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1、第一章一。叙述L- 氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？ ，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L- 氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：氨基酸是羧酸分子中的氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为-氨基酸。通式如下，R为侧链，连接COOH的碳为 -碳原子。为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。根据侧链结构可分为1.含烃链的。非极性脂肪族氨基酸 如丙氨酸。2。含极性不带电荷侧链的 极性中性氨基酸。如半胱氨酸。3.含芳香基的 含芳香环氨基酸： 如 酪氨酸 4.含负性
2、解离基团的 酸性氨基酸。如谷氨酸5.含正性解离截团的 碱性氨基酸。如 精氨酸。二。简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。（主要化学键是 肽键 也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳）3个原子的依次重复排列。主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如 ： 疏水键，盐
3、键，氢键 ，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要靠：氢键和离子键。结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。？三。解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。其中一类是具有特殊功能的超二级体。常见的折叠有，a-b转角-a,链-b转
4、角-链，链-b转角-a-b转角-链。其总有其特征性的氨基酸序列，发挥其特殊功能。结构如锌指结构。（一个a，两个反平行的贝塔折叠的三肽）。结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。结构域可看作是秋装蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。结构域是三级结构层次上的独立功能区。四。举例说明蛋白质结构和功能关系？1.蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级机构指:肽链中氨基酸残基(包括二硫键的位置)的排列顺序。一级结构是蛋白质空间机构的基础,包含分子所有的信息,且决定蛋白质高级结构与功能。1.1.一级结构的变异与分子病蛋白质一级结构是空间结构的
5、基础,与蛋白质的功能密切相关,一级机构的改变,往往引起蛋白质功能的改变。例如:镰刀形细胞贫血病镰状红细胞贫血病的血红蛋白(HbS)与正常人的血红蛋白(HbA)相比,发现,两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化,这个差异肽段是位于链N端的一个八肽。在这个八肽中,链N端第6位氨基酸发生了置换, HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基,即蛋白质的一级机构发生了变化。1.2.序列的同源性不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质,同源蛋白质的一级机构具有相似性,称为序列的同源性。最为典型的例子,例如:细胞色素C(Cyt c)Cyt c是古老的蛋白质,是线
6、粒体电子传递链中的组分,存在于从细菌到人的所有需氧生物中。通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。亲缘越近的物种,Cyt c中氨基酸残基的差异越小。如人与黑猩猩的Cyt c完全一致,人与绵羊的Cyt c有10个残基不同,与植物之间相差更多。蛋白质的进化反映了生物的进化。2.蛋白质空间结构与功能的关系天然状态下,蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构,称为蛋白质的天然构象或三维构象。三维构象与蛋白质的功能密切相关。2.1.一级结构与高级结构的关系:一级结构决定高级机构,当特定构象存在时,蛋白质表现出生物功能;当特定构象被破坏时,即使一级构象没有发生改变,蛋白质的生物学活性
7、丧失。例如:牛胰核糖核苷酸酶A(RNase A)的变性与复性当RNase A处于天然构象是,具有催化活性;当RNase A处于去折叠状态时,二硫键被还原不具有催化活性;当RNase A恢复天然构象时,二硫键重新形成,活性恢复。2.2.变构效应变构效应:是寡聚蛋白质分子中亚基之间存在相互作用,这种相互作用通过亚基构象的改变来实现。蛋白质在执行功能是时,构象发生一定变化。例如:肌红蛋白、血红蛋白与氧的结合两种蛋白质有很多相同之处,结构相似表现出相似功能。这两钟蛋白质都含有血红素辅基,都能与氧进行可逆结合,因此存在着氧合与脱氧的两种结构形式。但是肌红蛋白几乎在任何氧分压情况下都保持对氧分子的高亲和性
8、。血红蛋白则不同,在氧分压较高时,血红蛋白几乎被氧完全饱和;而在氧分压较低时,血红蛋白与氧的亲和力降低,释放出携带的氧并转移给肌红蛋白。原因是:在氧分压高环境时,血红蛋白的一个亚基与氧分子结合后产生构象改变,这种构象改变通过亚基间的相互作用,引起其他亚基也发生构象改变,是其他亚基转变为有利于氧分子结合的构象,加速了其他亚基与氧分子结合。在氧分压较低是,血红蛋白中结合的氧分子可能脱去,当分子中的一个亚基脱去氧后,也发生构象改变,并通过亚基间相互作用虚实其他亚基改变为不利于结合氧分子的结构,从而迅速地脱去氧。2.3.朊病毒与构象病构象病:指的是由于蛋白质构象异常而产生的疾病。构象病是由肽链的错误折
9、叠而引起的例如:动物身上的:疯牛病、羊瘙痒病等人类身上的:库鲁病、克-雅氏病、帕金森症、阿兹海默症等综上所述:蛋白质的结构决定其功能。五。简要叙述蛋白质理化性质在蛋白质分离，纯化中的应用？ 电荷 Charge：等电聚焦 isoelectricfocussing离子交换 Ion-Exchange等电点沉淀 Isoelectric precipitation 疏水性 Hydrophobicity：反相层析 Reverse phase chromatography疏水层析Hydrophobic interaction chromatography 亲和性 Affinity：染料配体层析 Dye li
10、gand chromatography共价层析 Covalent chromatography生物特异层析 Biological specific chromatography免疫吸附层析 Immunoadsorption chromatography金属鳌合层析 Metal Affinity Chromatography 分子量 Molecular Weight：透析 Dialysis超滤 Ultrafiltration凝胶过滤 Gel filtrationSDS-PAGE电泳 Electrophoresis 溶解度 Solubility：盐析Salt out有机溶剂沉淀 Organicsolvent precipitation结晶 Crystallization萃取 Extraction
