为 PrPc PrPc在某种未知蛋白质的作用 下可转变成全为-折叠的 PrPsc，从而致病 PrPc -螺旋 PrPsc -折叠 正常疯牛病 例：镰刀形红细胞贫血 N-val his leu thr pro glu glu C(146) HbS 肽链 HbA 肽 链 N-val his leu thr pro val glu C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病 ，称为“分子病” 思考题： F1.名词解释：生物化学，肽键， 蛋白质一级结构 F2.蛋白质元素组成特点是什么？ F3.组成蛋白质的氨基酸有几种， 如何分类？ F4.蛋白质主键是什么？二级结构 主要的次级键是什么？
