第8-13章与 思考题答案

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1、中国 海洋大学 海洋 生命学院 生物化学 2008 年 修订 1 第八章 酶通论 一、选择题 A； C； C； D； C； C； E； E； D； E； D 二、判断是非 ； 三、填空题 0.5； 几何异构； 酶、底物、酶底物复合物、底物、降低； 酶蛋白、辅助因子、酶蛋白、辅助因子； 辅酶、辅基、金属原子、辅基、化学方法、辅酶、透析； 核酶； 免疫球蛋白、抗体酶； 锁钥学说、三点附着学说、诱导楔合学说； 酶活性回收率、比活力的提高倍数 四、名词解释 1具有催化活性的 RNA。 2 具有催化作用的抗体称为抗体酶 3研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论

2、研究等方面的应用。 4酶活力：酶活力指酶催化一定化学反应的能力，以测出的酶促反应速度表示酶的活力。 比活力：每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数，用单位 /毫克蛋白或单位 /毫升来表示， n U/mg或n U/ml，代表酶的纯度，比活力越大纯度越高，可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力，酶产品质量评 价中常使用的指标。 5是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。 五、问答题 0.625mg、 250u； 400u/mg； 0.625g、 2.5 105 2酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。 结构专一性 绝对专一性 相对

3、专一性 A、族专一性 B、键专一性 几何异构专一性，单一物质单一立体构型 旋光异构专一性 几何异构专一性 3固定化酶，是指经物理或化学方法处理，使酶变成不易随水流失即运 动受到限制，而又能发挥催化作用的酶制剂。优点：不仅具有高的催化效率和高度专一性，而且固定化酶提高了对酸碱和温度的稳定性，增加了酶的使用寿命；可简化工艺，反映后易于反应产物分离，减少了产物分离纯化的困难，而提高了产量和质量。酶的固定化方法，多种多样，但主要有四大类 :吸附法、载体偶联法、交联法和包理法。 第九章 酶促反应动力学 一、选择题 B； E； C； E； A； B； D； D； D； A； B； C； E； B； D 二

4、、判断是非 ； 三、填空题 双曲线、直线、钟型； 初、 5%； 二氢叶酸合成酶 四、名词解释 1酶与底物反应时，通过特异识别作用，先形成酶底物复合物，然后在形成产物和酶分子，酶分子重新结合底物。 2当酶被底物饱和时每秒种每个酶分子转换底物的分子数，叫作转换数。 3激活剂：凡是能提高酶活性的物质称为激活剂，包括金属离子、无机离子和简单有机化合物等。 抑制剂：能引起酶抑制作用的物质。 中国 海洋大学 海洋 生命学院 生物化学 2008 年 修订 2 五 问答题 1、 2、 3略 4、当底物过量时，酶全部被底物饱和，整个酶反应对底物来说是零级 反应，对酶来说却是一级反应，反应达到最大反应速度。 5参

5、见课本 P368-370。 6参见课本 P373表 9-6。 7比活力 =2.8U/5 10-3mg=560U/mg 转换数 /活性位点 =93.3/s 根据数据采用双倒数法分别求有无抑制剂条件下最大反应速度和 Km，判断何种抑制类型。 Vmax=0.25，计算 Km； 根据米氏方程分别计算； 计算时注意在 5分钟内底物是否足够，如不足按实际底物量计算； Vmax最大四倍， Km不变。 第十章 酶作用机理和调节 一、选择题 A； B； E； C； D； E； D； C； C； B 二、判断是非 ； 三、填空题 裂缝、疏水性、结合部位、催化、结合、催化； Ser、 His、 Asp； 催化部位、

6、别构部位、 S、协同、序变； 活性部位； OH、 His； 腺苷酸、磷酸化； 蛋白激、磷酸 四、名词解释 1三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。 2酶活性部位必需基团：位于酶的活性部 位并作为其活性表达所必需的基团。 3 别构酶：具有别构调节效应的酶。 异构酶： 4共价调节酶通过其他酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。 5同工酶：催化相同的化学反应，但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。 诱导酶： 6胰凝乳蛋白酶中的 Ser、 His、 Asp构成

7、。 7酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活。 8酶活性中心提供 H+或提供 H+受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。 9酶活性中心亲电基团或亲核基 团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化。 10能把 ATP或 GTP 位磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基上的酶。 五、问答题 1 三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用，这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。 活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分（ 1% 2%） 酶的活性部位是一个三维实体 酶的活性部位并不是和底物的形状互补的 酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂隙内 底物通过次级键结合到酶上 酶活性部位具有柔性

8、2 （ 1）底物和酶的邻近效应与定向效应 （ 2）底物的形变和诱导契合 （ 3）酸碱催化 （ 4）共价催化 中国 海洋大学 海洋 生命学院 生物化学 2008 年 修订 3 （ 5）金属离子催化 （ 6）多元催化和协同效应 （ 7）活性部位微环境影响 3 4 别构酶一般是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成；调节部位与活性部位通过构象变化产生协同效应。 别构酶的动力学： S对 V的动力学曲线是 S型曲线或表观 S型曲线，二者不符合米氏方程。 协同指数（ CI）：酶分子中的结合位点被饱和 90%和饱和 10%时底物浓度的比值。也常用 H系数来判断。 底物是别构调节物时： S曲线 ：正协同 81(开关

9、)V随 S而加快；双曲线：负协同 81V随 S而减慢。 别构物参与调节时： 1. 整体上产生激活、抑制现象； 2.改变了调节的敏感区位置。在很小的浓度（底物、调节物）范围内严格控制酶活力，因此是生物代谢中许多关键反应的酶。 K型效应物和 V型效应物 K型效应物：改变 K0.5 不改变 Vmax的效应物； V型效应物：改变 Vmax不改变 K0.5的效应物 别构酶的脱敏作用：经加热或用化学试剂等处理， 可引起别构酶解离，失去调节活性，脱敏后酶表现为米氏动力学双曲线。 5 酶蛋白分子中组氨酸侧链咪唑基 pK值为 6.0-7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以做质子供体，也可以做质子

10、受体，可以作为广义酸碱共同催化反应。 6其作为别构酶，受激活剂和抑制剂的共同调节，符合别构酶的性质。（结合别构酶性质分析） 7 锁与钥匙学说 1894年， Fischer提出，认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状，酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样，但无法解释可逆反应。 “三点结合 ” 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全 结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，二者接近时酶蛋白受底物分子的诱导其构象发生有利于底物结合的构象变化，酶与底物在此基础上互补楔合进行反应 1.

11、 靠近定向 2. 导契合 3. 物脱离 第十一章 维生素和辅酶 一、选择题 C； C； C； C； D； E； C； B； C； A； D； B； B； E； A； D； C； D 二、判断是非 ； ； 三、填空题 CoA、 CoA、酰基； 4、还原、氧化型、还原型、 NAD和 NADP； NADPH、四氢叶酸、 5、 10、一碳单位； 硫、还原型、氧化型、丙酮酸脱氢、 -酮戊二酸脱氢； 硫胺素焦磷酸、脱羧、辅酶； 磷酸吡哆醛、磷酸吡哆醇、磷酸吡哆胺、磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、转胺、脱羧、外消旋； 溶解、脂溶性、水溶性； 11-顺视黄醛、视紫红质、暗； 1， 25-二羟胆钙化醇、肝脏、肾脏、羟化

12、；羧化酶、羧化、 -羧基谷氨酸、 Ca2+ 四、问答题 1维生素是维持生物正常生命过 程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。 212见课本及 P463表 11-6。 13 A- - B- - C- - D- - E- - F- - G- 第十二章 生化分离技术和应用 中国 海洋大学 海洋 生命学院 生物化学 2008 年 修订 4 一、选择题 A； B； C； E； A； A； D； A； B； D； C； D； D； C 二、判断是非 ； 三、填空题 水化层、同种电荷； 2、单亚基蛋白； Tyr、 Phe、 Trp； 盐溶、盐析；

13、阴离子、阳离子； 低、高； Foling酚、紫外吸收、考马斯亮蓝、双缩脲等； 透析、超过滤； 逆流分配、纸层析、聚酰胺薄膜层析、薄层层析； SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶过滤、超离心 四、名词解释 1在净电荷为时的 pH称蛋白质的等电点。 2当生物大分子通过装有凝胶颗粒的层析柱时，根据它们分子大小不同而进行分离的技术。 3利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系数不同，使混合物分离的方法。 4利用不同组分对离子交换剂亲和力的不同使混合物分离的方法。 5 在不带电荷的载体上偶联疏水基团而形成疏水吸附剂，利用载体和样品疏水基团间的相互作用使它们吸附在一起，然后改变层析条件，减弱疏水作用，使吸附的

14、蛋白质从吸附剂上解吸下来。 6利用生物大分子能与特异的配基的分子非共价结合来纯化生物大分子的方法。 7聚丙烯酰胺凝胶电泳（ polyacrylamide gel electrophoresis， PAGE）是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种电泳方法。 8当混合物在一次电泳后不能完全分开时，可将第一次电泳分开的斑点通过支持介质间的接触印记转移到第二个支持介质上 ，旋转 90度，进行第二次电泳。 9指一个细胞或组织表达的所有蛋白质。即一个基因组所编码转录产生的一整套蛋白质。 五、问答题 1（ 1） Ala、 Ser、 Phe、 Leu、 His、 Arg向阴极移动， Asp向阳极移动。 （ 2）电泳时如果氨基酸带有相同电荷，则相对分子质量大的比小的移动的慢。 （ 3）略。 2 (1) Il