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1、蛋白质化学蛋白质化学第一章chemistryofProtein本章的重点和难点重点：掌握组成蛋白质的氨基酸的结构特点、分类、三个字母代号及重要理化性质；掌握蛋白质1-4级结构特点、作用力；了解蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质的重要理化性质。难点：氨基酸结构特点、酸碱性质、等电点；蛋白质各级结构的概念和特点、结构与功能的关系；蛋白质重要理化性质的应用。第一节概述一、什么是蛋白质一、什么是蛋白质蛋白质蛋白质是一切生物体中普是一切生物体中普遍存在的，由遍存在的，由2020种左右天然种左右天然-氨氨基酸通过基酸通过肽键肽键相连形成的高分相连形成的高分子含子含氮氮化合物；其种类繁多，化合物；其种类繁多
2、，具有一定的相对分子量、复杂具有一定的相对分子量、复杂分子结构和特定生物学功能；分子结构和特定生物学功能；是表达是表达生物遗传性状生物遗传性状的一类主的一类主要物质。要物质。二、蛋白质在生命中的重要性恩格斯曾指出：“生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我更新。”第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白体与其外部自然界不断的新陈代谢。1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%80%蛋白
3、质19%真菌14%52%脂肪19%酵母菌14%50%糖类1%白地菌50%无机盐7%三、蛋白质具有重要的生物学功能2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几乎所有的生命活动过程。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象。Firefliesemitlightcatalyzedbyluciferase（荧光素酶）withATPAfewexamplesonproteindiversityErythrocytes（红细胞）containalargeamountofhemoglo
4、bins（血红蛋白）theoxygen-transportingprotein.Theproteinkeratin（角蛋白）isthechiefstructuralcomponentsofhairhornwoolnailsandfeathers.四、蛋白质的元素组成1.主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。碳50氢7氧23氮16%硫0-3其他微量（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接均为16；（22）蛋白质系数：任何生物样品中每）蛋白质系数：任何生物样品中每1gN1gN的存在，就表示的存在，就表示大约有大约有10016
5、=6.25g10016=6.25g蛋白质的存在，蛋白质的存在，6.256.25被称为蛋白质被称为蛋白质系数系数100克样品中蛋白质的含量(g)=每克样品含氮的克数6.25100116%2.蛋白质元素组成的特点：凯氏定氮法测定粗蛋白含量五、蛋白质的分类（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质1.球状蛋白质：外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。2.纤维状蛋白质：分子类似纤维或细棒。它又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。（二）、依据蛋白质的组成分为依据蛋白质的组成分为简单蛋白和结合蛋白1.简单蛋白：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组
6、成的肽链，不含其它成分。（1）清蛋白和球蛋白：广泛存在于动物组织中，易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。（2）谷蛋白和醇溶谷蛋白：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于7080乙醇中。（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。如血清-、-脂蛋白等。（4）
7、核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。（5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。（三）、按功能分为活性蛋白和非活性蛋白（四）、按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白蛋白质的互补作用第二节氨基酸化学（重点）组成蛋白质的基本单位组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300300余种，但组余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有成人体蛋白质的氨基酸仅有2020种，且均属种，且均属L-L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。一、氨基酸的结构与分类(2).除甘氨酸外，其它所有氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子
8、。A.氨基酸都具有旋光性；B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。（一）氨基酸的结构氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨基酸在结构上的共同特点为：(1).分子中同时含有羧基和氨基，且与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸。COOHH2NCH-碳原子基团RR基团-氨基酸基本结构通式这些基本术语要清楚？这些基本术语要清楚？n-碳原子n不对称碳原子n旋光性nD-型和L-型两种立体异构体H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R（二）氨基酸的分类20
9、种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:中性AA（1）按R基团的酸碱性分酸性AA碱性AA（2）按R基团的疏水性和亲水性分疏水性R基团AA亲水性R基团AA（3）按R基团的化学结构分脂肪族A芳香族AA杂环族AA甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valinV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.301.（非极性）疏水性氨基酸色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTry
10、Y5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性（亲水）中性氨基酸天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸由两种酸性氨基酸衍生的两种酰胺由两种酸性氨基酸衍生的两种酰胺nnGlnGln（谷氨酰胺）（谷氨酰胺）nnAsnAsn（天
11、门冬酰胺）（天门冬酰胺）脂肪族氨基酸：中性aa：甘、丙、缬、亮、异亮、丝、苏酸性aa及酰胺：谷氨酸、谷氨酰胺、天门冬氨酸及天门冬酰胺碱性aa：精、赖、组芳香族aa：苯丙、色、酪杂环aa：脯、组课后自己总结：含S的aa？含酚羟基的aa含羟基的aa含酰胺基的aa含二硫键的aa（三）人体所需的八种必需氨基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Trp)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苏氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)早产儿所需：色氨酸(Trp)、半胱氨酸(Cys)nn必需氨基酸必需氨基酸生命活动所必需的，但人体自身不能合成，必生命活
12、动所必需的，但人体自身不能合成，必须从食物中摄取的氨基酸。须从食物中摄取的氨基酸。nn半半必需氨基酸必需氨基酸在人体内合成速度很低，特别是新生儿或患病在人体内合成速度很低，特别是新生儿或患病期，但又需要给予补充的氨基酸。期，但又需要给予补充的氨基酸。nn非非必需氨基酸必需氨基酸人体自身能够合成的氨基酸。人体自身能够合成的氨基酸。（四）几种特殊的氨基酸脯氨酸（唯一的亚氨基酸）什么是亚氨基酸？半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH氨基酸衍生物课后思考！课后思考！nn非蛋白质氨基酸有哪些？非蛋白质氨基酸有哪些？nn什么是天然氨基酸？什么是天然氨基酸？nnD-D-型氨基酸的存在？型氨基酸的存在？二、氨基酸的重要
13、理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpointpI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子氨基酸等电点的计算氨基酸等电点的计算侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI=(pK1+pK2)2酸性氨基酸：pI=(pK1+pKR-COO-)2碱性氨基酸：pI=(pK2+pKR-NH2)2AnacidicaminoacidpI=(pK1+pKR)2Abasicamin
14、oacidpI=(pKR+pK2)22.紫外吸收大多数蛋白质含有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸这三种氨基酸残基，所以在280nm有最大吸收，测定蛋白质溶液的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合茚三酮变为还原型茚三酮；加热过程中酮酸裂解，放出CO2，自身变为少一个碳的醛。水合茚三酮变为还原型茚三酮；NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。3.与茚三酮的反应n反应要点：A.该反应由NH2与COOH共同参与，-氨基酸特有的反应；B.茚三酮是强氧化剂；C.该反应非常灵敏，可在570nm测定吸
15、光值；D.测定范围：0.550gmL；E.脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质，在440nm测定（不释放NH3），谷氨酰胺和天门冬酰胺与茚三酮直接生成棕色物质。n应用：A.氨基酸定量分析（先用层析法分离）B.氨基酸自动分析仪：用阳离子交换树脂，将样品中的氨基酸分离，自动定性定量，记录结果。蛋白质的水解性质蛋白质的水解性质nn酸水解：可以获得除酸水解：可以获得除TrpTrp外的全部氨基酸外的全部氨基酸nn碱水解：目的是测定碱水解：目的是测定TrpTrp，消旋，消旋nn酶水解：慢，但不破坏任何氨基酸酶水解：慢，但不破坏任何氨基酸nn课后比较三种水解方法的优缺点？课后比较三种水解方法的优缺点？蛋白质的分子
16、结构包括：一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)高级结构第三节、蛋白质的分子结构（一）基本概念肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。一、肽(peptide)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽键肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链的表示方法：从N端开始到C端可用aa中文第一个字或英文连字体或单字母中间用“”或”-”连接多肽有两端：多肽链(polypeptide
