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1、806生物化学考点分析（2016年） 填空题：共五题30空(30分)选择题：共60题(60分)包括英文选择20题简答题：共6题 (60分) 中国农业大学806生物化学考点分析总结考点一：20种必需氨基酸例1：（1）把WYTSPNE用中文名表示，指出哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸。（2007）（2）蛋白质中氨基酸的共性;比较Val和Glu的电荷差异;由镰刀形红细胞贫血病说明蛋白质中的保守氨基酸的重要性。（3）碱性氨基酸有_。（用单字母或三字母表示）考点二：蛋白质等电点例2：氨基酸的酸碱性，其原因是什么？设计实验证明。并讨论氨基，羧基，氨基酸的p1（羧基）pK2（氨基）和PI的含义，三者的关系
2、。考点三：氨基酸的反应反应类型Sanger反应Edman反应茚三酮反应反应试剂DNFBPITC水合茚三酮反应基团氨基氨基氨基，羧基反应条件弱碱性弱碱性弱酸性反应本质烃基化烃基化脱羧脱氨例3：（1）氨基酸降解的反应主要有三种方式_ （2）蛋白质中二硫键的断裂有氧化法或还原法，氧化法试剂（ ），还原法试剂（ ），蛋白质二硫键还原后易回聚为防止发生用（ ）。（3）实验室常用的蛋白变性试剂（ ）、（ ）、（ ）。（4）Sanger反应所使用的重要试剂是（ ）；Edman降解所用重要试剂是（ ）考点四：氨基酸的分离分析（p21） 分配柱层析纸层析离子交换层析薄层层析例4：（1997）1、在PH=3左右，
3、氨基酸混合液（酸性、碱性、中性三类），经强酸型阳离子交换树脂被洗脱分离，指出这三类氨基酸被洗脱的先后顺序，并说明为什么。2、用阳离子交换层析 洗脱Asp、Ala、Lys、Ser 最先洗脱下来的考点五：蛋白质的一级结构、二级结构及肽链测定 例5：（1999）1、简述蛋白质一级结构与生物功能的关系。2、蛋白质二级结构的类型有_、_和_。3、测定多肽链N-末端的常用方法有_、_和_等。4、x-射线衍射鉴定蛋白质_，质谱鉴定蛋白质_5、最先被阐明一级结构的蛋白质_6、维持二级结构的作用力_7、胰蛋白酶专门水解_，胰凝乳蛋白酶水解_，CNBr专一水解_8、用胰蛋白酶处理Gly-Lys-Ala-Phe-A
4、rg-Leu-Ile后，得到几个肽段9、X射线衍射技术测定二级结构的要求_；NMR的要求不同之处_10、-螺旋 ：螺旋每转一圈上升3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm；相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。典型-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子（3.613），前后间隔3个残基。螺旋的走向绝大部分是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对-螺旋的形成及稳定有影响。11、蛋白的变性与复性12、肌、血红蛋白共同点及各自功能13、结合肌红蛋白的功能，分子结构特点和氧合曲线特征，讨论肌红蛋白可逆结合氧的分子基础。201014、简述H+、CO2和BPG对血红蛋白
5、结合氧的影响考点六：蛋白质的分离与鉴定A、蛋白质的分离1、根据溶解度差异分离蛋白1） 等点沉淀2） 盐溶盐析3） 有机溶剂沉淀4） 蛋白变性沉淀2、根据分子大小差异分离蛋白质1） 透析和超滤2）密度梯度离心3）凝胶过滤层析3、根据所带电荷不同分离蛋白质（一） 电泳 聚丙烯酰胺凝胶电泳、等点聚焦电泳、双向电泳 SDS-PAGE凝胶电泳(2014简答) （二）离子交换层析4、根据蛋白质吸附性1） 羟基磷灰石层析 2）疏水作用层析B、蛋白质鉴定1、 蛋白质分子量鉴定1） SDS-PAGE电泳2） 凝胶过滤3） 沉降速度法2、Western-Blotting(2014简答)C、蛋白定量测定1） 双缩脲
6、反应2） Folin-酚反应3） 考马斯亮兰结法例6（1）变性电泳和非变性电泳都可用于蛋白质研究，但基本原理和应用目的不同，讨论其主要区别。（8分）2000 （2）、一个蛋白质样品，经SDS-PAGE证明有两条链，从这个实验结果能不能说：这个蛋白质样品是不纯的？为什么？（8分）1998（3）有一个低浓度、大体积的含盐蛋白质样品，要求得到高浓度、不含盐的蛋白质样品，试设计一实验方案，并讨论其可行性。（4）在产品中提取一种蛋白质，它有强的酶的活性。请问用下列那种方法好。为什么？1）先盐析，再用SDS-PAGE法提纯。2）先盐析，再用凝胶过滤法提纯。2005（5)蛋白免疫印记法的的基本原理和重要操作
7、(6)某蛋白质样品经过PAGE，SDS-PAGE和凝胶过滤得到一个纯的样品，在进行PAGE在100KD处聚集，进行SDS-PAGE在50KD处聚集，经过桑格法分析，经层析后得到两种不同氨基酸，试分析试验结果，并推测蛋白质的天然结构。2007(7)有一个多亚基球状蛋白质，其肽链间有二硫键。试问由一下那种方法，可以测得该蛋白质的分子量？请说明理由。（1）SDS-PAGE（2）等密度沉降（3）凝胶过滤法2008(8)举例3种测定蛋白质浓度的方法,说明其原理和作用特点。 9分2009(9)从样品中提取天然蛋白质，为什么要加缓冲液且要有一定离子浓度？为什么要在低温条件下进行而不是室温？2010稀盐和缓冲
8、系统的水溶液对蛋白质稳定性好、溶解度大、是提取蛋白质最常用的溶剂，通常用量是原材料体积的1-5倍，提取时需要均匀的搅拌，以利于蛋白质的溶解。提取的温度要视有效成份性质而定。一方面，多数蛋白质的溶解度随着温度的升高而增大，因此，温度高利于溶解，缩短提取时间。但另一方面，温度升高会使蛋白质变性失活，因此，基于这一点考虑提取蛋白质和酶时一般采用低温（5度以下）操作。为了避免蛋白质提以过程中的降解，可加入蛋白水解酶抑制剂（如二异丙基氟磷酸，碘乙酸等）。下面着重讨论提取液的pH值和盐浓度的选择。1、pH值蛋白质，酶是具有等电点的两性电解质，提取液的pH值应选择在偏离等电点两侧的pH 范围内。用稀酸或稀碱
9、提取时，应防止过酸或过碱而引起蛋白质可解离基团发生变化，从而导致蛋白质构象的不可逆变化，一般来说，碱性蛋白质用偏酸性的提取液提取，而酸性蛋白质用偏碱性的提取液。2、盐浓度稀浓度可促进蛋白质的溶，称为盐溶作用。同时稀盐溶液因盐离子与蛋白质部分结合，具有保护蛋白质不易变性的优点，因此在提取液中加入少量NaCl等中性盐，一般以0.15摩尔。升浓度为宜。缓冲液常采用0.02-0.05M磷酸盐和碳酸盐等渗盐溶液。(10)常用于蛋白质沉淀的方法有_ _、_ _、_ _。第一章 蛋白质化学-练习题一、单项选择题1测得某一蛋白质样品的氮含量为040g，此样品约含蛋白质多少？A200gB250gC640gD30
10、0g E625g2下列含有两个羧基的氨基酸是：A精氨酸B赖氨酸C甘氨酸 D色氨酸 E谷氨酸3维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A盐键 B疏水键 C肽键D氢键 E二硫键4关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A天然蛋白质分子均有的这种结构B具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C三级结构的稳定性主要是次级键维系D亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5具有四级结构的蛋白质特征是：A分子中必定含有辅基B在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C每条多肽链都具有独立的生物学活性D依赖肽键维系四级结构的稳定性E由两条或两条以上具在三级结构
11、的多肽链组成6蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A溶液pH值大于pI B溶液pH值小于pI C溶液pH值等于pI D溶液pH值等于74 E在水溶液中7蛋白质变性是由于：bioooA氨基酸排列顺序的改变B氨基酸组成的改变C肽键的断裂D蛋白质空间构象的破坏E蛋白质的水解8变性蛋白质的主要特点是：A粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物学活性丧失 E容易被盐析出现沉淀9若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A8B8 C8 D8E810蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A半胱氨酸 B蛋氨酸 C胱氨酸 D丝氨酸 E瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上
12、是正确的，错选或未选全的均不给分）1含硫氨基酸包括：A蛋氨酸 B苏氨酸 C组氨酸D半胖氨酸2下列哪些是碱性氨基酸：A组氨酸B蛋氨酸C精氨酸D赖氨酸3芳香族氨基酸是：A苯丙氨酸 B酪氨酸 C色氨酸 D脯氨酸4关于-螺旋正确的是：A螺旋中每36个氨基酸残基为一周B为右手螺旋结构C两螺旋之间借二硫键维持其稳定D氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5蛋白质的二级结构包括：A-螺旋 B-片层C-转角 D无规卷曲6下列关于-片层结构的论述哪些是正确的：A是一种伸展的肽链结构B肽键平面折叠成锯齿状C也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D两链间形成离子键以使结构稳定7维持蛋白质三级结构的主要键是：A肽键B疏水键C离子键D范德华引力8下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ApI为45的蛋白质BpI为74的蛋白质
