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1、答 案第二章 蛋白质化学A型题一、名词解释1氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。2肽键：是指键，是一个氨基酸的COOH基和另一个氨基酸的NH2基所形成的酰胺键。3多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。4肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。5蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。6肽单位：多肽链上的
2、重复结构，如CCONHC称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。7多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。8氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。9蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如螺旋、折叠和转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。10超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。11结构域：在较大的蛋白质分子
3、里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。12蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。13蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。14二硫键：指两个硫原子之间的共价键，在蛋白质分子中二硫键对稳定蛋白
4、质分子构象起重要作用。15二面角：在多肽链中，C碳原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。C碳原子上的CN和CC都是单键，可以绕键轴旋转，其中以CN旋转的角度称为，而以CC旋转的角度称为，这就是碳原子上的一对二面角。它决定了由碳原子连接的两个肽单位的相对位置。16螺旋：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为螺旋。17折叠或折叠片：二条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。18转角：又称为回折。多肽链中的一段主链骨架以180返回折叠；由四个连续的氨基酸残基组成；第一个肽单位上的C=O基氧原子和第三个肽单位的NH基氢原子生成
5、一个氢键。19无规卷曲：主链骨架片段中，大多数的二面角（，）都不相同，其构象不规则。它存在于各种球蛋白之中，含量较多。20亚基：较大的球蛋白分子，往往由二条或更多条的多肽链组成功能单位。这些多肽链本身都具有球状的三级结构，彼此以非共价键相连。这些多肽链就是球蛋白分子的亚基。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。21寡聚蛋白：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称为寡聚蛋白。22蛋白质的高级结构：指一条或数条多肽上的所有原子在三维空间中的排布，又称构象、三维结构、空间结构、立体结构。23蛋白质激活：指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶的限制性水解，切去部分肽段后变成
6、有活性的蛋白质的过程。24分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构突变，使蛋白质生物功能下降或丧失，而产生的疾病被称为分子病。25变构效应：也称别构效应，在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与配体的结合而发生的构象变化，引起相邻其它亚基的构象和与配体结合的能力亦发生改变的现象。26蛋白质变性：天然蛋白质，在变性因素作用下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为蛋白质的变性。27蛋白质复性：除去变性剂后，在适宜的条件下，变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部生物活性的现象叫蛋白质的
7、复性。28蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带的正电荷和负电荷数正好相等，即净电数为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，此时的溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。29电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动的现象叫电泳。30盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大，这种现象称为盐溶。31盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀，这种现象
8、称为盐析。32简单蛋白质：又称单纯蛋白质，即水解后只产生各种氨基酸的蛋白质。33结合蛋白质：即由蛋白质和非蛋白质两部分结合而成的蛋白质，非蛋白质部分通常称为辅基。二、填空题1纤维状蛋白2 或 3两性、阴、阳4色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 5溶解度6带有数量相等的正负两种电荷的离子7等电点8甘氨酸916%10氨基酸残基11氢键12中心轴、NH、C=O、肽平面上的H与O13氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键、二硫键14CC、CN15螺旋、折叠、转角、无规卷曲16疏水作用力、离子键、氢键、范德华引力，疏水作用力17生物功能18蛋白质空间结构被破坏19协同、变构20守恒氨基酸残基21胰岛素原22、
9、Fe2+、 Fe2+23蛋白质变性24沉降速度法、凝胶过滤法（分子筛层析法）、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法25布朗运动、丁道尔现象、电泳行为、不能透过半透膜26高浓度盐、重金属离子、某些有机酸、生物碱、有机溶剂27蛋白质发生聚胶，形成了直径大于100nm的大颗粒28大小、形状、净电荷量29球状蛋白质、纤维状蛋白质30简单蛋白质、结合蛋白质31辅基三、简答题1答：螺旋结构特征：（1）每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋半径0.23nm。（2）每一个角等于-57，每一个角等于-47。（3）相邻螺圈之间形成链内氢键。即一个肽单位的基氧原子与其前的第三个肽单位的基氢原子生
10、成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。螺旋依靠氢键维持。若破坏氢键，则螺旋构象遭到破坏，而变成伸展的多肽链。螺旋表示为3.613螺旋。2答：二条折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成折叠片。折叠片又称为折叠。为了在相邻主链骨架之间形成最多的氢键，避免相邻侧链间的空间障碍，各主链骨架同时作一定程度的折叠，从而产生一个折叠的片层。其侧链近似垂直于相邻二个平面的交线，交替地位于片层的两侧。折叠片分为平行折叠片和反平行折叠片两种类型。 3答：参与维持蛋白质空间结构的化学键有：（
11、1）范德华引力：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（2）氢键：对维持蛋白质分子的二级结构起主要作用，对维持三、四级结构也起到一定的作用。（3）疏水作用力：对维持蛋白质分子的三、四级结构起主要作用。（4）离子键：参与维持蛋白质分子的三、四级结构。（5）配位键：在一些蛋白质分子中参与维持三、四级结构。（6）二硫键：对稳定蛋白质分子的构象起重要作用。4答：从胰岛细胞中合成的胰岛素原是胰岛素的前体。它是一条多肽链，包含84个左右的氨基酸残基（因种属而异）。对胰岛素原与胰岛素的化学结构加以对比，可以看出，胰岛素原与胰岛素的区别就在于：胰岛素原多一个C肽链。通过C肽链将胰岛素的A、B两条肽链首尾相连（B链
12、C链A链），便是胰岛素原的一条多肽链了。因此，胰岛素原没有生理活性与C肽链有关。如果用胰蛋白酶和羧肽酶从胰岛素原的多肽链上切除C肽链，就可以变成有生理活性的胰岛素了。5答：血红蛋白分子是寡聚蛋白，在结合氧的过程中，存在着亚基之间的相互作用，即变构效应，因此，其氧结合曲线是S形的。此S形曲线具有重要的生理意义。在肺部，它有利于脱氧血红蛋白结合更多的氧；在肌肉中，它有利于氧合血红蛋白分子释放更多的氧，以满足肌肉中生物氧化的需要。6答：蛋白质分子在直流电场中的迁移率与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。净电荷量愈大，则迁移率愈大；分子愈大，则迁移率愈小；净电荷愈大，则迁移率愈大；球状分子的迁移
13、率大于纤维状分子的迁移率。在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、大小、形状的不同，一般有不同的迁移率，因此可以采用电泳法将蛋白质分离开来。7答：蛋白质大小在胶体溶液的颗粒大小范围之内。绝大多数亲水基团在球蛋白分子的表面上，在水溶液中，能与极性水分子结合，从而使许多水分子在球蛋白分子的周围形成一层水化层（水膜）。由于水膜的分隔作用，使许多球蛋白分子不能互相结合，而以分子的形式，均匀地分布在水溶液中，从而形成亲水胶体溶液，比较稳定。此外，蛋白质分子带有相同的电荷，由于同性电荷相互排斥，使大分子不能结合成较大的颗粒。上述两个稳定因素使蛋白质分子能够在水溶液中稳定存在。8答：蛋白质之所
14、以能够产生紫外吸收光谱，原因是：（1）多肽链中所有的肽键在紫外光区（220nm波长）有很强的光吸收；（2）Trp、Tyr和Phe残基，由于其侧链基团含有共轭双键系统，在近紫外区（220300nm波长），有吸收光的能力。四、论述题1答：催产素和加压素都是由人和高等动物的垂体后叶所分泌的多肽激素。催产素能促进子宫和乳腺平滑肌收缩，临床上用于引产和减少产后出血；加压素有增加血压和抗利尿的作用，临床上用于治疗尿崩症等。催产素和加压素的一级结构及其相似。所以催产素有微弱的加压素的功能，加压素也有微弱的催产素的功能，但由于二者在第3位和第8位的残基不同，因此，它们有不同的生理功能。2答：天然蛋白质在变性因
15、素作用之下，其一级结构保持不变，但其高级结构发生了异常的变化，即由天然态（折叠态）变成了变性态（伸展态），从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象，被称为变性。变性因素是很多，其中物理因素包括：热（60100）、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等；化学因素，又称为变性剂，包括：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。不同的蛋白质对上述各种变性因素的敏感程度是不同的。变性蛋白质主要有以下的表现：（1）物理性质的改变：溶解度下降，有的甚至凝聚、沉淀；失去结晶的能力；特性粘度增加；旋光值改变；紫外吸收光谱和荧光光谱发生改变等。（2）化学性质的改变：变性以后被蛋白水解酶水解速度就增加了，水解部位亦大大增加了，即消化率提高了；在变性之前，埋藏在蛋白质分子内部的某些基团，不能与某些试剂反应
